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DEGRADACIÓN DE_PROTEÍNAS (Ciclo de krebs (El metabolismo oxidativo de…
DEGRADACIÓN DE_PROTEÍNAS
Organelos celulares involucrados
Mitocondrias
participan en la
translocación,
clasificación
plegado
montaje
Órganos donde se lleva a cabo
Hígado
En mamíferos, es el primer lugar donde se lleva a cabo la degradación de aminoácidos.
Citosol de los hepatositos
Tejidos extrahepáticos
el músculo y el hígado desempeñan funciones importantes en el mantenimiento de las concentraciones de aminoácidos en la circulación.
Aminoácidos
Clasificación
Aminoácidos esenciales
Son aquellos que nuestro cuerpo no es capaz de fabricar por sí mismo a partir de otras sustancias.
Algunos ejemplos son: histidina, metionina, treonina valina, leusina, isoleusina, fenilalanna,triptófano y lisina
Aminoácidos no esenciales
Son aquellos que nuestro cuerpo es capaz de fabricar por sí mismo a partir de otras sustancias
Algunos ejemplos son: alanina, arginina, aspartato, asparragina, cisteína, glutamato, glutamina, prolina, serina, glicina y tirosina
Funciones
Obtención de biomoléculas nitrogenadas con función específica
Precursores de bases nitrogenadas de nucleótidos, neurotransmisores, hormonas, creatina, etc.
Síntesis de nuevas proteínas
Degradación oxidativa con fines energéticos
Esta función solo se observa en casos de algunas patologías, ayuno prolongado y dietas con elevado contenido de proteínas.
Desaminación oxidativa
Se realiza con el ion glutamato del ácido glutámico, H2O y obteniendo NADH +H+
Se ocupa el glutamato debido a que con otros aminoácidos este proceso generaría otra cosa que no es α-cetoglutarato y sería más difícil llevarlo a algún proceso metabólico
Se le quita el grupo amino con ayuda de una molécula de agua que rompe el enlace
Un hidrógeno de H2O se lo da al amino para convertirlo en amoniaco y el OH se lo queda el resto de la molécula.
Lo que da lugar a la formación del α-cetoglutarato
Metabolito intermedio del ciclo de Krebs
Tiene procesos irse al ciclo de Krebs o realizar la transaminación
alfa ceto glutarato
Se forma a través del proceso e desaminación oxidativa.
Se transforma a glutamato que a su vez puede formar la glutamina, prolina y arginina.
Glutamato
la reacción de glutaminasa procede de modo irreversible en la dirección de la formación de glutamato y nH4+
La liberación hidrolítica del nitrógeno amida de la glutamina como amoniaco, catalizada por la glutaminasa favorece con fuerza la formación de glutamato
la reacción de glutaminasa procede en esencia de modo irreversible en la dirección de la formación
de glutamato y NH4+
aquí es importante mencionar que se elimina el nitrógeno amida, no el nitrógeno α-amino.
Glutamina
La glutamina se extrae en el intestino y los riñones, y ambos convierten una porción importante en alanina. La glutamina también sirve como una fuente de amoniaco para excreción por los riñones
La concentración de glutaminasa hepática aumenta en respuesta a ingestión alta de proteína, mientras que la glutaminasa tipo renal aumenta en los riñones en la acidosis metabólica.
Ciclo urea
En los mamíferos, la síntesis de urea, o ureogénesis, se
efectúa exclusivamente en el hígado
La urea es el producto de un conjunto de
reacciones que se denomina ciclo de la urea.
El músculo genera más de la mitad, del fondo común corporal total de aminoácidos libres, y el hígado es el sitio de las enzimas del ciclo de la urea necesarias para la eliminación del nitrógeno excesivo.
ocurre en 4 etapas
1.- Transaminación
Todos los aminoácidos comunes, excepto la lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina participan en la transaminación.
La transaminación no está restringida a grupos αamino.
2.- Desaminación oxidativa de glutamato
3.- Transporte de amoniaco
4.- Reacciones del ciclo de la urea
Alanina
es un aminoácido gluconeogénico
se sintetiza en el músculo mediante la transaminación del piruvato derivado de glucosa, se libera hacia el torrente sanguíneo, y el hígado la capta.
En este último órgano, el esqueleto de carbono de la alanina se
reconvierte en glucosa y se libera hacia el torrente sanguíneo, donde está disponible para captación por el músculo y resíntesis de alanina.
parece ser el vehículo de transporte de nitrógeno en el plasma, se extrae principalmente en el hígado
Piruvato
En el musculo esquelético el piruvato se transforma en alanina a expensas del glutamato
En el hígado se regenera el piruvato para la gluconeogénesis y el amonio del glutamato puede ir al ciclo de la urea
Los aminoácidos glucogénicos se degradan a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato u oxalacetato; luego por ello pueden ser precursores de la glucosa.
