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Proteínas image - Coggle Diagram

- - - - Dependen de las interacciones proteína–agua y son: absorción de agua,
        capacidad de mojado (humectación), capacidad de hinchamiento, capacidad de retención de agua, adhesividad, dispersabilidad, solubilidad y la viscosidad como propiedad hidrodinámica
    - - Dependen en forma importante de la composición superficial de la proteína, puesto que de acuerdo a la misma dependerá la capacidad de ligar grasas y sabores. La emulsificación y el espumado son dos propiedades relacionadas más directamente con los fenómenos de
        superficie.
    - - Se trata de las propiedades de precipitación, gelación, formación de estructuras como pueden ser la formación de masa, de fibras, de
        películas, la adhesión y la cohesión.
- - - - Fosfororilación
        
        Las proteínas pueden fosforilarse haciéndolas reaccionar con oxicloruro de fosforo. La proteínas fosforiladas son muy sensibles a la coagulación.
      - Sulfitolisis
        
        Conversión de los enlaces disulfuro de las proteínas en derivados S-sulfato mediante un sistema de oxidación -reducción
      - Acilación
        
        Los grupos amino pueden acilarse mediante reacción con diversos anhídridos de ácido . Las proteínas aciladas suelen ser mas solubles que las nativas.
      - Esterificación
        
        Los grupos carboxilo a pHs ácidos pueden esterificarse con alcoholes
      - Alquilación
        
        Los grupos SH y los grupos amino pueden alquilarse haciéndoles reaccionar con yodoacetato. El aumento de la electronegatividad puede alterar el perfil de solubilidad en función del pH y producir desplegamiento.
  - - - La reacción consiste en una serie de reacciones que se inicia con la proteólisis y va seguida de resíntesis de enlaces peptídicos catalizados por proteasa
    - - Esta reacción puede usarse para el entrecruzamiento de diferentes proteínas y para producir nuevas formas de proteínas alimenticias que pueden ofrecer buenas propiedades funcionales.
    - - La hidrolisis de las proteínas altera sus propiedades funcionales
- - - - Dependen del tipo de enzimas utilizadas en su preparación. En principio se deben a las diferencias en el tamaño y otras propiedades fisicoquímicas de los polipéptidos liberados durante la hidrolisis
    - - La formación de péptidos amargos depende de la composición y secuencia de los aminoácidos y del tipo de enzimas utilizadas
    - - La alergenicidad de las proteínas intactas se produce a consecuencia de la presencia de sitios antigenicos que son capaz de ligar a la inmunoglobulina . En la hidrolisis de proteína estos epitopos se destruyen.
- - - - Métodos Químicos
      - Métodos enzimáticos y microbianos
      - Métodos biológicos
- - - - El estudio de la termodinámica de este proceso implica lograr realizarlo de forma reversible, lo que requiere que una vez eliminado el agente desnaturalizante, la proteína pueda regresar a su
        conformación original
    - - Agentes físicos
        
        Temperatura
        
        La aplicación de
        calor afecta la estabilidad de las interacciones no-covalentes de la estructura tridimensional de las
        proteínas, pues se eleva la entalpía de la molécula y se rompe el delicado balance de los enlaces que
        mantienen el equilibrio.
        
        Presión hidrostática
        
        La desnaturalización de las proteínas inducidas por la presión se debe fundamentalmente a que las proteínas son flexibles y compresibles.
        
        Fuerzas de cizalla
        
        En este caso la desnaturalización se debe a la incorporación de burbujas de aire y la adsorción de las moléculas de proteína en la interfase aire-liquido
      - Agentes químicos
        
        pH
        
        Un cambio en el pH del ambiente natural o fisiológico de las proteínas puede acarrear modificaciones importantes en su conformación debido a cambios en la ionización de las cadenas laterales cargadas
        porque se afecta el número de los puentes salinos que estabilizan la estructura nativa.
        
        Disolventes orgánicos
        
        Los disolventes orgánicos afectan la estabilidad de las interacciones hidrofóbicas, los puentes de hidrogeno y las interacciones electrostáticas de las proteínas
        
        Solutos de bajo peso molecular
        
        Se cree que los efectos de estabilización o desestabilización de los solutos de bajo peso molecular sobre las proteínas siguen un mecanismo universal
        
        Solutos orgánicos
        
        Los solutos orgánicos como la urea y el clorhidrato de guanidina inducen la desnaturalización de las proteínas
        
        Sales caotrópicas
        
        El mecanismo por el cual las sales afectan la estabilidad de las proteínas esta relacionado con la capacidad relativa de fijar o alterar las propiedades de hidratación.