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Signalisation calcique (Mécanismes OFF = extrusion/séquestration Ca…
Signalisation calcique
Mécanismes OFF = extrusion/séquestration Ca
Pompes calciques = Calcium ATPase
Exprimées sur plasmalemme = PMCA, RE = SERCA, compartiment exotiques = SPCA ( plusieurs isoformes pour tous )
PMCA : 4 isoformes, 10 DTM. Domaine auto inhibiteur au niv Cter pour bloquer act de la pompe lorsque Ca du cyt trop faible, lorsque trop de Ca, association avec calmoduline pour lever d'inhibition -> pompe active pour éliminer Ca
SERCA : 3 isoformes, 10 DTM. Association avec molécules : Phospholamban et Sarcolipine -> inhibe action. Inhibition levée par phosphorylation de ces mol par prot kinase ( PKA, remobilise Ca ). La calréticuline (mol senseur) régule activité de la pompe, bloque ou limite activité car complexée avec Ca, lorsqu'il n'y a plus de Ca sur calmo, levée d'inhibition.
Transportent ions à l'inverse du gradient de c° donc besoin d'ATP
Echangeur Na+/Ca2+
Faible affinité mais forte capacité
Si c° Ca dans cyt trop faible, échangeur ne fonctionne pas. Si c° trop élevée, mode inverse et priorise la sortie des ions Na.
Domaines alpha 1 et 2, feuillets Beta1et 2 contenant sites de fixation de Ca et de phosphorylation par prot kinase.
3 isoformes : NCX 1, 2 et 3
Echangeur Na+/Ca2+/K+ : Sortie de 1Ca et 1K et entrée de 4Na
Mitochondries
Tamponne rapidement excès Ca du cyt. Présence Ca binding qui permettent de pas laisser le Ca libre dans la mito. Peut céder le Ca à nouveau mais mécanisme lent
Echangeur -> libère Ca dans cyt quand cellule au repos
VDAC = Voltage Dependant Anion Chanel : peut faire passer Cl et Ca.
MCU : passage du Ca
Na+/Ca2+ spécifique à la mito
Calcium ATPase spécifique
K+/H+
Intervention mécanismes ON : Proximité spatiale avec RE et sarco
Forment une barrière empêchant propagation signal calcique sur des endroits du neurone autre que le bouton synaptique ( pour exocytose )
Effecteurs du Ca intra cell
CBP à domaine EG hand (famille de la calmoduline)
4 domaines avec 2 hélices alpha chacun
S100 (orga cytosquelette), Troponine C (s-u de troponine qui lie Ca pour muscles striés), Canaux potassiques dépendant du Ca, Prot tampons, Facteurs de transcriptions sensibles au Ca, enzymes activées ou sensible au Ca.
CBP à domaine C2
8 feuillets beta anti parallèles avec sites de liaisons au niv des boucles pour Ca
Dans famille PKC on retrouve le domaine C2
Annexines
Mol qui fixe Ca et impliquées dans l'interface entre mb lipidique grâce à leur liaison avec Ca.
Lient organites entre eux et au plasmalemme ( organistes ne flottent pas dans le cyt ).
3 conformations
Associée aux phospholipides mb, en présence de Ca, possibilité de dimère annexine formé entre 2 mb appartenant à 2 compartiments distincts.
Dimère en présence de S100 à domaine EF hand dépendant du C
Monomère peuvent former des interactions entre phospholilpide
Variation Ca intra cell grâce à l'Aequorine
Forme complexe dans la cellule. Seule = apoaequorine et s'associe avec coelenterazine
Lorsque Ca élevée dans cell, aequorine s'y lie (donc c'est une CBP). Se dissocie alors du coelenterazine qui est chimiquement modifié en coelentéramide (bioluminescence bleue). Les photons bleus servent à stimuler autre prot qui vont produire des photons verts (GFP)
Sonde calcique en partant de chélateur du Ca -> molécules qui piègent Ca : EGTA et BAPTA. Plus il y a de fluorescence, plus il y a de Ca dans la cell. Ondes d'excitation et d'émission différentes avec localisation différente.
Mesure suite à l'ouverture du RIP3 -> Blip / suite à l'ouverture du R ryanodine -> Quark. On s'interesse à un cluster de R -> Puff pour RIP3 et Spark pour R ryanodine