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- - - - Esta determinada por las interacciones entre los grupos funcionales de la cadena lateral, los puentes de disulfuro,hidrógeno y salinos y las interacciones hidrofobicas
    - - Se forma mediante la unión de enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
    - - Esta determinada por las interacciones mediante puentes de hidrógeno entre los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos
        
        Hélice α
        
        Estructura ordenada mas abundante y la mas estable.
        
        Establecidas por puentes de hidrógeno entre el NH del enlace peptidico Y el C=O que se encuentra a 4 enlaces en la cadena y orientados paralelos al eje.
        
        Hoja plegada β
        
        Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, los grupos NH de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta
        
        Resulta de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa
    - - Se refiere a la secuencia en que están unidos los aminoácidos,
        formando cadenas lineales
- - - - Un grupo amino básico (-NH2)
      - Un grupo carboxilo ácido(-COOH)
      - Un átomo de hidrógeno (-H)
      - Una cadena lateral (-R)
    - - Clasificación
        
        Alifáticos
        
        Tienen Hidratos de carbono saturados como cadenas laterales
        
        Ejem: Alanina, valina,leucina e isoleucina
        
        Aromáticos
        
        Tienen cadenas laterales aromáticas
        
        Ejemplo:Fenilalanina, Tirosina, Triptofano
        
        Polares neutros
        
        Contiene grupos hidroxilo o amida en su cadena lateral.
        
        Ejemplo: Asparagina y Glutamina
        
        Ácidos
        
        Contiene ácidos carboxilicos en sus cadenas laterales y están ionizados a un pH de 7.0
        
        Ejemplo ácido aspartico (aspartato) y ácido glutaminico (glutamato)
        
        Básicos
        
        Están completamente protonados con un pH neutro
        
        Ejemplo: Histidina,Lisina y Arginina
        
        Que contienen azufre
        
        Tienen baja polaridad, desempeñan un papel importante en la estabilización de la estructura de las proteínas dado que pueden participar en la formación de puentes de disulfuro.
        
        Ejemplo: Cisteina y Metionina
- - - - Albumina
        
        Es la principal proteína plasmática (50%) actúa como regulador osmótico y es la principal proteína responsable del transporte de ácidos grasos hidrofobicos, bilirrubina y fármacos
      - Transferrina
        
        Transporta el hierro,la unión de los iones férricos a la transferrina protege contra los efectos tóxicos de estos iones
      - Ceruloplasmina
        
        Ayuda a exportar el cobre del hígado a los tejidos periféricos y es esencial para la regulación de la reacciones oxido-reducción, el transporte y la utilización del hierro
      - Ferritina
        
        Actúa como reserva de hierro en el hígado y la médula osea su concentración en el plasma es proporcional a la cantidad de hierro almacenado
    - - Inmunoglobulinas
        
        Son proteínas producidas en respuesta a sustancias extrañas, secretadas por los linfocitos B
        
        Tiene una estructura en forma de Y de dos cadenas pesadas y dos ligeras
        
        Principales Ig
        
        IgA
        
        Representa del 7_15% en el plasma, tiene una vida media de 6 días y se encuentra en secreciones de la parotida, los bronquios y el intestino.
        
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        IgG
        
        Protege los espacios histicos, circula a concentraciones altas en el plasma (75% en los adultos) tiene una vida media de 22 días,
        
        Es transportada activamente a través de la placenta y proporciona inmunidad humoral al feto y neonato antes de la maduración del sistema inmunitario
        
        IgM
        
        Representa del 5 al 10% en el plasma, tiene una vida media de 5 días se encuentra confinada en el espacio intravascular y es el primer anticuerpo que se secreta tras un ataque antigenico
        
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- - - - La actividad enzimática se mide bajo condiciones definidas
        
        Temperatura
        
        La actividad enzimática aumenta con la temperatura pero disminuye con temperatura altas (temperatura optima 37°-37.5°)
        
        pH
        
        Toda enzima tiene un pH optimo
        
        Coenzimas
        
        Pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas
        
        Las coenzimas sufren las transformaciones químicas necesarias para la catálisis enzimática evitando que la enzima las sufra.
        
        Velocidad de conversión de sustrato
        
        Cantidad de producto formado por unidad de tiempo
        
        La energía de activación es la energía menor energía que se requiere en una reacción química
        
        Katal: Es la unidad internacional para la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 mol de sustrato en 1 mol de producto por segundo
      - Regulación enzimática
        
        Se puede dar por 3 mecanismos
        
        Activación
        
        La enzima necesita de otra para su activación
        
        Por ejemplo las enzimas digestivas
        
        Alosterica
        
        Se lleva acabo en las enzimas alostericas
        
        Una enzima alostérica tiene dos sitios de unión: uno para su sustrato(el centro activo y otro para otra molécula o "efector" el sitio alostérico
        
        Puede aceptar un inhibidor o un activador
        
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        Inhibidores
        
        Reversibles
        
        Incompetitivos
        
        No competirán por el sitio activo pero se unirán en otra parte de la enzima
        
        Acompetitivos
        
        Se unirán en el sitio activo mismo tiempo que el sustrato, impidiendo la reacción enzimática
        
        Competitivos
        
        Van a competir con el sustrato por la unión al sitio activos
        
        Irreversibles
        
        Desnaturalizan a las enzimas deformando su sitio activo
        
        Por ejemplo:Metales pesados, Alcoholes, Bases y Ácidos