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METABOLISMO DIGESTÓRIO, INTEGRANTES: Ana Carolina, Ada Betelli, Carlos…

- - - - Componentes básicos das proteínas e cumprem diversas funções no organismo e são aqueles que o organismo humano não é capaz de produzir, mas são adquiridos por meio da alimentação.
        
        principais fontes são
        
        Carne, leite, ovos e seus derivados.
        
        a falta
        
        Afeta o equilíbrio do organismo, levando à perda de peso, à diminuição do crescimento e à desnutrição.
        
        que gerados por
        
        Distúrbios do metabolismo de aminoácidos.
        
        devido aos
        
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  - - - na retirada de gotas de sangue do calcanhar do bebê.
    - - fenilcetonúria, hipotireoidismo congênito, fibrose cística, anemia falciforme e outras hemoglobinopatias.
    - - preferencialmente, entre o 3º e o 5º dias de vida. Se, por algum motivo especial, o exame não puder ser realizado neste período, deve ser feito em até 30 dias após o nascimento
  - - - A leucina é considerada um dos aminoácidos de cadeia ramificada mais tóxicos, e está presente nos alimentos em concentrações mais elevadas que a isoleucina e a valina. A dieta é por isso baseada na restrição da ingestão de leucina.
        
        Caso o tratamento não seja iniciado de imediato pode advir severo comprometimento neurológico, por vezes fatal. O diagnóstico precoce, combinado com um controle metabólico a longo termo, são essenciais para minimizar o comprometimento neurológico e intelectual.
  - - - Os sintomas da homocistinúria incluem entre outros, o deslocamento do cristalino, miopia, e à formação de coágulos sanguíneos nas artérias e veias.
        
        O tratamento tem como objectivo baixar o teor de homocisteina total e inclui a utilização de medicamentos, dieta adequada, ou a combinação de ambas. O tratamento dietético tem por base uma restrição de metionina, e enriquecimento em cistina para toda a vida, em individuos que não respondem a um tratamento com piridoxina (vitamina B6).
  - - - Um distúrbio que causa o acúmulo do aminoácido essencial fenilalanina
        
        pois
        
        Os portadores de fenilcetonúria não conseguem metabolizar a fenilalanina, portanto o excesso dessas moléculas no sangue se transforma num ácido fenilpirúvico, que exerce ação tóxica em vários órgãos, especialmente no cérebro
        
        é decorrente
        
        de um erro inato do metabolismo de aminoácidos, que ocorre por herança autossômica recessiva
        
        em
        
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  - - - A tirosinemia tipo I é a mais grave, e se não tratada pode lever uma falência hepática progressiva, disfunção tubular renal, e riscoa de carcinoma hepatocelular. Os sintomas clínicos da Tirosinemia tipo II são as alterações da pele e do olho, enquanto as anomalias neurológicas são relacionadas com a tipo III. O tratamento bem sucedido é possivel com uma dieta restrita em tirosina e fenilalanina para os três tipos de tirosinemia.
- - - - Foi realizada pela primeira vez pelo químico e médico alemão Friedrich Wohler, em 1828, a sintetização da ureia, a partir do aquecimento dos compostos inorgânicos, o cianeto de prata e cloreto de amônio.
        
        por isso
        
        Essa reação endotérmica ficou conhecida como Síntese de Wohler.
    - - portanto
        
        Em 1807, com a teoria da foça vital (Vitalismo), foi determinado que apenas os seres vivos seriam capazes de produzir substâncias orgânicas, as quais jamais poderiam ser sintetizadas, ou seja produzidas artificialmente.
    - - A ureia só era obtida a partir da urina, sendo um composto orgânico. Assim, a teoria do Vitalismo passou a ser considerada errada.
        
        com isso
        
        O significado de composto orgânico foi modificado: não era mais aquele que se originava dos organismos vivos, mas sim aquele composto do elemento carbono com propriedades características.
        
        além do mais
        
        Observaram que o cianato de amônio e ureia possuíam todos os elementos na mesma quantidade. Concluíram, então, que a diferença entre essas duas substâncias residia no fato dos átomos estarem dispostos de maneiras diferentes em cada um.
        
        logo
        
        Tais compostos passaram a ser chamados de isômeros (compostos que possuem a mesma forma molecular e fórmula estrutural diferente).
  - - - Não essenciais
        
        Sintetizados pelo organismo
        
        São onze, porém somente nove são independentes da alimentação
      - Destino
        
        Cetogênicos
        
        Degradados em acetil-CoA (de forma direta ou indireta) que não podem ser convertidas em glicose, fornecendo energia de forma imediata no ciclo de Krebs.
        
        fenilalanina, tirosina, triptofano, lisina, isoleucina, treonina e leucina.
        
