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Enzimas - Coggle Diagram
Enzimas
Características
Acelera as reações
Diminuindo a energia de ativação
Não é consumida na reação
Autorrenovação
Biocatalisador
Altamente específica com o substrato
Substância que vai atuar
Reconhece o substrato pela forma tridimensional
Ribozima
Única enzima que não é proteína
Coenzima
Enzima proteica + substância orgânica
Vitamina
Cofator
Enzima proteica + substância inorgânica
Sal mineral
Enzimas conjugadas/holoenzimas
Parte proteica (apoenzima) + não proteica
Modelo chave-fechadura
Cada enzima tem um sítio ativo
Encaixe perfeito com o substrato
Cada enzima não pode catalisar mais de uma reação
Resulta em um produto
Proteínas não são consumidas na reação
Autorrenovação para próxima catálise
Fatores que influenciam
pH
Enzimas estomacais
Ponto ótimo ácido (2)
Pepsina
Enzimas da boca
Ponto ótimo neutro(7)
Amilase salivar
Enzimas do intestino
Ponto ótimo básico/alcalino(10)
Tripsina
Temperatura
Proteínas humanas
Ponto ótimo perto de 37° C
Proteínas em termófilos (vivem em ambientes extremamente quentes)
Ponto ótimo é 72° C
Concentração de substrato
Saturação
Eficiência máxima
Velocidade não sobe mais
Quanto mais próximo do ponto de saturação, a velocidade sobre cada vez menos
Inicialmente quanto mais substrato, maior a velocidade de reação
Enzimas sofrem desnaturação após atingirem o ponto ótimo (máxima atuação)
Cada enzima tem o seu ponto ótimo
Inibidores enzimáticos
Competitivo
Inibidor se liga direto no sítio ativo para competir com o substrato
Reduz a velocidade da reação, mas chega na velocidade máxima
Reversíveis
Inativam a enzima somente por um tempo
Não-Competitivo
Inibidor gruda na enzima e muda a sua estrutura espacial para impedir a entrada de substrato
Nunca chega na velocidade máxima
Irreversíveis
Inativam a enzima para sempre
Geralmente venenos para matar insetos