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Bioquímica - P2 (Proteínas (Desnaturação (Efeitos (Queda da solubilidade…

- - - - Base são os polipeptídeos
        
        Formados de ligações peptídicas
        
        Entre (NH2) de um aminoácido e (COOH) de outro
        
        Muito resistentes
        
        Mais que pontes de H
        
        Muito estáveis
        
        Quebradas por reações de hidrólise
        
        Precisa de muita força
        
        Caráter de dupla ligação
    - - Função biológicas
      - Composição
        
        Simples
        
        somente aminoácidos
        
        Conjugadas
        
        aminoácidos + outros componentes
        
        Parte proteica + não proteica
      - Com a forma
        
        Globulares
        
        solúvel em água
        
        enrolada
        
        móvel
        
        Fibrosa
        
        insolúvel em água
        
        comprida
        
        filamentosa
      - Grau de estruturação
        
        Primária
        
        somente ligações peptídicas covalentes
        
        Secundária
        
        ligações peptídicas + ligações de hidrogênio (hélice)
        
        Terciária
        
        várias ligações (3D)
        
        Mesma da secundária + eletrostática e de dissulfeto
        
        Quartenária
        
        associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas
        
        iguais duas a duas
    - - Efeito estérico
        
        devido a presença de cadeias volumosas
      - De hidrogênio
        
        Entre aminoácidos polares + água
        
        Importante na estabilidade da estrutura secundária
      - Interação de Van der Waals
        
        depende da distância
      - Eletrostática
        
        presença de íons na cadeia lateral
        
        atração e repulsão
      - Hidrofóbica
      - Uniões covalentes de dissulfeto
        
        Muito estáveis
        
        resultam em desnaturação irrreversível
    - - Depende
        
        pH
        
        Ponto mínimo = PI
        
        Neutro (todas ligadas)
        
        Extremidades = mínimo
        
        não tem cargas de um tipo para se ligar
        
        força iônica
        
        força dos íons
        
        aumento da força iônica = aumento da solubilidade
        
        Saltin-in
        
        interação proteína-água
        
        aumenta solubilidade
        
        sais neutros
        
        reagem com cargas da proteína
        
        pouco sal
        
        Saltin-out
        
        competição sal e proteína pela água
        
        precipitação proteica
        
        aumento de ligações proteína-proteína
        
        maioria da água ligada no sal
        
        muito sal
        
        tipo de solvente
        
        Etanol e acetona
        
        reduzem a constante dielétrica
        
        diminui forças eletrostáticas de repulsão entre as proteínas
        
        agregação e precipitação
        
        competem com a água
        
        reduzem a solubilidade
        
        temperatura
        
        Aumento
        
        Aumento da solubilidade
        
        Muito
        
        desnaturação
        
        diminui a solubilidade
  - - - Queda da solubilidade
        
        desbloqueio de grupos hidrofóbicos
        
        vão para a parte externa
      - Perda da atividade biológica
        
        Enzima ou imunológica
      - Aumento da sensibilidade ao ataque das proteases
      - Aumento da viscosidade intrínseca
      - Incapacidade de cristalização
      - Dificuldade em formar géis
    - - Irreversível
        
        Quando rompe ligações de dissulfeto
    - - Velocidade em que o agente desnaturante rompe as ligações
    - - Físicos
        
        Calor
        
        Depende
        
        Natureza da proteína
        
        Atividade de água
        
        pH
        
        Força iônica
        
        Natureza dos íons
        
        Pode ocorrer
        
        Queda da solubilidade
        
        Quebra das ligações de dissulfeto
        
        Alteração química dos resíduos de aminoácidos
        
        Formação de novas ligações
        
        Modificação das propriedades nutricionais e funcionais
        
        Digestibilidade
        
        absorve melhor
        
        Aumenta a retenção de água
        
        Frio
        
        Pode ocorrer
        
        inativação das enzimas (0º)
        
        Em carnes congeladas
        
        Perda de H20
        
        quebra da textura
        
        Utiliza substâncias CRIOPROTETORAS
        
        Ligam se a proteína e a água ao mesmo tempo
        
        Conservam a maior quantidade de água
        
        Substâncias com carga negativa
        
        Repelem as de mesmo sinal
        
        Evita aproximação e agregação
        
        Evita interação proteína-proteína
        
        Mecânicos
        
        Desnatura pelo cisalhamento
        
        Desossadeira
      - Químicos
        
        Ácido e base
        
        Em valores extremos de pH
        
        Forte repulsão eletrostática dos grupos iônicos
        
        Favorece desdobramento
        
        = Desnaturação
        
        Pode ser reversível quando pH volta ao normal
        
        Próximo ao PI
        
        Diminuição da solubilidade
        
        Metais
        
        Alcalinos
        
        De forma limitada
        
        Na e K
        
        Terrosos
        
        Muito reativos
        
        Ca e Mg
        
        Transição
        
        Muito reativos
        
        Cu, Fe, Hg e Ag
        
        Solventes Orgânicos
        
        Soluções aquosas de compostos orgânicos
        
        contribuem para a ruptura das ligações de H
        
        Exemplo ovo
        
        H2O
        
        Diminui a força iônica
        
        forma precipitado
        
        proteína desnatura
        
        1 more item...
  - - - relação com as características sensoriais
    - - Hidratação
        