Ciclo de krebs
Es una ruta metabólica que forma parte de lo que se conoce como la respiración celular típica de los organismos aeróbicos
Es parte de la vía catabólica que realiza la oxidación de las moléculas de acetil-CoA proveniente de monosacáridos, ácidos grasos y aminoácidos hasta producir CO2, liberando gran cantidad de energía química, sobre todo en forma de poder reductor.
El metabolismo oxidativo de glúcidos, grasas y proteínas frecuentemente se divide en tres etapas, de las cuales, el ciclo de Krebs supone la segunda
En la primera etapa, los carbonos de estas macromoléculas dan lugar a moléculas de acetil-CoA de dos carbonos, e incluye las vías catabólicas de aminoácidos (p. ej. desaminación oxidativa), la beta oxidación de ácidos grasos y la glucólisis.
La tercera etapa es la fosforilación oxidativa, en la cual el poder reductor (NADH y FADH2) generado se emplea para la síntesis de ATP según la teoría del acomplamiento quimiosmótico.
El acetil-CoA suele venir de la β-oxidación de los ácidos grasos o del piruvato, a través de la descarboxilación oxidativa.
El piruvato suele originarse como producto de la glucólisis, o bien como consecuencia de la actuación de las transaminasas
El hecho de que varios intermediarios del ciclo de Krebs sean la base para formar diversas biomoléculas tiene un papel importantísimo a nivel celular, ya que permite interconectar las principales rutas metabólicas de los hidratos de carbono, de los lípidos y de los aminoácidos
Destino de cadena carbonada (aminoácidos cetogénicos y glucogénicos)
Se da de la degradación del cetoácido (una vez sin el grupo amino. Según la ruta que pueda seguir se transforma e incorpora a rutas tanto anabólicas como catabólicas.
Aminoácidos glucogénicos
Al oxidar la cadena carbonada se origina piruvato o algún intermediario del ciclo de Krebs. Cualquiera de estos casos pueden dar glucosa en una ruta anabólica: la gluconeogénesis
Aminoácidos cetogénicos
Dan lugar a la formación de acetil-CoA, que puede incorporarse al ciclo de Krebs o desviarse hacia otras rutas como la síntesis de ácidos grasos.
Algunos aminoácidos pueden dar ambos productos, son cetogénicos y glucogénicos simultáneamente.
Interconecciones entre ciclo de la urea y ciclo de krebs
Los ciclos están, en principio, interconectados –en un proceso conocido como el “doble ciclo de Krebs”
Esto es debido a que el fumarato producido en la reacción de la argininosuccinato liasa en el ciclo de la urea es también un intermediario del ciclo del ácido cítrico.
Cada ciclo puede funcionar de manera independiente y la comunicación entre ellos depende del transporte de intermedios clave entre la mitocondria y el citosol.
Varias enzimas del ciclo del ácido cítrico, incluyendo la fumarasa (fumarato hidratasa) y la malato deshidrogenasa, también están presentes como isozimas en el citosol.
El fumarato generado en la síntesis citosólica de arginina puede convertirse en malato y despues en oxalacetato en el citosol, y estos intermedios pueden seguir siendo metabolizados en el citosol o ser transportados a las mitocondrias para su utilización en el ciclo de Krebs.
El aspartato formado en las mitocondrias por transaminación entre oxalacetato y glutamato puede ser transportado al citosol, en donde actúa como donador de nitrógeno en la reacción del ciclo de la urea catalizada por la argininosuccinato sintetasa.
Las reacciones, que constituyen la desviación del aspartato-argininosuccinato, proporcionan vínculos metabólicos entre las rutas separadas por las que se procesan los grupos amino y los esqueletos carbonados de los aminoácidos.
Transaminaciones
Reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un α-aminoácido a un α-cetoglutarato que se transforma en glutamato y el cetoácido que queda se puede seguir degradando, si venía de un aminoácido cetogénico dará acetil-CoA y si venia de un aminoácido glucogénico dará derivados de la glucosa.
Las transaminasas son enzimas que catalizan estas reacciones.
Necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
Las transaminaciones son libremente reversibles, por tanto las transaminasas pueden funcionar tanto en el catabolismo como en la biosíntesis de aminoácidos.
Aminoácidos que no sufren transaminación: lisina, treonina, prolina e hidrixiprolina