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Collageno - Coggle Diagram
Collageno
Collageno
Caratteristiche
Proteina fibrosa
funzione strutturale
particolare funzione strutturale: tripla elica
tre catene polipeptidiche avvolte a formare una tripla elica
molto resistente a stress meccanici e forze tensive
ne esistono 30 tipi diversi
90% di tipo I
molto importante anche il tipo IV
varia principalmente il grado di idrossilazioni, ovvero il numero di proline ed amminoacidi modificati
insolubile
unità fondamentale costituita dal tropocollageno
Componenti amminoacidiche
amminoacidi più frequenti sono:
Glicina
costituisce il 33% del collageno
non presenta catena laterale e quindi non comporta ingombro sterico
permette alle tre eliche di avvolgersi l'una sull'altra e di avere il massimo grado di vicinanza
formazione di strutture tese e stabili
Osteogenesi Imperfetta
Sostituzione di Glicina con una Cisteina, alterazione della struttura del collageno
Prolina
Imminoacido
struttura ciclica
impedisce la formazione di strutture ad alfa elica
Lisina
amminoacido basico
contiene due gruppi amminici, uno in alfa ed uno i epsilon
quello in epsilon può subire delle modifiche post traduzionali che contribuiscono alla struttura del collageno
spesso organizzati in una struttura Gly-X-Y
Spesso X = Prolina e Y = Idrossiprolina
Presenza di idrossilisina ed idrossiprolina
contenenti gruppi ossidrilici che stabilizzano la struttura attraverso legami H
Modifiche post traduzionali
Idrossilazione del residuo di prolina
aggiunta di un atomo di ossigeno sul carbonio Gamma
Enzima Prolilidrossilasi
per funzionare ha bisogno di:
ferro ridotto (Fe2+)
Ascorbato (derivato dell'acido ascorbico o vitamina C)
azione antiossidante che evita l'ossidazione del ferro in Fe3+
vitamina idrosolubile
carenza di vitamina C provoca lo scorbuto
Idrossilazione residuo Lisina
enzima Lisidrossilasi
aggiunta di un G. ossidrile sul C epsilon
Sintesi del Collageno
sintetizzato all'interno della cellula come Pro-Tropocollageno
all'estremità N e C terminale presenta delle sequenze peptidiche in più che evitano la precipitazione della molecola, dette Domini Globulari
sintetizzato come unico filamento che formerà una tripla elica
Importante formazione di ponti disolfuro intra e inter catena che andranno a rappresentare il punto fisso per l'avvolgimento della tripla elica
avvolgimento dell'elica e rilascio al di fuori della cellula
subisce due modifiche
eliminazione dei domini globulari da parte della Protocollageno Peptidasi
Lisina subisce una deamminazione ossidativa (lisil ossidasi) formando allisina
gruppo amminico in epsilonviene rimosso ed ossidato a gruppo aldeilico formando allisina
il gruppo aldeilico può reagire:
con un gruppo amminico a formare un legame chiamato Base di Schiff
legame covalente che stabilizza la struttura
con altri gruppi aldolici attraverso condensazione aldolica
formazione di legami crociati inter o intra colageno
Malattie del Collageno
Acquisite
Scrobuto
Congenite
Sindrome di Ehlers Danlos
Osteogenesi imperfetta
Sindrome di Marfan
Elastina
Struttura molto simile al collageno
Unità strutturale è la tropoelastina
più presenti amminoacidi idrofobici
alanina
Isoleucina
presenza di un composto chimico particolare: la Desmosina