Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Hemoglobina - Coggle Diagram
Hemoglobina
Estructura
Tiene 4 cadenas polipeptidicas de:
GLOBINA
Aqui es donde esta:
GRUPO HEMO
Donde se une el OXIGENO
Formado por:
Grupo PIRROL
Succinato-CoA + GLY
4 Grupos PIRROL forman:
PORFIRINA IX
1 more item...
Estructura CUATERCIARIA
Es TETRAMERA
2 cadenas β
146 aminoacidos
secuencia DIFERENTE
2 cadenas α
141 aminoacidos
secuencia ESPECIFICA
Unión al oxígeno
puede adoptar dos conformaciones
T (tensa)
desoxihemoglobina
unión del oxígeno provoca la transición al
hierro no es coplanar con el resto del grupo hemo debido a su asociación con la cadena lateral de una histidina
La unión del oxígeno desplaza el átomo de hierro de modo que queda coplanar con el resto del grupo hemo
arrastra la histidina
produciendo un cambio conformacional de mayor escala que afecta a toda la proteína
R (relajada)
Efectores alostéricos
La capacidad de la hemoglobina para ceder el oxígeno a los tejidos que lo demandan depende de varias moléculas:
protones
pH relativamente bajo
2,3-bisfosfoglicerato
nirse al bolsillo central de la hemoglobina cuando esta está en el estado T
epende de una roseta de cadenas laterales de residuos aminoácidos de ambas subunidades beta
Efectos del monóxido de carbono
formación de carboxihemoglobina (COHb)
la hemoglobina la cual de esta forma no puede transportar oxígeno
hipoxia
de tipo anémica
hay deficiencia de hemoglobina disponible para transportar oxígeno.
enlace CO-Hb es irreversible
La afinidad de la hemoglobina por el monóxido de carbono (CO) es de aproximadamente 200 a 250 veces mayor que por el oxígeno
CO es incluso peligroso en concentraciones muy bajas.