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Mecanismos catalíticos de las enzimas - Coggle Diagram
Mecanismos catalíticos de las enzimas
Catálisis ácido-base
Los grupos funcionales ionizables de las cadenas laterales de aminoacilo y grupos prostéicos contribuyen a la catálisis al actuar como ácido y bases. Esta catálisis puede ser específica o general.
En la catálisis ácida especifica o base específica, la velocidad de reacción es sensible a cambios en la concentración de protones pero independiente de la concentración de otros ácidos (donadores de protones) o bases (aceptoras de protones) presentes en la solución o en el sitio activo.
Se dice que las reacciones cuyas velocidades responden a todos los ácidos o bases presentes están sujetas a catálisis ácida o básica general.
Catálisis por proximidad
Para que las moléculas reacciones deben aproximarse entre sí a la distancia de formación de enlace. Al aumentar la concentración se favorece el encuentro de unas con otras y se incrementa la velocidad de reacción.
Catálisis covalente
Supone aceleración de la velocidad de reacción a través de la formación transitoria de un enlace entre la enzima y el sustrato.
Se subdivide en dos pasos
La reacción nucleofílica entre el catalizador y el sustrato para formar un enlace covalente.
la eliminación de electrones del centro de reacción por el catalizador que, ahora, es electrofílico.
Catálisis por iones metálicos
Casi un tercio de las enzimas conocidas requierel a presencia de iones metálicos para su actividad catalítica.
Metaloenzimas
: Contiene iones metálicos fuertemente unidos, uso de metales de transición: "Fe2+-Fe3+, Cu2+, Zn2+,Mn2+,Co3+"
Enzimas activados por metal
: Fijan débilmente metales presentes en una solución, normalmente iones metálicos alcalinos o alcalino-térreos. Ejemplo: "Na+,K+,Mg2+, Ca2+"
Catálisis electroestática
La fijación de un sustrato produce generalmente la exclusión de agua del sitio activo de la enzima.
la constante dieléctrica del sitio activo se parece, por tanto, a la de un disolvente orgánico en el que las interacciones electrostáticas son más fuertes
Esta distribución de cargas sirve aparentemente para guiar sustratos polares hacia sus sitios de fijación, de modo que la velocidad de estas reacciones enzimáticas es mayor a que sus límites aparentes de control por difusión,
Así los valores de pK de las cadenas de aminoácidos en las proteínas pueden desplazarse varias unidades de los valores nominales debido a la proximidad de los grupos cargados.