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Proteínas - Coggle Diagram
Proteínas
Colágeno
Possui uma sequência única de aminoácidos:
Gly- X- Pro-; Gly- X- HyPro
Em que X pode ser qualquer aminoácido
Ala é o aminoácido que aparece mais
É formado por três cadeias polipeptídicas enroladas umas nas outras, para formar UMA TRIPLA HÉLICE- tipo de corda retorcida também chamada super-hélice= tropocolágeno
Fibrosa
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As moléculas de tropocolágeno se associam de diversas maneiras para fornecer diferentes graus de força tensional, formando as fibrilas de colágeno
As fibrilas são unidas por tipos de ligações cruzadas
O colágeno quando comparado com a queratina possui uma resistência bem maior
Envelhecimento: conforme o processo vai ocorrendo, há um aumento de rigidez e a inelasticidade do tecido conjuntivo, o que acumula ligações covalentes cruzadas nas fibrilas
O organismo vai diminuindo sua produção de colágeno, então na tentativa de aproveitar o colágeno ainda presente no corpo, o organismo vai acumulando essas ligações covalentes cruzadas nas fibrilas, o que traz uma rigidez
- Proteína secretada pelo tecido conjuntivo, componente da MEC
- Pele, Matriz Orgânica dos ossos, Tendões, Cartilagens, Córnea dos olhos
- 25% da massa protéica do organismo
NÃO POSSUI ALTO VALOR BIOLÓGICO, visto que Gly e Pro é repetido diversas vezes na cadeia, o que diminui as chances de aparecer um dos 9 aa essenciais na cadeia
ORIGEM ANIMAL: baixo valor biológico visto que é pobre em diversos aminoácidos essenciais para dieta humana
Mais de 30 variantes estruturais de colágeno ocorrendo em tecidos particulares em mamíferos típicosDefeitos Genéticos humanos:
- Ilustram a relação próxima entre sequência de aminoácidos e estrutura tridimensional da proteína
OSTEOGENESIS IMPERFECTA
- Formação óssea anormal em bebês
- Conhecida como Síndrome de Ehlers-Danlos: juntas frouxas
- Nessa doença existe uma substituição de Gly (glicina) por um resíduo de aminoácido com um R maior (pode ser de Cys ou Ser)
- Como há uma substituição de uma proteína apolar por uma polar, isso vai variar no grau da doença
- Rompem a repetição Gly- X- Pro que dá ao colágeno sua estrutura heliocoidal característica: efeitos substancialmente deletérios da tripla hélice devido a essa substituição
- Essas juntas frouxas não permite um crescimento normal
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Peptídeos
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Na ligação, a carboxila do aa1 doa a OH e o grupo amino doa o H, formando uma molécula de água, logo houve uma desidratação. Assim o C da carboxila se liga ao N do grupo amino
Formação: peptídeo e água
A quebra dessa ligação peptídica ocorre por hidrólise, em que a hidroxila se conecta à carboxila e o H+ se conecta ao grupo amino
Uma extremidade com a amina e a outra com a carboxila, nos mostrando o início e fim do peptídeo.
A contagem é feita a partir do resíduo aminoterminal (NH3+) e finalizada pelo resíduo carboxiterminal (COO-)
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POLIPEPTÍDEOS X PROTEÍNAS
Os polipeptídeos possuem peso molecular < 10000. Ainda possuem menos de 100aa
As proteínas possuem peso molecular > 10000. Ainda possuem mais ou igual a 100aa
Atividade Biológica:
OCITOCINA é um peptídeo de 9aa-oligo contração uterina
INSULINA é um peptídeo de 51aa-poli hipoglicemiante
BRADICININA é um peptídeo de 9aa-oligo vasodilatador e inibe inflamação
GLUCAGON é um peptídeo de 29aa-poli hiperglicemiante
CORTICOTROPINA é um peptídeo de 39aa-poli estimula o córtex adrenal
PONTE DISSULFETO
É um outro tipo de ligação covalente que pode ocorrer entre os peptídeos e proteínas.
Ocorre entre o radical de duas CISTEÍNAS, formando uma cistina. Nessa ligação, cada hidrogênio que era ligado a um enxofre são perdidos, logo os dois enxofres se ligam, unindo as moléculas.
A metionina não consegue fazer a ponte de dissulfeto pois o enxofre não está entre os carbonos.
A insulina possui essas pontes, entre as cadeias A e B e entre elas mesmas.
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Aminoácidos
Existem MUITOS aminoácidos, porém apenas 20 são capazes de compor as proteínas, são chamados de alfa-aminoácidos primários
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Estrutura NÃO iônica
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O carbono central é o carbono alfa
Há a carboxila ao lado dele
Um grupo amino
Um Radical ("Cadeia Lateral") : difere em estrutura, tamanho e carga, influenciando na solubilidade em água
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Ionização simplificada
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PASSOS
1)A carboxila tem característica ácida, logo tem tendência a doar o H+
3)Pelos motivos 1 e 2, a carboxila é o primeiro grupo a passar para o estado DESPROTONADO numa titulação de aa
Logo de COOH, passa para COO-, e o grupo amino contina a ser NH3
4)Se as moléculas de aa que estão na solução estiverem com a carboxila desprotonada e a pertubação continuar (ou seja, a titulação prosseguir e o pH ir aumentando pela inserção de base no meio), inicia-se a desprotonação do grupo amino de cada molécula de aminoácido da solução, na proporção do aumento do pH
No final os grupos carboxila e amino se encontram desprotonados, ou seja sem o H+ na composição
2)O grupo amino tem característica básica, logo tem tendência a receber ou manter o H+
Aminoácido em solução ácida- doa H+ para a solução ( [H+] > [OH-] )
Aminoácido em solução neutra- doa H+ para a solução ( [H+] =[OH-] ). Já que o sangue tem pH próxima do neutro, a forma híbrida é a mais abundante em humanos
Aminoácido em solução básica- ( [H+] < [OH-] )
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Classificação
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Quanto à nutrição
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Essenciais
Não produzidos pelo corpo, obtidos pela dieta
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Aminas Biogênicas
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Grupo de aminas encontradas na natureza, derivadas da descarboxilação enzimática de aminácidos primários.
Chamadas de biogênicas pois são produzidas pela ação de organismos vivos ou essencial à vida e sua manutenção
Catecolaminas- grupo catecol+ amina:
Noradrenalina
Adrenalina
Dopamina
Sintetizados a partir da tirosina, que por sua vez é produzida pela fenilalanina
Quem possui fenilcetonúria, não possui a enzima que transforma a fenilalanina em tirosina. O paciente possui vômitos no período neonatal e retardo mental.
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Desnaturação
Renaturação
De maneira geral, após uma desnaturação, uma proteína pode voltar a ter sua estrutura desde que seja abolido o fator desnaturalizante e ainda que a estrutura PRIMÁRIA NÃO SEJA ATINGIDA.
Algumas proteínas depois de desnaturadas não sofrem renaturação- ex: albumina da clara do ovo
- É a perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda da função
- Rompimento das ligações fracas que estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas
- Não necessariamente ocorre um desenovelamento completo da proteína
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A maior parte das proteínas é formada por "pequenas"quantidades de aminoácidos...300 a 400 aa- maioria Temos mais de 1400 proteínas conhecidas
Exemplos:
Insulina: 51 aa -2cadeias
Hemoglobina: 574 aa -4cadeias
Aspartato transcarbamoilase 2700 aa -12cadeias
Rna polimerase 4100 aa -5cadeias
Lisozima 129aa -1cadeia
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