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ELIMINACIÓN DEL NITRÓGENO, image, image, image, image - Coggle Diagram

- - - - En pacientes con insuficiencia renal, se aumenta la acción de la ureasa bacteriana lo que provoca hiperamoniemia en la mayoria de los casos
- - - - Efecto sobre el metabolismo de los neurotransmisores
        
        Las altas concentraciones de amoniaco inhiben la producción del neurotransmisor inhibitorio GABA y forma un exceso de AACR
      - Efecto sobre el metabolismo energético
        
        Se invierten reacciones en ciclo de krebs por lo ue se termmina formando glutamina. La depleción el el ciclo de Krebs lleva a incapacidad de obtener energía por el cerebro
    - - Su denominación se debe a las diferente hepatopatías que pueden causar deficiencia en el funcionamiento hepático y con esto deficiencias en el ciclo de la urea
        
        Las hepatotoxinas como el alcohol son uno de los mecanismos más frecuentes que complican la función hepática
        
        En caso de la cirrosis hepática se crea una circulación colateral por lo que la sangre no tiene acceso al hígado y con esto no funciona el ciclo de la urea por la indisponibilidad de sustrato
    - - Hay trastornos hereditarios detectados para las 5 enzimas del ciclo de la urea
        
        La deficiencia de ornitina transcarbamoilasa es la más común y se encuentra ligada al cromosoma X
        
        mas del 90% de los casos se deben a herencia autosómica recesiva
        
        La deficiencia de arginasa es menos grave debido a que la arginina tienen 2 nitrógenos fácilmente excretables
- - - - el conjunto de aminoácidos se agota por medio de:
      - La síntesis de proteínas corporales
      - como precursores de moléculas nitrogenadas
      - convertir de aminoácidos en diferentes productos
    - - Abastecido por tres fuentes que son:
        
        degradación de proteínas endógenas
        
        proteínas exógenas
        
        los aminoácidos no esenciales sintetizados por productos intermedios
    - - Recambio de proteinas
        la mayoría de proteínas del organismo se sintetizan y se degradan continuamente.
        
        Degradacion de proteinas: Existen dos sistemas enzimáticos para degradar proteínas
        
        vía proteolítica de ubiquitina-proteasoma:
        Las proteínas sufren una modificación por la unión covalente de Ub después se va a hacer una adición de cuatro o más moléculas de Ub a la proteína diana. Donde las proteínas marcadas con Ub son reconocidas por el proteasoma donde esta comienzan a degradar proteínas. esta degradación selectiva de las proteínas es mediante el complejo ubiquitina-proteasoma requiere energía mediante el ATP
        
        Sistema de enzimas degradadoras no dependientes de ATP de los lisosomas
        Los lisosomas utilizan las hidrolasas ácidas para degradar de manera no selectiva proteínas intracelulares y extracelulares
        
        Velocidad de recambio: la cantidad total de proteínas es constante, porque la velocidad de síntesis de proteínas es la suficiente para reemplazar las proteínas degradadas
- - - - Desde el hígado
        
        Hasta riñones
    - - Se produce en
        
        Hígado
        
        Músculo esquelético
        
        SNC
- - - - Una vez eliminado, su nitrógeno puede incorporarse en otros compuestos o puede excretarse en forma de urea, y los esqueletos carbonados se metabolizarán.
  - - - El α-cetoglutarato desempeña un papel fundamental en el metabolismo de aminoácidos por aceptar los grupos amino de la mayoría de los aminoácidos, convirtiéndose así en glutamato.
- - - - Absorción de aminoácidos y dipéptidos
        
        Los aminoácidos libres entran en los enterocitos mediante un sistema de transporte secundario ligado a sodio de la membrana apical. Los dipéptidos y los tripéptidos,
        
        sólo se encuentran aminoácidos libres en la vena porta después de una comida que contenga proteínas.
        
        Estos aminoácidos se metabolizan en el hígado o se liberan a la circulación general
        
        son transportados por un sistema de transporte ligado a H+. Los péptidos son hidrolizados a aminoácidos en el citosol antes de ser liberados al sistema portal por difusión facilitada
  - - - mediante un grupo de proteasas pancreáticas que incluyen tanto endopeptidasas (escinden dentro del polipéptido) como exopeptidasas (cortan por un extremo).
      - Cuando entran en el intestino delgado, los grandes polipéptidos producidos en el estómago por la acción de la pepsina siguen siendo degradados a oligopéptidos y aminoácidos
    - - La digestión de proteínas comienza en el estómago, que segrega el jugo gástrico, una disolución única que contiene ácido clorhídrico y la proenzima pepsinógeno.
        
        Pepsina
        
        esta endopeptidasa estable a ácidos es segregada por las células principales del estómago en forma de su cimógeno inactivo (o proenzima), el pepsinógeno.
        
        El pepsinógeno es activado a pepsina, ya sea por acción del ácido clorhídrico o autocatalíticamente mediante moléculas de pepsina que ya se hayan activado.
        
        Ácido clorhídrico
        
        el ácido del estómago está demasiado diluido (pH = 2-3) como para hidrolizar proteínas.