        proteína-água
        
        capacidade de reter água
        
        quantidade de água que permanece na proteína após centrifugação ou pressão
        
        Água livre permite gelificação
        
        Água capilar retida entre as moléculas
        
        disponível para solvente e reativo
        
        De hidratação
        
        água livre
      - Galificação
        
        proteína-proteína
        
        intermoleculáres
        
        Moléculas desnaturadas se agregam
        
        formando rede proteica ordenada
        
        Aspectos gerais
        
        Precipitação
        
        Perda total ou parcial de solubilidade
        
        Floculação
        
        agregação desordenada na ausência de desnaturação
        
        Coagulação
        
        agregação desordenada com desnaturação
        
        Aplicações
        
        Géis viscoelásticos
        
        Aumentar a absorção de água
        
        Espessante e adesão de partículas
        
        Estabilizar emulsões e espumas
        
        Formação
        
        Com aquecimento
        
        Pudim
        
        Com resfriamento
        
        Gelatina
        
        Enzimático
        
        Transglutaminase
        
        Forma polímeros
        
        Aumenta a viscosidade
        
        Com cátions divalentes
        
        queijo
        
        alfa s1 e s2
        
        Se ligam com Ca++
        
        Mecanismos
        
        1º Desdobramento
        
        Desnaturação
        
        2º Agregação ordenada proteína-proteína
        
        formação de rede ordenada #
        
        Equilíbrio entre
        
        Proteína-proteína
        
        se predominante: forma precipitado
        
        proteína-solvente
        
        se predominante: não forma gel
        
        Atração e repulsão entre cadeias polipeptídicas
        
        Hidrofóbicas
        
        aumentam com a temperatura
        
        1 more item...
        
        Eletrostáticas
        
        ligações com íons
        
        2 more items...
        
        De hidrogênio
        
        Aumentam com o resfriamento
        
        1 more item...
        
        De dissulfeto
        
        Ligações cruzadas
        
        1 more item...
        
        Dependem da natureza da proteína, das condições (força iônica, pH, temperatura, solvente) e da etapa da gelificação.
        
        Podem formar com
        
        Proteínas
        
        Polissacarídeos
        
        Capacidade de retenção de água
        
        até 10g por grama de proteína
        
        Influenciada por
        
        pH
        
        faixa de pH de gelificação aumenta com o aumento de concentração de proteínas
        
        Próximo ao PI
        
        mais interação proteína-proteína
        
        Não no PI
        
        Gel rígido demais
        
        Forma gel muito rápido
        
        Menos expandido
        
        Menos hidratado
        
        Concentração proteíca #
        
        MM
        
        Menor que 23000 não forma
        
        Força iônica
        
        Sal aumenta a solubilidade
        
        Mais fácil de formar gel
        
        Enzimas
      - Espumas
        
        Interfásicas
        
        Superficiais
        
        Gotas de gás em uma fase líquida ou semi-sólica
        
        Expansão de volume
        
        incorporação de ar por batimento, agitação ou aeração
        
        Bons espumantes
        
        Clara de ovo
        
        Hemoglobina
        
        proteínas do soro
        
        micelas da caseína
        
        Formação
        
        difusão de proteínas até a interface (ar/água)
        
        desdobramento
        
        concentram e estendem-se
        
        diminuem a tensão interfacial
        
        Moléculas pobres em estruturas secundárias e terciárias
        
        atuam como surfactantes
        
        agentes de superfície
        
        beta caseína
        
        Agitação constante
        
        mas não demasiada
        
        diminui o rendimento, crescimento e estabilidade
        
        Catalização
        
        desdobramento prévio
        
        das proteínas globulares
        
        com aquecimento moderado
        
        leve, sem desnaturar
        
        agentes desnaturantes
        
        Influenciam a estabilidade
        
        Lípideos
        
        Diminui a propriedade espumante
        
        competem com a proteína
        
        desanda
        
        mais ativo que as proteínas
        
        se ligam com a água na interface
        
        quanto tempo ela se mantem
        
        Açúcares
        
        Sacarose, lactose
        
        aumentam viscosidade
        
        mais estabilidade
        
        reduzem expansão da espuma
        
        por isso é colocada no final da operação
        
        menos bolhas
        
        menos rendimento
        
        pH
        
        no PI
        
        Menos solúveis
        
        Películas mais espessas
        
        1 more item...
        
        longe do PI
        
        Estabilidade pobre
        
        Porém boa formação
        
        1 more item...
        
