Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
เอนไซม์และโคเอนไซม์ (Enzyme and Coenzyme) - Coggle Diagram
เอนไซม์และโคเอนไซม์
(Enzyme and Coenzyme)
คุณสมบัติของเอนไซม์(Enzyme)
1.เป็นโปรตีน
2.ไม่มีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างหลัง
สิ้นสุดปฏิกิริยา
โครงสร้างเอนไซม์
(Enzyme structure)
เอนไซม์(Enzyme)มีความจำเพาะ
LOCK AND KEY
โฮโลเอนไซม์(Holoenzyme)
การทำงานของเอนไซม์บางชนิดต้องมีโคแฟคเตอร์(Cofactor)หรือหมู่พรอสธิติก(Prosthetic group)
เอโปเอนไซม์(Apoenzyme)
เกิดจากการแยกโคแฟคเตอร์หรือหมู่พรอสธิติกออกจาก โฮโลเอนไซม์ จะทำให้เอนไซม์ไม่สามารถทำงานได้
ความจำเพาะของเอนไซม์
(Enzyme Specificities)
1.จำเพาะต่อสารตั้งต้น
(Substrate Specificities)
2.จำเพาะต่อปฏิกิริยา
(Reaction Specificities)
การจำแนกประเภทของเอนไซม์
แบ่งออกเป็น 6 กลุ่ม
1.Oxidoreductases Alcohol dehydrogenase (oxidation with NAD+)
2.Transferases Hexokinase (phosphorylation)
3.Hydrolases Carboxypeptidase A (peptidase bond cleavage )
4.Lyases Pyruvate decarboxylate (decarboxylation)
5.Isomerases Maleate isomerase (cis-trans isomerization)
6.Ligases Pyruvate carboxylate (carboxylation)
จลนศาสตร์ของเอนไซม์
(Enzyme Kinetics)
คือการศึกษาอัตราเร็วของปฏิกิริยา(reaction rate) และการเปลี่ยนแปลงอัตราเร็วของปฏิกิริยาเมื่อมีการปลี่ยนแปลงปัจจัยบางอย่าง
หน่วยของเอนไซม์
(Enzyme unit)
แอคติวิตี้ของเอนไซม์ มีหน่วยเป็นไมโครโมล(ของสารตั้งต้น)ที่เปลี่ยนไปเป็นผลิตภัณฑ์ต่อนาที
Turnover number ใช้เปรียบเทียบความสามารถของเอนไซม์ เช่นCatalase 5 x 10^6, amylase 1.9 x 10^4
ผลของการเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์
ES complex จะมีความเข้มข้นคงที่ใน
ช่วงแรกของการเกิดปฏิกิริยา
อัตราเร็วของปฏิกิริยาจะสูงสุดเมื่อ
เอนไซม์อยู่ในสภาพ ES complex
นัยสำคัญของ Km
Km (Michaelis constant)สำหรับการเลือกใช้สารตั้งต้นแต่ละชนิดของเอนไซม์
Km มากแสดงถึงความสามารถในการจับ
ของเอนไซม์กับสารตั้งต้นไม่ดี
Km น้อยแสดงถึงความสามารถในการจับ
ของเอนไซม์กับสารตั้งต้นดี
การเกิดปฏิกิริยาแบบสารตั้งต้นหลายชนิด
(Multisubstrate reaction)
กลไกการเกิดปฏิกิริยา มี 2 ชนิด
ping-pong mechanism
sequential mechanism
2.1 sequential ordered
2.1 sequential random
โคแฟคเตอร์(Cofactor)
แบ่งออกเป็น 2 ชนิด
ไอออนของโลหะ ช่วยยึดโครงร่างของเอนไซม์หรือช่วยยึดสับสเตรต
โคเอนไซม์ (Coenzyme)
**มี Coenzyme เป็น Pyridoxal phosphate
ถ้า enzyme หรือ coenzyme บกพร่อง เกิดการสะสม cystathionine ใน plasma เกิด mental retardation
โครงสร้างและหน้าที่โคเอนไซม์
Coenzyme of Niacin
Niacin (VIT B3)คือ pyridine-3-carboxylic acid ถูกเปลี่ยนเป็น coenzyme ที่สำคัญ 2 ชนิด
NAD (nicotinamide adenine dinucleotide)
NADP (nicotinamide adenine dinucleotide phosphate)
Coenzyme of Riboflavin(VIT B2)
มี 2 ชนิด คือ
FMN(Flavin 5’ monophosphate)
FAD(Flavin adenine dinucleotide)
การยับยั้งเอนไซม์
(Inhibition of Enzyme)
Endproduct inhibition
Or Feedback inhibition
Inhibition of Enzyme
ตัวยับยั้ง
(Inhibitor)
แบ่งออกเป็น 2 ประเภท
1.แบบทวนกลับได้(Reversible inhibitors)
1.1 ตัวยับยั้งแบบแข่งขัน (Competitive Inhibitors)
ตัวยับยั้งชนิดนี้จะมีโครงสร้างคล้ายกับสารตั้งต้น
1.2 ตัวยับยั้งแบบไม่แข่งขัน(Noncompetitive Inhibitors)ตัวยับยั้งชนิดนี้เข้าจับกับเอนไซม์ที่บริเวณอื่นที่ไม่ใช่บริเวณเดียวกับที่สารตั้งต้นเข้าจับ
2.แบบทวนกลับไม่ได้(Irreversible inhibitors)
มีการจับของตัวยับยั้งกับบริเวณเร่งของเอนไซม์ด้วยพันธะโควาเลนต์
ทำให้เอนไซม์ไม่สามารถกลับมาทำงานได้อีก
ยาและการยับยั้งเอนไซม์(Drug and Enzyme Inhibition)การบำบัดรักษาด้วยยา ใช้หลักการยับยั้งเอนไซม์ที่จำเพาะในวิถีเมแทบอลิซึม
Sulfa Drug
Methotrexate
Fluorouracil
6-Mercaptopurine
เกิดการยับยั้งแบบแข่งขันกับทุก
ปฏิกิริยาที่มี adenine และ guanine
การควบคุมเอนไซม์แบบอัลโลสเตอิค
(Allosteric Control Enzyme Activity)
การร่วมมือกัน
(Cooperativity)
ผลของการเข้าจับของ ligand แรกจะถูกส่งต่อความร่วมมือไปยังหน่วยย่อยอื่นเป็นลำดับ
ความสำคัญของเอนไซม์ต่อการเกิดโรค
Lipase มีค่าต่ำ ในผู้ป่วยโรคตับ
ตับอ่อน เบาหวาน มะเร็งบางชนิด
Transaminase มี 2 ชนิด
2.1 Glutamic Oxaloacetic transaminase (GOT)
2.2 Glutamic Pyruvic transaminase (GPT)
ทั้ง 2 ชนิดจะสูงขึ้นในผู้ป่วยโรคตับ
GOT จะสูงขึ้นในผู้ป่วยกล้ามเนื้อหัวใจตาย
LDH isozyme ใช้ติดตามการเสื่อมเสียของเนื้อเยื่อหัวใจ เช่น พบว่ามี H4 H3M สูงเมื่อหัวใจวาย
Amylase มีปริมาณต่ำในผู้ป่วยโรคตับ ตับอ่อนอักเสบ เบาหวาน
Creatine phosphokinase มีค่าสูงในโรคที่เกี่ยวกับหัวใจและกล้ามเนื้อ