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Atividade enzimática - Coggle Diagram
Atividade enzimática
Enzimas
Catalisadores Biológicos
Aumento da velocidade de reações químicas
Equação de Michaelis-Menten
Velocidade de uma reação varia com a concentração de substrato
Vi = (Vmax
[S]) / (Km
[S])
Inibição enzimática
Reduz a atividade de uma enzima
Inibição competitiva
compete com o substrato pelo sítio ativo
↑substrato → reverte inibição
↑ inibição → altera Km mas Vmax permanece igual
Inibição não-competitiva
inibidor liga-se diretamente ao complexo enzima-substrato
liga-se fora do sítio ativo
↑ substrato → não altera efeitos do inibidor
↑ inibidor → Km e Vmax são alterados
Inibição mista
liga-se tanto à enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato
↑ inibição → Km e Vmax alteram, de forma diferente da inibição não-competitiva
Capacidade de uma enzima transformar substrato em produto em um certo tempo