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Proteínas Equipo 3: Luna León José Luis, Ríos Aguilar Mileini, Imbert…
Proteínas
Equipo 3: Luna León José Luis, Ríos Aguilar Mileini,
Imbert Velez Armando.
Presenta distintas características como:
Cada proteína tiene una estructura única y definida que le permite realizar.
Presentar formas y superficies que les permiten interaccionar selectivamente.
Presetan una función particular y especifica.
Bloques de construcción
Polímeros formados por monómeros de aminoácidos de los cuales 20 aa son usados para su construcción.
Realizar actividades celulares
debido a que las estructuras moleculares ilimitadas de las proteínas las pueden asumir como grupo.
Estructura de los aa
tienen un grupo carboxilo y uno amino, separados por un átomo de carbono.
Contiene alrededor de 450 aa en promedio.
Los aa se denominan residuos cuando se incorporan a la cadena polipeptídica.
La cadena polipeptídica es cuando cada aminoácido se une a otro más, formando un polímero largo, continuo y no ramificado.
Son unidas por enlaces peptídicos
Creados por la unión del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de su vecino.
Algunas proteínas proteínas agregan carbohidratos (glucoproteínas), compuestos que contienen metales (metaloproteínas) y grupos orgánicos (flavoproteínas).
Plegamiento de proteínas
A la desorganización de una proteína se denomina desnaturalización y puede lograrse con diversos agentes como:
detergentes, solventes orgánicos, radiación, el calor y compuestos como la urea y el cloruro de guanidina,
interfieren con las diversas interacciones que estabilizan la estructura terciaria de una proteína.
Los aa se clasifican según las características de sus cadenas laterales:
Polares sin carga
Ejemplo: La asparagina y la glutamina, la treonina, la serina y la tirosina.
Las cadenas laterales tienen carga parcial que puede ser positiva o negativa.
Forman enlaces de hidrógeno y son muy reactivos.
Polares con carga
Tienen cadenas laterales de ácidos y bases orgánicas fuertes.
Forman enlaces iónicos con otras especies polares en la célula.
Ejemplos: Ácidos aspártico y glutámico, la lisina y la arginina.
No polares
Ejemplo: La alanina, la valina, la leucina, la isoleucina, el triptófano, la fenilalanina y la metionina.
Las cadenas laterales son hidrófobas.
Incapaces de formar enlaces electrostáticos o de interactuar con el agua.
Carecen de oxígeno y nitrógeno.
Las de propiedades únicas
La glicina con un átomo de hidrógeno, brinda mayor flexibilidad y permite que algunas partes de la columna central se muevan o formen una bisagra.
La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo reactivo y establece enlaces covalentes con otro residuo de cisteína formando un puente disulfuro que ayudan a estabilizar a la proteína.
La prolina es una molécula hidrófoba que no se adapta con facilidad en una estructura secundaria ordenada, como una hélice α, produce dobleces o bisagras.
Niveles estructurales de una proteína.
Primaria:
Secuencia lineal de la cadena donde la información de orden está codificada en su genoma.
En1950, Frederick Sanger identificaron la secuencia de aminoácidos de una proteína, revelando que las proteínas tienen una subestructura definible que no es regular ni repetitiva.
Secundaria:
Las proteínas se forman mediante enlaces entre una gran cantidad de átomos presenta una forma compleja.
Los estudios fueron realizados por Linus Pauling y Robert Corey, concluyeron que las cadenas polipeptídicas existen en conformaciones preferidas que permiten el máximo número posible de enlaces hidrógeno entre aminoácidos vecinos.
Se propusieron 2 conformaciones
1a conformación.
La columna central del polipéptido llamada hélice alfa, la columna se encuentra en el interior de la hélice y las cadenas laterales se proyectan hacia afuera se estabiliza con enlaces de hidrógeno entre los átomos de un enlace peptídico.
2a conformación.
Segmentos de un polipéptido dispuestos de forma paralela, llamada lámina plegada beta.
donde la columna central asume una conformación plegada o plisada. contiene gran cantidad de enlaces de hidrógeno, orientados en forma perpendicular al eje longitudinal de la cadena polipeptídica.
Terciaria:
Conformación de un polipéptido completo el cual
se estabiliza por enlaces no covalentes.
Contienen muchos segmentos no estructurados, carecen de una conformación definida.
Sus funciones son en procesos celulares vitales, uniéndose a menudo al DNA u otras proteínas.
Experimentan una transformación física cuando se unen después adquieren una estructura plegada definida.
Se clasifican como:
Fibrosas
Una con estructura terciaria muy alargada, como las queratinas, la seda, los colágenos.
Globulares
Una estructura terciaria compacta, parecida a un globo. La mayoría de las proteínas presentan esta forma por medio de las enzimas pueden unirse a factores diferentes o moverse de manera relativamente independiente.
Cuaternaria:
Están formadas por cadenas polipeptídicas que se relaciona con otras cadenas (subunidades).
Formando una proteína completa o un complejo proteínico.
Pueden unirse por enlaces disulfuro covalentes.
Si las cadenas polipeptídicas son iguales la proteína es llamada homodímero, si son diferentes se le llama heterodímero.