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METABOLISMO AMINOÁCIDOS, Equipo 4 Anna Eliza Sierra Rangel Andrea María…
METABOLISMO AMINOÁCIDOS
Como precursores de macromoléculas
Son monómeros que tienen función contribuir como unidades básicas de las macromoléculas.
:
Funciones como precursores
Preceden de los péptidos y las proteínas
Forman parte de vitaminas.
Algunos son metabolitos intermediarios de las vías metabólicas
Las purinas y pirimidinas se derivan en gran parte de los aminoácidos.
Biomoléculas sencillas de bajo peso molecular.
Cadenas lineales o ramificadas de dos, tres o más unidades.
Se agrupan entre sí para dar lugar a la formación de macromoléculas.
Mediante el proceso de polimerización.
Generalidades de catabolismo de las proteínas
Degradación
El sistema de ubiquitina-proteasoma dependiente de ATP del citosol (degradación a través de selección de señalización).
Enzimas degradadoras no dependientes de ATP (las hidrolasas ácidas degradan proteínas intra y extracelulares de manera no selectiva).
No hay proteína que pueda almacenar aminoacidos, por lo tanto los aa no se almacenan
Fuentes de los aa
Degradación de proteínas endogenas
Aa de proteínas exógenas
Aa no esenciales sintetizados a partir de productos intermediarios del metabolismo
Pérdida del grupo amino
Ocurre por transaminación o desaminación oxidativa
Para que los esqueletos carbonados de los aminoácidos puedan ser
utilizados, deben perder su grupo amino.
La mayoría de los aminoácidos lo pierden por transaminación,
excepto el glutamato.
El glutamato pierde su grupo amino a través de la desaminación
oxidativa.
Biosíntesis de aminoácidos no esenciales
Función de los AA no esenciales
Síntesis de proteínas
Metabolismo intermediario
Proceso gluconeogénico
Formación de Hemo-Colina-Etanol-amina-ATP. Adp-Aminas
De los 12 AA no esenciales 9 son formados de intermediarios metabólicos
A partir de
α-Glutamato deshidrogenasa
Glutamina sintetasa
Transaminasas
Alanina, asparagina, aspartato, glutamato y glutamina se sintetizan a partir de piruvato, oxalacetato y alfa cetoglutarato.
El piruvato, oxacacetato y el alfa-cetoglutarato son los alfa-cetoácidos que corresponden a la alanina, asparato y glutamato.
Realizan una reacción y transaminación de un sólo paso.
La asparagina y glutamina se sintetizan a partir de aspartato y glutamato por amidación de ATP.
Alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
Ciclo de la urea
Ocurre en la mitocondria de los hepatocitos
Reacciones enzimáticas cuyo resultado final es la Urea (2 grupos nitrogenados y 1 grupo carbonilo).
Proceso metabólico a través del cual el amonio (NH4+), producido durante el catabolismo de los aminoácidos, es transformado en un producto de excreción y eliminado del cuerpo por la orina en forma de urea.
Enzimas
Carbamoil fosfato sintetasa I, que participa en la síntesis de carbamoil fosfato a partir de iones bicarbonato y amonio.
Ornitina transcarbamilasa, que cataliza la transferencia del grupo carbamoil desde el carbamoil fosfato hacia la ornitina, formando citrulina.
Argininosuccinato sintetasa, que cataliza la condensación de la citrulina con una molécula de aspartato, formando argininosuccinato
Argininosuccinato liasa o argininosuccinasa, esencial para el “corte” del argininosuccinato en arginina y fumarato.
Arginasa, capaz de convertir la arginina en urea y ornitina.
Etapas
La carbamil fosfato sintetasa 1, toma 2 ATP, una molécula de amoniaco y una molécula de C02 y los convierte a carbamil fosfato.
Carbamoilo y la ornitina se condensan por acción de la enzima ornitina transcarbamilasa, resultado en citrulina.
La citrulina sale al citoplasma en donde la argininosuccinato sintetasa usa ATP para combinar la citrulina y el aspartato, formando así argininosuccinato.
Luego la argininosuccinate liasa escinde en fumarato y arginina.
El fumarato se convierte a malato, y por la malato deshidrogenasa se convierte en oxalacetato.
El oxalacetato se une con el glutamato y por la aspartato aminotransferasa se convierte en aspartato y a cetoglutarato.
La arginina es escindida por la arginasa en urea y ornitina. La urea va al torrente sanguíneo y es expulsada por los riñones, mientras que la ornitina regresa a la mitocondria.
Función
Permite la eliminación efectiva de los iones amonio, cuya acumulación es potencialmente tóxica para las células
Aminoácidos glucogénicos
Los AA glucogénicos: se degradan a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato u oxalacetato
luego pueden ser precursores de la glucosa
Todos los aminoácidos no esenciales son glucogénicos
Su conversión en carbohidratos es un proceso reversible
Glucogénicos
Alanina, Valina, Triptófano, Serina, Prolina, Metionina, Hidroxiprolina, Histidina, Glicina y Glutaminico
Transaminación
Aminoácido(alanina)+alfa-cetoácido(alfa-cetoglutarato)
Transaminasa
Se toma el compuesto nitrogenado de la alanina (NH2) y se forma el piruvato.
Al cetoácido se le agrega el compuesto nitrogenado y se forma un aminoácido (glutamato).
Glutamato
Desaminación
Mitocondria
Glutamato más una molécula de agua
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También necesita coenzima Fosfato de piridoxal (B6)
BASE DE SCHIFF
Aminoácidos cetogénicos
Liscina y leucina son exclusivos de este tipo
Generan Acetil CoA o AcetoacetilCoA
Empieza porque se catabolizan los aminoácidos por medio de transaminación del alfacetoácido
Se forman los precursores Cetogénicos
La valina y la leucina forman propinil CoA
La leucina forma HMGCoA
fenilalanina y tirosina
Rinde furamato y Acetil CoA
Triptofano
Acetil CoA y furamato
Isoleucina y treonina
propionil CoA
Equipo 4
Anna Eliza Sierra Rangel
Andrea María Murrieta Verduzco
Dario Gollini Navarrete
Liliana Méndez Andrade
Referencias
:
Tymoczko, J. L., Berg, J. M., & Stryer, L. (2014). Bioquímica: curso básico. Reverté.
