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PROTEINE - Coggle Diagram
PROTEINE
sono polimeri costituiti da
AMMINOACIDI
STRUTTURA
atomo di C centrale (centro stereogenico)
gr. carbossilico
atomo di H
gruppo R (catena laterale)
amm. apolari
aromatici
alifatici
amm. polari
catena lat. non ionizzabile
catena lat. ionizzabile
amminoacidi basici
amminoacidi acidi
gr. amminico
formati da C,H,N,O
molecole chirali
(C-alfa è un c. stereogenico)
eccetto
glicina
(R=H)
serie
D
rilevanza biologica limitata
batteri e organismi marini
L
presenti nelle proteine
infatti chiamati anche
alfa-amminoacidi
punto isoelettrico
(pI)
valore di pH in corrispondenza del quale l'ammin. risulta essere
elettricamente neutro
amm. essenziali
non possono essere sintet. dal nostro organismo, vanno assunti con la dieta
FUNZIONI
segnalazione
ormoni
insulina
riduce la concentraz. di glucosio nel sangue
prot. recettoriali
reccettore dell'insulina
lega insulina e emette propagazione segnale in cell. bersaglio
strutturale
formano l'impalcatura extra/intra-cellulare nel corpo umano
collageno
presente nel tessuto connettivo e fornisce resistenza alla traz.
contrattile
prot. che costituiscono il tess. contratttile
actina
e
miosina
prot. contratt. nei muscoli
catalitica
enzimi
pepsina
catalizza la degradazione delle prot. alimentari
trasporto
proteine che trasportano sostenza nell' organismo
emoglobina
prot. del sangue che trasporta O2
é un
tetramero
, costituito da due catene alfa e due catene beta. Ciascuna lega una
gruppo eme
di difesa
anticorpi
proteine circolanti che si legano a mol. esterne x eliminarle
posso essere
semplici
solo componente peptidica
catene di amminoacidi
coniugate
polipeptidi+ ioni e/o mol. non organiche
lipoproteine
glicoproteine
metalloproteine
flavoproteine
emoproteine
fosfoproteine
LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE
STRUTTURA PRIMARIA
ordine con cui gli amminoacidi si susseguono nella catena polipeptidica
determina la forma e la funzione della proteina
STRUTTURA SECONDARIA
conformazione locale di brevi tratti della catena polipept.; è il livello + semplice di ripegamento della catena nello spazio
alfa-elica
conformazione elicoidale dovuta a legami a H tra i gruppi funz. NH e CO
foglietto-beta
legami a H tra i gruppi NH e CO, ma tra due trattia adiacenti di catena polipeptidica, detti
filamenti beta
beta-turn
pochi amminoacidi che danno un cambiamento di direz. di 180° alla catena
loop
maggior lunghezza dei beta-turn e + irregolari
STRUTTURA TERZIARIA
conformazione complessiva ottenuta dal ripiegamento dell'intera catena nello sapzio
catene lat. interagiscono tra loro mediante legami deboli, la catena apolare si posiziona all'interno della molec (
core idrofobico
)
interaz. catene idorfobiche
forza di Van der Waals
legami disolfuro
legami a idrogeno
prot. fibrose
prot. globulari
STRUTTURA QUATERNARIA
dovuta alla combinazione di due o + catene polipeptidiche chiamate subunità
denaturazione
perdita struttura sec., terz., ed eventualmente quat.