        Glicogênicos
        
        Produtos podem ser convertidos em glicose através da neoglicogênese e, assim, produzirem energia para as reações metabólicas celulares
        
        glicocetogênicos
        
        ambos
      - Essenciais
        
        Não sintetizados pelo organismo
      - Na cadeia carbonada
  - - - é o processo de transferência de grupo amina(NH3+) de um aminoácido para outro, através de um cetoácido. A reação é reversível e deve acontecer para a síntese e degradação de aminoácidos.
        
        Os aminoácidos são desaminados por transaminação: transferência do seu grupo amino a um cetoácido para produzir o cetoácido do aminoácido original e um novo aminoácido
        
        O grupo aceptor predominante é o cetoglutarato, produzindo glutamato e o novo cetoácido
        
        As enzimas que catalisam a transaminação são designadas aminotransferases ou transaminases, que necessitam da coenzima piridoxal-fosfato(PLP-derivado da vitamina B6).
        
        No músculo, a alanina é produzida a partir do piruvato por transaminação, e no fígado a alanina, por nova transaminação, é convertida a piruvato novamenaté.
    - - O glutamato produzido por transaminação pode ser oxidativamente desaminado, que resulta no cetoglutarato e na liberação do grupo amino como amônia livre.
        
        São reações que ocorrem predominantemente no fígado e rins, e fornecem alfa-cetoglutarato e amônia, que é uma fonte de nitrogênio na síntesede uréia.
        
        A glutamato desidrogenase catalisa a desaminação oxidativa do glutamato, único aminoácido que sofre desaminação rápida.
        
        A glutamato desidrogenase usa NAD+ ou NADP+ como coenzima.
        
        A ação sequencial de transaminação e subsequente desaminação do glutamato provê uma rota através da qual os grupos amino da maioria dos aminoácidos podem ser liberados como amônia (NH3).
  - - - Aminoácidos essenciais são sintetizados nos vegetais através do aproveitamento do nitrogênio na forma de NH4+,nitritos e nitratos presentes no solo e que são produzidos por bactérias capazes de fixar o n2 atmosférico convertendo-os nos produtos nitrogenados absorvidos pelos vegetais.
    - - Aminoácidos não-essencias são sintetizados nos animais a partir de moléculas precursoras que fazem parte do ciclo de krebs e do grupamento amino proveniente da degradação de aminoácidos
    - - O glutamato, glutamina e prolina são sintetizados a partir do alfa-cetoglutarato. O aspartato é sintetizado a partir do oxalacetado. A asparagina é sintetizada a partir do aspartato e o grupo amino provém da glutamina. A alanina é oriunda da transaminação do piruvato e glutamato. A serina é sintetizada a partir do gliceraldeído-3fosfato,sendo que a glicina e a cisteína deviram da serina. A aginina é utlizada durante o ciclo da uréia. A tirosina origina-se a partir da hidroxilação da fenilalanina.
  - - - ainda assim
        
        A maioria dos micro-organismos pode expulsar aminoácidos a partir de seu ambiente e utiliza-los como combustível, quando exigido pelas condições metabólicas.
    - - 2:Quando uma dieta é rica em proteínas e aminoácidos e a ingestão ultrapassa as necessidades do organismo para a síntese proteica, o excedente é catabolizado;
      - 3:Durante o jejum prolongado ou de diabetes mellitus não controlada, quando carboidratos ou estão indisponíveis ou não devidamente utilizados.
      - 1:Durante o procedimento normal de síntese e degradação de proteínas celulares alguns aminoácidos que são liberados a partir de proteína de degradação e não são necessários para a nova síntese proteica sofrem degradação oxidativa.
    - - Ácidos graxos, os processos de degradação de aminoácidos convergem em vias catabólicas centrais, com os esqueletos de carbono da maioria dos aminoácidos encontram o seu caminho para o ciclo de ácido cítrico.
        
        característica que distingue
        
        Cada aminoácido contém um grupo amino, e as vias de degradação de aminoácidos, portanto, incluem um passo-chave na qual o grupo alfa amino grupo é separado do esqueleto de carbono e destinado para as vias metabólicas do grupo amino.