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BIOQUÍMICA (PROTEÍNAS (AMINOÁCIDOS (PROPIEDADES QUÍMICAS (El tener las 2…

- - - - Al nombrar un oligopéptido se considera como a.a principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los a.a se nombran como sustituyentes, comenzando por el a.a que ocupa el extremo amino.
      - Se escribe de izquierda a derecha empezando por N-terminal que tiene un grupo amino libre y finaliza en el extremo C- terminal que tiene un grupo carboxilo libre.
      - EJEMPLO DE LA DIAPOSITIVA 10
    - - Molécula resultante de la unión de dos o más aminoácidos por enlaces peptídicos.
      - Oligopéptido: Péptido formado por menos de 10 a.a (dipéptido, tripéptido, etc.)
      - Polipéptido: as de 10 a.a
      - En humanos hay proteínas por más de 1000 a.a
      - Todas las cadenas polipeptídicas siempre tendrán un grupo amino (NH3) (EXTREMO AMINO)que no ha reaccionado, al igual que un carboxilo (COOH) (EXTREMO CARBOXILO) sin reaccionar, independientemente de la longitud de la cadena.
  - - - La mayoría tiene configuración estereoquímica L, hay algunos D pero inusualmente.
      - Aprenderme imagen de diapositiva 4.
      - Presentan configuración absoluta?
      - Moléculas con actividad óptica por los carbonos quirales o asimétricos.
    - - El tener las 2 cargas vuelve a la molécula bipolar.
      - Tiene la misma cantidad de iones positivos y negativos.
      - En un pH fisiológico 7.4 los grupos carboxilo existen casi por completo como R-COO y los grupos amino como R-NH3+, lo cual la convierte en una molécula con carga negativa o positiva.
      - Por ser bipolar, es una sustancia anfótera o zwiterion.
      - Mucha capacidad de disociación.
      - APRENDERME DIAPOSITIVA 6
    - - Reacción por deshidratación o síntesis por condensación.
      - CHECAR DIAPOSITIVAS 7 y 8
      - Se forma por la eliminación de una molécula de agua entre un grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y del grupo amino del otro aminoácido.
      - Enlace amida substituido por el cual los aminoácidos pueden unirse covalentemente formando un péptido.
  - - - HÉLICE ALFA
        
        Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma por los giros producidos en torno al cabrono alfa de cada aminoácido
        
        Estructura periódica en la cual cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno.
      - HOJA BETA
        
        Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo, tanto que permiten sus enlaces covalentes adoptar una configuración espacial de estructura beta B que se representa como una flecha.
        
        Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran de forma alternante a la derecha e izquierda del esqueleto de la cadena polipéptidica
      - GENERALIDADES
        
        Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y NH- del enlace peptídico, así la cadena polipeptídica puede adoptar conformaciones estables.
        
        Aquí la estructura de la cadena se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios.
        
        Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta por la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
    - - Esta estructura es la responsable directa de sus propiedades biológicas porque la disposición espacial de los diferentes grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
      - Disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína.
      - ESTRUCTURA TERCIARIA FIBROSA
        
        Se ordenan formando filamentos u hojas de gran extensión, conformadas usualmente por un único tipo de estructura secundaria.
        
        Insolubles en agua por su alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos.
        
        Moléculas muy alargadas que desempeñan un papel estructural en funciones de conexión, protección y soporte.
        
        Representan más de la mitad de la masa corporal de los organismos superiores
        
        Cumplen importantes funciones estructurales.
        
        EJEMPLOS
        
        COLÁGENO:
        
        Tendones, cartílagos, matriz ósea y córnea. Da resistencia y no proporciona estiramiento.
        
        ELASTINA:
        
        En tejido conjuntivo. Da elasticidad y estiramiento.
        
        QUERATINA:
        
        Cabellos, uñas, lana, plumas, escamas, cuernos, capa externa de la piel. Da resistencia, dureza y flexibilidad.
        
        FIBROÍNA:
        
        Seda y telaraña. Fibras fuertes y flexibles, no extendibles.
      - ESTRUCTURA TERCIARIA GLOBULAR
        
        Estructura compleja porque puede tener más de una estructura secundaria en la misma molécula.
        
        Solubles en agua.
        
        Se pliegan en forma esférica
        
        La estructura terciaria induce su esfericidad.
        
        Los aminoácidos apolares se agrupan al interior de la molécula y los polares al exterior. Esto permite la atracción dipolo-dipolo con el disolvente, esto explica la solubilidad de la molécula.
        
        EJEMPLO
        
        Mioglobina:
        
        Interviene en el transporte y almacenamiento de oxígeno.
        
        Citocromo:
        
        Compone la cadena respiratoria en las mitocondrias.
        
        Ribonucleasa:
        
        Cataliza enlaces de ARN
        
        Lisozima:
        
        Cataliza la rotura hidrolítica en los polisacáridos.
    - - En las proteínas hay 20 aminoácidos diferentes.
      - Sus enlaces son covalentes y se conocen como enlaces peptídicos.
      - Se determina por la secuencia de aminoácidos en la cadena protéica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.