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Proteine - Coggle Diagram

- - - - interazioni idrofobiche
      - forze di VDW
    - - legami H
      - legami polari
    - - legami ionici
    - - ponte Disolfuro (legame covalente molto stabile)
  - - - Core Idrofobico
        
        garantisce la stabilita della proteina in H2O ed il suo corretto ripiegamento
    - - creazione di reti di molecole d'acqua che collegano parti distanti della proteina
      - partecipano attivamente alla catalisi
      - influenzano la conformazione delle catene R
  - - - 83% all'interno della molecola
    - - 50/50 tra superficie ed interno
    - - 63% all'interno della proteina
  - - - esempio: Mioglobina e Leghemoglobina
        
        entrambe legano O2 per ragioni diverse
      - Mantenimento di una determinata struttura terziaria, nonostante la pressione evolutiva, in diversi organismi poiché altamente efficiente nella sua funzione anche se usata per scopi diversi
    - - fornisce info circa le relazioni funzionali ed evolutive intercorrenti tra le proteine e dunque sugli organismi in cui sono espresse
    - - esempio: Mioglobina, Emoglobina e Leghemoglobina
        
        hanno ripiegamento molto simile anche se funzioni diverse
      - ripiegamento è il riarrangiamento relativo degli elementi con struttura sec.
    - - le differenze amminoacidiche tra catene di proteine uguali espresse in organismi diversi permette di misurare la distanza evolutiva tra i vari organismi
      - esempio: catena alfa dell'emoglobina, struttura altamente conservata per la sua importantissima funzione
      - Il core idrofobico evolve più lentamente rispetto alla superficie sottolineando la sua importanza nella stabilizzazione della proteina
    - - proteine che possiedono strutture completamente diverse che però catalizzano per la stessa reazione
    - - duplicazione di un gene con susseguente mutazione di basi in corrispondenza del sito attivo mutando di fatto la funzione della proteina
  - - - l'omologia strutturale a livello del dominio seppur presente in proteine diverse determina una omologia funzionale del dominio stesso
- - - - sostituzione di un Adenina con una Timina nella catena Beta dell'emoglobina
      - sostituzione di un Acido Glutammico (amm acido) con una Valina (amm apolare ed idrofobico) -> caratt. completamente diverse
      - in scarsa ossigenazione la proteina espone una tasca idrofobica a cui si lega la Valina portando alla formazione di caratteristiche fibre (catene di emoglobina)
  - - - due angoli di rotazione
        
        Phi: Intorno al legame N-C.alfa
        
        Psi: intorno al legame C.alfa-C
        
        possibili solo determinate coppie di angoli che non portano a eccessivo ingombro sferico
        
        struttura Alfa-elica
        
        struttura Beta-Foglietto
- - - - elica destrorsa (minore ingombro sterico)
      - Phi= 60°
      - Psi = -40°
      - stabilizzata dai legami H tra gruppi C=O e NH e dalle forze di Van der Waals
      - catene laterali sporgono lateralmente
      - si presenta come un dipolo
        
        accumulo di carica positiva all'estremità amminica (N-Ter)
        
        accumulo di carica negativa all'estremita carbossilica (C-Ter)
      - struttura
        
        struttura favorita da:
        
        amm. con catene R che non formano legami H
        
        struttura sfavorita da:
        
        amminoacidi ramificati
        
        amm. con catene R che possono stabilire legami H
        
        eccezioni (sfavorita da):
        
        Glicina: non ha catena R e risulta troppo flessibile
        
        Prolina: struttura troppo rigida
    - - può essere considerata un elica molto allungata che ha solo 2 residui per giro
      - legami H tra:
        
        tratti diversi della stessa catena peptidica
        
        tratti di catene differenti
      - catene R sporgono lateralmente dal foglietto
        
        spesso Glicina, Alanina o amm con catene molto piccole
      - le due catene appaiate possono essere
        
        parallele
        
        antiparallele
      - struttura
        
        favorita da:
        
        amm. idrofobici
        
        presenza di anelli aromatici
        
        sfavorita da:
        
        catene ionizzabili
    - - non è casuale
      - angoli Phi e Psi variano molto lungo la struttura
      - tendono a collegare un tratto e l'altro della catena
      - si dividono in
        
        Loop
        
        anse fra due tratti di catena
        
        Random Coil
        
        brusco cambio di direzione
        
        più corti rispetto ai loop
      - probabile trovare amm. idrofobici dato che sono esposti all'esterno
      - spesso presenti nei siti attivi degli enzimi
- - - - forma di lunghe catene
      - insolubili
      - esempio: collageno
    - - forma globulare (pseudo-sferica)
      - solubili
      - esempio: Mioglobina
  - - - Primaria
      - Secondaria
      - Terziaria
      - Quaternaria