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Naturaleza de las enzimas - Coggle Diagram
Naturaleza de las enzimas
Los enzimas son proteínas catalíticas. Casi todas las reacciones celulares están catalizadas. Alguna actividad catalítica no reside en las proteínas sino en el RNA, es el caso de la ribozima que tiene parte de RNA y parte proteica aunque la catálisis la efectúa el ácido nucleico. Esto tiene una importancia evolutiva pues demuestra que el RNA catalizaba antes que los enzimas que luego se especializaron. El RNA es peor catalizador. La función de los enzimas estás relacionada con la unión de un ligando que será el sustrato.
Mecanismo
Enzima + sustrato → enzima-sustrato → enzima + producto
Propiedades como catalizadores
Muy especificas con respecto a:
Tipo de reacción
: ya que no son catalizadas reacciones de naturaleza distinta
Respecto al sustrato
: la enzima no puede unirse con cualquier sustrato. Hay enzimas más específicos que otros. La especificidad puede ser tan alta que se distinga entre estereoisómeros. Sin embargo los enzimas digestivos son poco específicos porque si no harían falta demasiados. La ventaja de la especificidad reside en que se pueden catalizar muchas reacciones a la vez sin reacciones laterales ni que se acumulen los productos secundarios
Capaces de acelerar las reacciones en las condiciones suaves de la célula
Alto poder catalítico por su gran actividad molecular, aceleran las reacciones hasta 10^17 veces. Esto es porque se une al sustrato en relación 1:1 y la reacción que ocurre en los confines de éste ve rebajada su energía de activación como consecuencia de esa unión.
Centro activo
La proteína al plegarse determina el centro activo que será una cavidad hidrofóbica (ambiente especial). No habrá agua si no participa en la reacción. Se crea un microambiente especial para que los grupos catalíticos sean más reactivos. << la unión del centro activo y la enzima es la base de la especificidad.
Residuos de unión
: Aportan soporte para unir la enzima a su sustrato y no a otro.
Residuos catalíticos
: Son capaces de llevar a cabo la catálisis
Residuos que participan en la estructura tridimensional
Cofactores
A veces se necesitan grupos catalíticos que no se encuentran en los aminoácidos por lo que se necesita una molécula extra, un cofactor, que puede ser inorgánico (iones en general) u orgánicos. Estos últimos pueden estar unidos reversiblemente (coenzimas) o permanentemente (grupo prostético).
Los enzimas que catalizan reacciones redox necesita algún grupo donde transportar los electrones y no hay ninguna cadena lateral de aminoácido que pueda, por lo que necesita un cofactor. Muchos cofactores deben ser ingeridos porque la célula no los sintetiza. Las vitaminas suelen ser cofactores o precursores de cofactores. Las vitaminas B2 y B3 son precursores de cofactores redox.
Demostración
Clasificación de enzimas
según su función
Transferasas
Liasas
Hidrolasas
Ligasas
Óxidorreductasas
