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Enzimas Luna León José Luis (Características (Son reguladas…
Enzimas Luna León José Luis
Características
Al formar catalizadores enzimáticos.
Estabilizan el estado de transición.
Depende de proximidad y orientación.
El microambiente del sitio activo promueve la catálisis.
Son proteinas.
No se modifican.
Son específicas.
Clasifican en
Reversibles.
Irreversibles.
Son reguladas por propiedades cinéticas. Mediante Cinética de Michaelis-Menten.
Que estudia la union ES para generar productos.
Concentración de la enzima.
Concentración del sustrato (Km)
Es el necesario para que la enzima alcance la mitad de su velocidad máxima.
T esenciales para crecimiento.
pH
Modifica la carga de la enzima para aceptar o donar protones.
Afecta la estructura de aminoácidos.
Modifica la función de la enzima.
Estructura
Sitio activo:
Sitio de unión de S a E para realizar catálisis.
Catalizan reacciones químicas.
Energía de fijación (EF)
Interacciones débiles con GF complementarios a ambos.
Liberan energía libre para estabilizar el complejo.
Aumentar la velocidad de catálisis.
Proximidad S con sitio activo y grupos catalíticos.
Orientación frente a grupos funcionales reaccionantes para la reacción.
Distorsión
Lleva a aproximación grupos funcionales catalíticos de E con los de S para reaccionar.
Altera la conformación de E.
El sustrato alcanza el estado de transición.
Cambia la distribución global de la carga eléctrica: formando cargas parciales.
Nomenclatura y clasificación enzimática.
Sufijo –asa.
Clasificación enzimática (CIE):
Clase
EC1. Oxidorreductasas. catalizan oxidaciones y reducciones.
EC2. Transferasas. catalizan la transferencia de GF
EC3. Hidrolasas. catalizan la división hidrolítica de enlaces covalentes.
EC4. Liasas. remueven o agregan elementos del agua, amonio o CO2.
EC5. Isomerasas. catalizan cambios geométricos (isomerización) o estructurales dentro de una molécula.
Epimerasas (catalizan la inversión a nivel de carbono asimétrico)
Mutasas (transfieren grupos funcionales entre moléculas)
EC6. Ligasas. catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP.
Nombre recomendado: uso habitual.
Nombre sistémico: reacción que cataliza.
Número de clasificación: identificación inequívoca.
Subclase
Tipos
Términos
Isoenzimas
Catalizan la misma reacción química.
Difieren en la secuencia de aa.
Apoenzima
La parte proteica de la enzima.
Catalíticamente inactiva.
Coenzimas
Cofactores orgánicos no proteicos.
Son transbordadores de sustratos. transferencia de grupo
Cofactor
Necesarios para la activación de la apoenzima.
Iones inorgánicos
Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, etc.
Grupo prostético.
Similar al cofactor.
Componente orgánico unido covalentemente a la apoenzima
Une y orienta al sustrato.
Holoenzima
Proteína activa.
Apoenzima + coenzima y/o grupo prostético y/o cofactor.
Reacciones
Grupos (aa) funcionales catalíticos
Catálisis ácido base.
Se transfiere un protón entre E y S.
Catálisis covalente. forma un enlace covalente entre E y S.
Catálisis por ion metálico.
Por oxidorreducción o promoviendo reactividad de GF en E.
El ion metálico unido a la enzima actúa de manera directa con el sustrato.
Inhibición enzimática.
Puede ser
Evitar la catálisis.
Unión con el sustrato .
Ambos.
Ejemplos
Antibióticos, plaguicidas y venenos naturales.
Clasifican en :
Reversibles. forman Enlaces covalentes ES
Irreversibles.
Competitivas :
ES y EI son mutuamente excluyentes.
El S y el I no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo.
Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones altas de sustrato.
Acompetitivas:
Causa disminución en Vmax y Km.
El I se une ES, formando el complejo EIS que es catalíticamente inactivo.
No competitivas:
El I y S se unen a la enzima al mismo tiempo.
Las uniones afecta la unión del contrario.
No puede superarse al aumentar las concentraciones del sustrato.
Mixtas:
Combinación de dos tipos reversibles de inhibición enzimática.
El inhibidor se une tanto a la E libre como al ES.
El inhibidor se une a un lugar distinto del sitio activo de donde se unió el sustrato.
Regulación alostérica.
Regulación de una enzima o proteína en el que se une una molécula efectora en el sitio alostérico (parte contraria al sitio activo)
Activador alostérico: Aumentan la actividad de la enzima
Inhibidores alostéricos: Disminuyen la actividad de la enzima.