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ENZIMAS II - Coggle Diagram
ENZIMAS II
Cinética enzimática
Principios
R. Q. catalizadas por enzimas se dan en tiempos cortos y breves.
Se genera un equilibrio entre el complejo [ES] alcanzando un Estado Estacionario.
La cantidad de [P] se forma en un determinado tiempo.
Constante de Michaelis (km)
La enzima presenta velocidad máxima (Vmax ) y se satura
Ecuaciones
Lineweaver - Burk
Woolf
Eaddie - Hofstee
Michaelis y Menten
Historia
1913
Maud Menten
Leonor Michaelis
1925
G. Briggs
J. Haldane
Factores
Efecto de la (S)
Incrementa la C incrementa la velocidad
Velocidad constante = Vmáx
Efecto del pH
Aumenta pH aumenta velocidad
Disminuye la velocidad forma una campana el punto mas de V indica el pH optimo
Efecto de la (E)
V. directamente proporcional cuando la (E) y (S) estén saturadas
Gráficamente es una recta
Efecto de la temperatura
Aumenta temperatura aumenta Velocidad
La curva es en forma de campana
Vmáx indica que la enzima tiene temperatura optima
Inhibición enzimática
Tipos
Irreversible
Genera sustancias artificiales
Se une de forma permanente al sitio activo de la enzima
Reversible
Tipos
Competitiva
Inhibidor compite con el sustrato para unirse al centro activo
Forma complejo enzima inhibidor (EI)
No se genera producto
Disminución de V.inicial
No competitiva
Inhibidor se une a un lugar del sitio activo
Inhibidor puede unirse a la enzima del complejo ES
Inhibidor afecta la acción catalítica de la enzima
Acompetitiva
El inhibidor se une únicamente al complejo ES
Poco común en sistemas enzimáticos
Común en sistemas de múltiples sustratos
Bloque la actividad de forma reversible
Está de forma natural y regula la actividad de algunas enzimas que son parte del metabolismo
Actúan sobre
Mecanismos de acción
Especificidad de acción
Tipo de grupos
Conformación especifica de la enzima
Tipos
E. Regulación
Definición
Mecanismo muy sensible
Modificadores del sustrato
Tipos de Modulación
Alostérica
Regulan su actividad
Covalente
Produce un cambio en su actividad
Genética
Regula expresión de genes
Cambio en la cantidad de enzima
E. Alostéricas
Caracteristicas
Estructura cuaternaria
Subunidades con centro activo
Inestable a 0°C
Tiene Mecanismo de cooperativismo
Se unen a Moduladores
Alostéricos
Cambio en la conformación de subunidades
Positivos
Aumenta la actividad
Negativos
Inhibir la actividad
Según efectores
Polivalente
Heterotrópicas
Monovalente
Homotropicas
Mixto
Cinética Química
Estudia
Reacción química
Velocidad
Factores
Concentración
Temperatura
Ordenes
Reacción de 2° Orden
Velocidad y Concentración proporcionalmente directa
Reaccionantes forma definida
Da dos resultantes
Reacción de 3° Orden
Velocidad constante conforme + concentración del reaccionante
No cumple Ley acción de masas
Reacción de 1° Orden
Ley acción de masas
Velocidad y concentración proporcional