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Proteintransport in Mitochondrien (Import Prozess (a) SS bindet an…
Proteintransport in Mitochondrien
Chloroplasten
Gemeinsamkeiten
a) Translokatoren für OM und IM
b) ungefaltet (Hsp70 Chaperone)
c) posttranslational
d) SS: intern oder N-terminal (dann geschnitten); für Transport über IM oft 2. SS, die nach Schneiden der 1. SS unmaskiert wird
e) simultan über OM und IM
f) andere Hsp70 Chaperone in Matrix/Stoma: zieht Protein hinein (ATP)
Unterschiede
a) Energie (C: GTP/ATP-Hydrolyse; M: ATP&H+Gradient))
b) Komplexe aus anderen Proteinen
Protein-Translokatoren
a) TOM-Komplex
I) über OM
II) Insertion von Alpha-Helices in OM
b) TIM-Komplex
I) über IM
II) Insertion in IM
III) Interaktion mit Import ATPase in Matrix --> Reinziehen
c) SAM (Sorting-and-Assembly Machinery)
Insertion Beta-Barrel Porins in OM
nach Translokation in IMR
d) OXA (Cytochrom-Oxidase-Activity)
Insertion in IM
Signal-Sequenz
N-terminal wenn Ziel Matrix (geschnitten)
amphiphile Alpha-Helix
--> Insertion in Membran
intern (nicht geschnitten)
manchmal 2. SS am N (für Transport in Matrix), die unmaskiert wenn 1. geschnitten (zB Chloroplast)
hydrophobe SS wenn Insertion in Membran
Import Prozess
a) SS bindet an Rezeptor des TOM
b) über ATP-Hydrolyse Entfernung von Hsp70
c) Translokation in IMR
d) wenn in Matrix: oft mit gleicher SS simultan über TIM in Matrix
I) Energie über H+ Gradient (SS ist + geladen; Matrix -)
II) über Import-ATPase an TIM
III) Protein, das transient DSB (make and break)
Integration in IM
über TIM
a) Translokation über TOM und TIM simultan
b) nach N-SS kommt
Stop-Transfer-Sequenz
--> weitere Translokation über TIM stoppt; aber weiter über TOM bis Protein im IMR
c) Peptidase schneidet SS
d) Protein von TIM befreit; integriert mit hydrophober STS in IM
über OXA
a) über TOM und TIM in Matrix
b) SS geschnitten; 2. hydrophobe SS am N wird frei
c) von OXA erkannt und gebunden
d) so in IM integriert
TIM 22 (spez. für Integration von Mulit-Pass-Proteinen in IM)