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Proteínas (Funciones (Energéticas (último consumo) (Alimentos (presente en…
Proteínas
Funciones
Reguladoras
regulan procesos metabólicos como hormonas, factores de transcripción
Receptoras
Contráctiles
Miosina, actina (presentes en músculos)
Transporte
Carnitina
Responsable del transporte de a. grasos a la
mitocondra para su degradación
Se deriva de la lisina y se
sintetiza en el hígado
Defensa
Protección contra anticuerpos
Energéticas (último consumo)
Alimentos (presente en todos
los tejidos del cuerpo)
Frijol, huevo, leche
Carne, pescado, soya
Arroz, trigo, legumbres, maíz
4 kcal por gramo
Estructurales
Apoyo y sostén de
colágena y cartílago
Colágena
Fibrinectina
Laminina
Asociaciones (con otras
macromoléculas)
Ensamblaje alpha y beta tubulina en los microtúbulos
Procolágena, fibrillas y fibras de colágena
Glucosaminoglucanos
unidos a proteína central
Agrecano: proteoglucano más común de la ME
Peptidoglucano (mureína)
Formado por secuencia N-acetil-glucosamina y Ácido n-acetilmuránico
Lipoproteínas
Partículas globulares parecidas a micelas
Núcleo no polar y envoltura polar
Proteica
Apoproteína
Lipídica
Fosfolípidos, colesterol, ésteres de colestero
Transportan moléculas lipídicas
Proteínas G (monoméricas y triméricas) se unen a la membrana a través
de grupos prenilo
Con ácidos nucleicos
Ribosomas
Nucleosomas
Virus SIDA
Conformación nativa
Estructura secundaria
Distribución regular de aa cercanos
entre sí en la e. primaria
Hélice alpha
Lámina beta
Giros beta (inversos)
Estructuras no repetitivas
Estructuras supersecundarias
Estructura primaria
Secuencia lineal de aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos
Entre 50-100 aa (peso 113Da)
Determina la disposición terciaria
Estructura terciaria
Forma tridimensional de
la cadena plegada
Interacciones hidrófobas
Segregación de grupos (no polares localizados al interior,
polares al exterior en disolvente polar
Puentes de hidrógeno
Interacciones electrostáticas
Puentes disulfuro
Enlace covalente entre el grupo sulfhidrilo de cada uno de los residuos de cisteína para formar un residuo de cistina
Estructura cuaternaria
Distribución de múltiples subunidades
polipeptídicas en la proteína
Interacciones hidrófobas
Puentes de hidrógeno
Cadenas laterales se enlazan con
átomos ricos en electrones
Interacciones electrostáticas
Grupos con carga negativa (carboxilo)
interaccionan con grupos positivos (amino)
Fibrosa o globular
Se plegan por asistencia de las chaperoninas
Se desnaturalizan por
urea
Pierden estructura secundaria
y terciaria
Pierden su función
Extremos de pH o
temperatura
Disolventes orgánicos
Hechas de Aminoácidos
Grupo a-carboxilo
desprotonado (COO-) a
pH fisiológico
Grupo a-amino
Protonado (NH3+)a pH fisiológico
No están disponibles para
una reacción química
Cadenas laterales
20 diferentes en naturaleza
Esenciales
Histidina, isoleucina, lisina, leeucina, metionina, fenilananina, treonina, triptófano y valina
No esenciales
Alanina, arginina, asparragina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina, tirosina
No polares
Alanina, glicina, isoleucina, metionina
fenilanalina, prolina, triptófano, valina
Superficie de proteínas que interaccionan
con lípidos
Polares sin carga
Asparagina, cisteína, glutamina
serina, treonina y tirosina
Ácidas
Ácido aspártico
Ácido glutámico
En exterior de proteínas que funcionan
en ambiente acuoso (e interior de las asociadas
a membrana)
Básicas
Arginina, histidina, lisina
Cadena lateral protonada,
tiene una carga (+) en pH fisiológico
Tienen carbonos quirales
Aminoácidos no proteicos
Ornitina y citrulina
Participan en el ciclo de la urea
Degradación del grupo amino
Levodopa
Precursor de la dopamina
Atraviesa la barrera hematoencefálica
por el transporte facilitado.
Enzimas
Catalizadores proteicos
Permiten unión
del sustrato
Tienen uno o
varios sitios activos
Hendidura o grieta en la superficie de la
enzima (se complementa a la del sustrato
nombre del sustrato + reacción catalizada + asa
Oxidorreductasas
Catalizan oxidorreducciones
entre dos sustratos, S y S
Transferasas
Catalizan reacciones de
transferencia (una molécula a otra)
Transaminasas,
transmetilasas
Hidrolasas
Catalizan rotura de enlaces
por adición de agua
Estereasas, fosfatasas,
peptidasas
Liasas
Catalizan reacciones de
deleción de grupos
H20, NH3, CO2
Isomerasas
Catalizan reordenamientos
intramoleculares
Epimerasas,
mutasas
Ligasas
Catalizan reacción de enlace entre
dos moléculas de sustrato
Se requiere
hidrólisis de ATP
Isoenzimas
Diferente secuencia de aminoácidos
Misma actividad catalítica
Distintos parámetros cinéticos (velocidad)
Enzimas de diferentes genes que catalizan la misma reacción
Propiedades
Sitio activo
Alta especificidad
Solo catalizan un tipo de reacción química
Una célula particular elabora un grupo de
enzimas para cierta vía metabólica
Alta eficiencia catalítica
Son 10^3-10^8 más eficientes que
las reacciones sin catalizar
1 enzima tranforma 100-1000 sustratos por segundo
Sistema de regulación
Compartimentalización
Organizadas en organelos específicos
para aislarlas y tener
reacciones favorables
Mitocondria
Ciclo TCA, oxidación de los
ácidos grasos,
oxidación del piruvato
Citosol
Glucólisis, HMP camino, síntesis
de ácidos grasos
Núcleo
Síntesis de RNA y DNA
Lisosoma
Degradación de
macromoléculas
Catalizadores no proteicos
Llamados cofactores
Holoenzima
Enzima activa con
componente no proteico
Apoenzima
Enzima inactiva
sin el cofactor
Si el cofactor es una molécula orgánica
pequeña, se llama coenzima
Cosustrato
Coenzima se asocia
de manera transitoria
NAD+ y NADP+
Grupo prostético
Coenzima se asocia
permanentemente a la enzima
Apoenzima
Enzima inactiva sin el cofactor
Vitaminas precursores
de coenzimas
Hidrosolubles
Tiamina, riboflavina, piridoxina,
ácido nicotínico, ácito pantoténico,
biotina, vitamina B12, ácido ascórbico
Liposolubles
Vitamina, A, D, E, K
No se
consumen
en la
reacción
Referencias: Harvey, A., R.; Ferrier, R., D. (2011). Sección 1: Estructura y función de las proteínas. En Bioquímica. 5ta edición(1-53). México, D.F.: Wolters Kluwer Health México.
Daniela Andrade Carrillo
A00828039
Grupo 16
hola
I'm desperate