Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Cтруктурна організація білків (Вторинна (просторова укладка пептидного…
Cтруктурна організація білків
Первинна
ковалентний пептидний (кислотно-амідний) зв’язок
Вторинна
просторова укладка пептидного ланцюга без урахування бічних радикалів амінокислот
водневі зв’язки
α-спіраль
β-структура
β-вигин
неупорядкований
клубок
колагенова спіраль
Супер(над)вторинна
енергетично вигідні ансамблі вторинних структур
міжрадикальні взаємодії
β –бочка
β- структурні елементи знаходяться всередині і зв’язані з
α- спіралями на поверхні (піруваткіназа)
α- спіраль-поворот- α- спіраль
ДНК- зв'язуючих білки
структура цинкового пальця
ДНК-зв'язуючі білки
20-25 амінокислотних залишків, в якому атом цинку зв’язаний з радикалами 4амінокислот: 2 залишки Cis та 2 залишки His – фактичнозв’язування з N в молекулі гістидину таз S в молекулі цистеїну
ПАРП, ДНК лігаза III
Тирозинові кінази
лейцинова застібка-блискавка
на поверхні міститься α-спіральна ділянка, яка збагачена мінімум 4 залишками лейцину, як ірозташовані через 6 амінокислотних залишків один від другого
гістони
Доменна
ділянка поліпептидного ланцюга, яка в процесі формування просторової структури незалежно від інших частин ланцюга, набула глобулярної конформації
НАД - зв’язуючий домен лактатдегідрогенази
Третинна
сили Ван-дер-Ваальса
гідрофобні взаємодії
іонні зв'язки
водневі зв'язки
ковалентні зв'язки
взаємодії між радикалами амінокислот
трьохвимірна просторова структура
Четвертинна
2 та більше поліпептиднихланцюга, які після формування їх третинної структури можуть об’єднуватись з залученням гідрофобних, іонних та водневих зв’язків
гемоглобін