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Rôle des enzymes dans l'apport de glucose sanguin (Les enzymes, des…
Rôle des enzymes dans l'apport de glucose sanguin
Les enzymes, des biocatalyseurs
Vitesse des réactions chimiques
Transformations des réactifs en produits
plus ou moins longues
Ex
: Réactions instantanée → acide/base ou Réaction lentes (plusieurs heures/jours) → hydrolyse de l'amidon dans les aliments, incompatible avec la vie
Catalyse dans le monde vivant
Réactions chimiques
accélérées par catalyseurs
Substances agissent à
faible dose et se retrouvent intactes en fin de réaction
→ rôle des enzymes
Enzymes nécessitent conditions particulières pour fonctionner →
optimums de fonctionnement
, conditions rencontrées dans entités vivantes où elles interviennent
Enzyme
: protéine → chaîne AA repliée sur elle-même, conformation particulière
Double spécifité des enzymes
Spécificité de substrat
Chaque enzyme capable d'agir que sur un seul substrat →
spécificité de substrat
Ex
: Saccharase/ saccharose; maltase/maltose; lactase/lactose
Spécificité de réaction
Enzyme de peuvent catalyser
qu'un seul type de réaction sur leur substrat
Ex
: Glucose-6-phosphate
Fructose -6-phosphate → phosphoglucoisomérase
Glucose-1-phosphate → phosphoglucomutase
Pas même enzyme pourtant même substrat →
spécificité d'action
Caractéristiques d'une réaction enzymatique
Influence de la quantité initiale
Vitesse réaction chimique défini par
quantité de produit qui se forme par unité de temps
v= dP/dt
Vitesse
non constante
→ plus importante en début de réaction puis diminue jusqu'à devenir nulle → tous substrats consommés
Vitesse initiale peut être augmentée en
augmentant concentration de substrat jusqu'à Vmax et donc augmenter aussi concentration d'enzyme
Formation d'un complexe enzyme/substrat
Vmax dépendante
concentration en enzyme et substrat
→ formation
complexe enzyme-substrat
Quand Vmax atteint →
saturation des enzymes
(toutes occupées)
Concentration en substrat (S) et enzyme (E) déterminent complexe enzyme-substrat (ES) pouvant se former
E + S → ES → E + P
Équation de Michaelis et Menten
v = Vmax x ([S]/[S]+Km)
Km constante caractéristique de l'enzyme →
Km = vi = Vmax/2
Configuration spatiale des enzymes
Complémentarité de forme entre enzyme et substrat
Enzyme de forme globulaire possèdent
site actif
→ exactement complémentaire de leur substrat
Conséquences d'une modification de la structure d'une enzyme
Si modification d'enzyme et plus particulièrement
site actif
(Ex: changement acide aminé) →
diminue considérablement activité catalytique de l'enzyme
Autres facteurs peuvent modifier →
élévation de température, modification de pH..
→ réduction activité catalytique
Configuration spatiale détermine
double spécificité de l'enzyme
2 types
Inhibiteurs compétitifs
: fixation ds site actif (Acarbose à la place amidon)
Inhibiteurs non compétitifs
: pas ds site acte mais modifie structure enzyme
Certaine molécule empêche fonctionnement enzyme,
empêche fixation substrat
→
inhibiteurs