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ANTIGENOS-ANTICUERPOS, INTEGRANTES: JUAN MANUEL BERNEDO GUTIERREZ ALDO…

- - - - La especificidad exquisita de los anticuerpos se aplica al reconocimiento de todas las clases de moléculas.
    - - Los mecanismos génicos que generan tal gran repertorio de anticuerpos se producen solo en los linfocitos.
        
        Características relacionadas con las funciones efectoras
        
        uchas de las funciones efectoras de las inmunogtobutinas están mediadas por las porciones Fe de las moléculas, y los isotipos de anticuerpo que difieren en estas regiones Fe realizan funciones distintas.
        
        Las funciones efectoras de los anticuerpos las
        inician solo moléculas que se han unido a antigenos, y no Ig libres.
        
        Los cambios en los isotipos de los anticuerpos
        durante las respuestas inmunitarias humorales influyen en cómo y dónde actúen las respuestas para erradicar el antígeno.
        
        Las regiones C de la cadena pesada de los
        anticuerpos también determinan la distribución tisular de las moléculas de anticuerpo.
    - - La capacidad de los anticuerpos de neutralizar toxinas y microbios infecciosos depende de la unión fuerte de los anticuerpos.
- - - - Una molécula de anticuerpo tiene una estructura nuclear simétrica compuesta de dos cadenas ligeras idénticas y dos cadenas pesadas idénticas
        
        Las cadenas pesadas y ligeras constan de regiones amino terminales variables
        
        Anticuerpos monoclonales
        
        Identificación de m arcadores fenotípicos de tipos celulares particulares.
        
        Inmunodiagnóstico. Detección de tumores.
        
        Análisis funcional de la superficie celular y de las moléculas secretadas.
        
        Síntesis y ensamblaje de moléculas Ig
        
        La maduración de los linfocitos B a partir de los progenitores de la médula ósea se acompaña de un cambio específico en la expresión del gen de las Ig, lo que da lugar a la producción de moléculas de Ig en diferentes formas
        
        Semivida de los anticuerpos
        
        La IgE tiene una semivida m uy corta de unos 2 días La IgA circulante tiene una semivida de unos 3 días IgM circulante una semivida de unos 4 días.
        IgG circulantes tienen una semivida de unos 2 1 a 28 días.
    - - Características estructurales de las regiones variables del anticuerpo
        
        La mayoría de las diferencias en la
        secuencia y la variabilidad entre diferentes anticuerpos se limitan a tres secuencias cortas en la región V de la cadena pesada y a tres secuencias en la región V de la cadena ligera
        
        La unión al antígeno por moléculas de
        anticuerpo es, sobre todo, una función de las regiones hipervariables de Vh y Vl
      - Características estructurales de las regiones constantes del anticuerpo
        
        Las moléculas de anticuerpo pueden dividirse en distintas clases y subclases en función de diferencias en la estructura de
        las regiones C de su cadena pesada.
        
        isotipos
        
        IgG, IgM, IgD, IgE, IgA
        
        isotipos IgA e IgG pueden subdividirse, a su vez, en subclases o subtipos más relacionados, llamados IgAl e IgA2, e IgGl, IgG2, IgG3 e IgG4.
        
        IgG se divide en las subclases IgG l, IgG2a, IgG2b e IgG3;
        
        IgG2, ')2; la IgG3, ^3; la IgG4, -^4; y la IgM,
        
        Diferentes isotipos y subtipos de anticuerpos realizan diferentes
        
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- - - - Un antígeno es cualquier sustancia que pueda unirse específicamente a una molécula de anticuerpo o al receptor del linfocito T.
        
        Las zonas de unión al antígeno de muchos anticuerpos son superficies planas que pueden acomodar epítopos tridimensionales de macromoléculas, lo que permite a los anticuerpos unirse a macromoléculas grandes