        Sais
        
        para neutralizar as cargas
        
        Concentração proteíca
        
        Maior = aumenta a estabilidade
        
        aumenta o rendimento
        
        espumas mais coesas
        
        bolhas pequenas
        
        São mais instáveis que emulsões pois tem uma maior superfície na interface
      - Viscosidade
        
        Reológicas
      - Texturização
      - Emulsão
        
        Interfásicas
        
        superficiais
        
        Sistema héterogêneo
        
        duas fases líquidas
        
        mistura os dois líquidos
        
        não misciveis
        
        Tipos
        
        óleo em água (O/A)
        
        leite
        
        4% gordura
        
        água em óleo (A/O)
        
        manteiga
        
        80% manteiga
        
        Grande maioria anfifílicos
        
        absorvidos na interface entre óleo e água
        
        reduzindo a tensão superficial e energia necessária
        
        propriedade na superfície
        
        Hidrofóbicas
        
        interagem com fração liídica
        
        cadeia aquila longa
        
        Hidrofílicas
        
        terminal polar
        
        grupos dissociável ou hidroxilados
        
        interagem com a água
        
        proteínas são
        
        e migram espontaneamente para a interface
        
        Modificam a textura
        
        interação com amido e proteína
        
        Leite é uma emulsão natural
        
        encontra-se estabilizada por membrana de glóbulo graxo
        
        A homogenização do leite aumente a estabilidade
        
        reduz o tamanho dos glóbulos graxos
        
        Cárneas
        
        Salsicha é O/A
        
        Proteínas são emulsificantes
        
        coloidal
        
        Correlação
        
        Com a solubilidade
        
        Mais solúvel = Mais emulsificante
        
        Geleificação
        
        Maior estabilidade e rigidez = Estabiliza emulsão
        
        Estabilidade térmica
        
        maior retenção de água e coesão
        
        Responsáveis pela gelificação: miofribilares
      - Fixação de componentes (aromas)
        
        Organolépticas
  - - - insolúveis em água
      - retém gás
        
        produto aerado
      - Gliadina
        
        Extensibilidade
        
        Solvível em álcool
      - Glutenina
        
        Elasticidade
        
        Solúveis em ácido-base diluídas
    - - sova bastante
        
        alta retenção de água
  - - - Bicho da seda
    - - Platificação
    - - Peptídeos amargos
        
        para melhorar propriedades funcionais
    - - Podem aumentar o diminuir a toxicidade
        
        Podem afetar o valor nutricional
  - - - Mecânico
        
        Contrações musculares
        
        favorece contato com as enzimas
      - Químico
        
        Hidrólise
        
        Nutrientes em unidades mais simples
        
        favorecer a absorção
      - Digestão
        
        inicia no estomago (gástrica)
        
        sofre ação da enzima pepsina
        
        depois na mucosa intestinal
        
        enzimas pancreáticas
      - Catabolismo
        
        quebra
        
        degradação
      - Anabolismo
        
        síntese de novos compostos
        
        dependem da energia liberada nos catabolicos
    - - Total de proteínas
        
        Quantidade mínima de proteína ou nitrogênio para a manutenção
      - Deficiência
        
        Doenças
    - - Influenciam
        
        Concentração
        
        Qualidade da proteína
    - - maior das de origem animal que vegetal
      - Baixa
        
        Proteínas fibrosas, insolúveis
        
        inibidores de enzimas digestivas
      - desnaturação melhora
      - fatores que afetam a digestibilidade de uma proteína afetam a biodisponibilidade dos aminoácidos
- - - - Monômeros das moléculas de proteína
      - O que diferencia é a cadeia lateral
        
        Quanto maior = Mais hidrofóbica
      - Pelo menos
        
        Um amino primário (NH2)
        
        Um carboxílico (COOH)
    - - Divididos em 4 grupos
        
        Não polares (Hidrofóbicas)
        
        Carregados positivamente
        
        Carregados negativamente (ácidos)
        
        Polares sem carga (hidrofílicos)
    - - Aminoácidos dissolvidos em água, se comporta como base ou ácido
        
        São moléculas anfoteras
      - PI = Ponto Isoelétrico
        
        Ponto do pH onde a carga global é igual a zero
        
        Ocorre o mínimo de interação da proteína com a água
        
        PI = (pKa1 + pKa2)/2