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Factores que modifican la velocidad de reacción de las enzimas
Efectos del pH
Las enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima
Por encima o por debajo del pH óptimo, la actividad disminuye bruscamente
Al ser de naturaleza proteica, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de los límites estrechos
Los cambios de pH afectan: el sitio activo por ionización de aminoácidos. La conformación de la enzima por ionización de los aminoácidos distintos a los del sitio activo. El sustrato también se afecta por variaciones del pH.
Efecto de la temperatura
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura
En las reacciones catalizadas por enzimas, se produce un descenso brusco de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica
La temperatura óptima es el resultado de el incremento habitual con la velocidad de reacción con la temperatura y la desnaturalización térmica de la enzima
Ocurre un reflejo de la desnaturalización térmica de la enzima cuando se alcanza dicha temperatura
A temperaturas bajas las enzimas son muy rígidas.
A temperaturas muy elevadas o mayores a 50°C la actividad se cae debido a la desnaturalización
Concentración de sustrato
La velocidad de reacción va aumentando a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que la enzima se satura
En un punto la actividad de la enzima ya no aumenta a pesar de aumentar la cantidad del sustrato, se dice que está saturada
Concentración de cofactores
No sufren ninguna modificación durante la reacción, pero se regeneran en una reacción acoplada
Ej: Oxido- reducción
No se modifican al finalizar la reacción
Efectos de los inhibidores
Inhibidores reversibles
Competitivos: Ocupan temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original
No competitivos: Se une a un lugar diferente al sitio activo de la enzima con la misma afinidad
Mixtos: Se une a un sitio activo distinto al de la enzima libre pero con distinta afinidad
Acompetitiva: Se une solo al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre
Irreversibles
Suicidas: se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles en farmacología
Modulación alostérica
Las moléculas que favorecen la forma R, se llaman activadores alostéricos
Enzimas alostéricas: Actividad regulada por la unión no covalente y reversible de un metabolito específico
Enzimas moduladas covalentemente: Formas activas e inactivas interconvertibles por acción de otras enzimas