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Superantígenos - Coggle Diagram
Superantígenos
PROPIEDADES DE LOS SUPERANTÍGENOS
Los SAg son moléculas altamente estables
pH de 2.5 a 11
temperaturas mayores de 60°C
la mayoría de los SAg se unen a casi
todas las moléculas MHC clase II
hay relativa preferencia de algunos SAg por ciertos productos alelos clase II
hay relativa preferencia de algunos SAg por ciertos productos alelos clase II
os SAg tienen una configuración de
unión única
el superantígeno se une a la molécula MHC clase II por un puente junto con un átomo de zinc
estructura molecular de los superantigenos
Los SAg bacterianos son proteínas no glucosiladas
SAg bacterianos son secretados como productos solubles por los microorganismos
logran llegar a la superficie
de la célula infectada, se cree que éstos son coexpresados con las moléculas MHC clase II
son procesados proteolíticamente muy probablemente por las
CPA u otras proteasas aún no caracterizadas.
pequeñas, generalmente de 22 a 30 kd
transportan
como proteínas con un péptido señal amino-terminal
tiene 2 dominios:
un dominio que tiene una estructura beta
“grasp”
y otro dominio que tiene una estructura plegada
similar a la encontrada en las moléculas de inmunoglobulinas
PROPIEDADES INMUNOLÓGICAS DE
LOS SUPERANTÍGENOS
los mecanismos normales para la activación por
el MHC y el péptido
estimulan a las cadenas B del TCR expresadas en los linfocitos T de diferentes familias
la activación policlonal de
las células T
realizan la activación policlonal
de las células T al subvertir el proceso normal de presentación del antígeno y activación de las células
Las moléculas MHC clase
I y clase II están bien caracterizadas
tienen dos
dominios extracelulares que forman una hendidura
en la cual un fragmento del peptido es atrapado durante la sintesis u ensamblaje de la molecua MHC
Como consecuencia el TCR
de las células T se une al MHC
se encuentra unido
al péptido
Las moléculas MHC clase I procesan los
péptidos que se encuentran en el citosol de las células
Los superantígenos se unen principalmente a la Vβ
CDR2 y en menor cantidad a la región Vβ CDR1
El reconocimiento
del SAg está determinado principalmente por la región V
Las células T que sufrieron expansión pueden subsecuentemente existir en estado de anergia o llegar a la
apoptosis
microorganismos productores de Sag
son producidos por:
micoplasmas
virus
parásitos
bacterias
gram negativas
gram negativas
Yersinia seudotuberculosa
la cual causa
enteritis
linfadenitis mesentérica.
estafilococos aureus
enterotoxinas
A,B,C (C1,C2,C3), D y E
recientes descubrimientos
G, H, I y TSST-1
incluyen
las clásicas toxinas eritrogénicas A y C también llamadas exotoxinas pirógenas estreptocócicas A
C (SPEA y SPEC),
SPEF, el SAg estreptocócico (SSA), mitógeno del S. pyogenes (SPM) y SPM-2, SME2, SEPG, SPEH, SPEJ y SME2-2.
La proteína M del estreptococo tiene
propiedades del SAg.
los datos experimentales se han basado
estudio del virus de tumor mamario
produce SAg endógeno
PAPEL DE LOS SUPERANTÍGENOS
Y ENFERMEDAD
El prototipo de la enfermedad mediada por superantígeno
síndrome de choque tóxico
provocado por la toxina TSST-1 en el 50% de los casos
-TSS menstrual (95%)
colonización cervicovaginal
por estafilococo productor de toxina y en ciertos tampones de alta absorbencia.
TSS no menstrual (40 %)
infección estafilocócica, ya sea después de cirugía, uso
de diafragma, posinfluenza y en el síndrome descamativo recalcitrante que acompaña al SIDA.
La presentación clínica del TSS se caracteriza
fiebre alta, malestar general, mialgias, cefalea, rash e
hipotensión
La enfermedad de Kawasaki
es una vasculitis sistémica que se presenta en niños, la cual tiene muchas características del TSS.
Se caracteriza por tres fases
aguda o febril que dura de 7 a 14 días
la fase subaguda inicia al desaparecer la fiebre dura
menos de 25 días
La
última etapa de convalecencia donde desaparecen los signos y la velocidad de sedimentación globular disminuye
fue acuñado por White y cols. en
1989
designar a un grupo de proteínas virales y
toxinas bacterianas proteicas o mitógenos
gran capacidad para activar a linfocitos T
sitios de unión:
cadenas β del TCR
cadena α o β de las moléculas del MHC clase II.
actualmente se define como:
proteínas inductoras de una gran respuesta inmune ya que activan a los linfocitos T
No requieren procesamiento intracelular por las células