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Proteínas - Coggle Diagram

- - - - Miosina
      - Actina
  - - - La hemoglobina transporta oxígeno
      - Las lipoproteínas transportan lípidos
  - - - Colágeno
        
        Forma los tendones y cartílagos
      - Queratina
        
        Forma la piel, uñas, el cabello y la lana
  - - - La caseína almacena las proteínas de la leche
      - La ferritina almacena hierro en el bazo y en el hígado
  - - - La insulina regula el nivel de glucosa en la sangre
      - La hormona de crecimiento regula el crecimiento
  - - - La sacarasa cataliza la hidrólisis de la sacarosa
      - La tripsina cataliza la hidrólisis de las proteínas
  - - - Las inmunoglobulinas estimulas las respuestas defensivas
- - - - Tipos más comunes
        
        Hélice alfa
        
        Se establecen enlaces hidrógeno entre los grupos N-H y los átomos de oxígeno de los grupos C=O de aá bastante alejados entre sí, no interviene la cadena lateral R
        
        Formando
        
        Estructura helicoidal, enrollada en espiral
        
        Las cadenas laterales se disponen fuera de la hélice
        
        Hoja plegada beta
        
        Los enlaces de hidrógeno propician que las cadenas polipeptídicas se mantengan al lado unas de otras, como en una hoja plagada o doblada (cada cadena queda unida con la otra por enlaces hidrógeno)
        
        Lo que les confiere
        
        Flexibilidad
        
        Durabilidad
        
        Fortaleza
        
        Enlaces puente hidrógeno entre los grupos amino y carbonilo en distintos lugares de la molécula
        
        Triple hélice: similar a una trenza
        
        ejemplo de colágeno
        
        Es el resultado del entrelazado de 3 polpéptidos
        
        Algunos de sus aá contienen -OH que forman enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales y fortalecen la estructura de triple hélice del colágeno
        
        Proteína estructural más abundante
  - - - La proteína adquiere una estructura tridimensional ya que se producen interacciones entre diferentes zonas de la cadena y algunos fragmentos se retuercen y se pliegan
        
        Esta estructura se establece por interacciones entre las cadenas laterales de los aá de una determinada zona de la cadena con las de los aá de otras regiones de la proteína
    - - Puentes salinos
        
        Interacciones iónicas entre aá ácidos y básicos ionizados
      - Hidrófobas
        
        Atracciones entre grupos no polares. Se alejan del medio externo y forman un centro hidrófobo en el medio interno
      - Enlaces de hidrógeno
        
        Interacciones entre H y O o N
      - Hidrófilas
        
        Atracciones entre grupos polares o ionizados y el agua en la superficie de la estructura terciaria (se establecen en el medio acuoso externo)
      - Puentes disulfuro
        
        Enlaces covalentes fuertes entre los átomos de azufre (-SH) de 2 cisteínas
    - - Según la forma de la proteína
        
        Fibrosas
        
        Queratina, colágeno y fibrina
        
        Proteína insoluble en agua
        
        Consisten en cadenas polipeptídicas con hélices alfa u hojas plegadas beta
        
        Forman las fibras del pelo, la lana, la piel, las uñas o la seda (estructuras celulares y tejidos)
        
        alfa queratina
        
        Mixtas
        
        Fibrinógeno, miosina
        
        Globulares
        
        Enzimas, anticuerpos y hormonas
        
        Son solubles en agua
        
        Adquieren una estructura compacta entre las cadenas laterales de los aá
        
        Mioglobina
  - - - La función biológica de los péptidos y de las proteínas depende de su secuencia de aá
  - - - Constituida por 4 cadenas polipeptídicas o subunidades
        
        2 cadenas beta
        
        2 cadenas alfa
        
        Se mantienen unidas gracias a las mismas interacciones que formaban la estructura terciaria
  - - - Secundario
        
        Hélice alfa, hoja plegada beta o hélice triple formada por enlaces de hidrógeno entre enlaces peptídicos
      - Cuaternario
        
        Combinación de 2 o más subunidades de proteína para formar una gran proteína biológicamente activa (hemoglobina)
      - Terciario
        
        Plegamiento de la proteína formado por una estructura compacta y tridimensional estabilizada por interacciones entre las cadenas laterales de los aá
      - Primario
        
        Secuencia de aá
- - - - Fibrosas
        
        Colpagenos, queratinas, elastinas y fibroínas
      - Globulares
        
        Prolaminas, gluteminas, albuminas, hormonas y enzimas
  - - - Glicoproteínas
        
        Ribonucleasa, mucoproteínas, anticuerpos y hormonas gluteinizante
      - Lipoproteínas
        
        Transportan lípidos en la sangre
      - Nucleoproteínas
        
        Nucleosomas de la cromatina, ribosomas
      - Cromoproteína
        
        Hemoglobina, hemocionina, mioglobina, citocromos
- - - - Grupo amino -NH2
      - Grupo ácido carboxílico -COOH
        
        Junto a un átomo de hidrógeno
        
        Están unidos al mismo átomo de carbono central
        
        Carbono alfa
    - - Tiene un extremo con carga negativa y otro con carga positiva
      - El punto isoeléctrico de un aá es el ph en el cual se encuentra en forma de ión Zwitterion
    - - Polares
        
        Cadenas laterales (R) con grupos polares, como hidroxilo (-OH), tiol (-SH) o amida (-CONH2), que interaccionan con el agua y son hidrófilos (atraen el agua)
        
        Pueden ser
        
        Básicos
        
        Sus cadenas laterales contienen grupos amino que tienen un carácter básico débil
        
        Ácidos
        
        Sus cadenas laterales contienen grupos carboxilo (-COOH) que se comportan como ácidos débiles
      - No polares
        
        Cadena lateral (R) alquílica o aromática y son hidrófobos (repelen el agua)
    - - A un cierto valor de ph, llamado punto isoeléctrico (pI), las cargas positivas y negativas de los aá están equilibradas, por lo que la carga global es cero