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Proteínas :star:
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona
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Funciones
Homeostática
Mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Defensiva
Inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. Trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos Sanguíneos para evitar hemorragias.Mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
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Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Transporte
Hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. Hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. Mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
Enzimática
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Contráctil
Actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.Dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Estructural
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares: las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: la queratina de la epidermis.
De reserva
Ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. Lactoalbúmina de la leche.
Desnaturalización
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Variación de pH
Cuando añadimos una solución muy ácida o básica, las proteínas se desnaturalizan.
Calor
Cuando aumenta el calor, los átomos que conforman los aminoácidos de la proteína empiezan a agitarse con más violencia, rompiendo las uniones débiles que forman entre ellos y perdiendo la estructura natural de la proteína.
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Estructura
E. secundaria
Plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
Cuando la conformación les hace formar una hélice, ésta poseerá unos parámetros característicos, y se dice que es la hélice α.
Cuando se disponen en zig-zag lo hacen en forma de hoja ß, que suelen asociarse unas a otras para formar lo que se denomina una lámina ß.
E. Terciaria
Nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos
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E. Primaria
Corresponde a la cadena polipeptídica, es decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. La estructura primaria contiene toda la información necesaria para que la proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función.
E. cuaternaria
Se trata de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
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