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BTC sect 2 (Chap 5: métabolisme protéique (Structure et ultra-structure…
BTC sect 2
Chap 5: métabolisme protéique
Structure et ultra-structure des organites impliqués dans le métabolisme protéique
1) Ribosomes
env 30 nm lo,g, 2à nm larg
libres ou associés en polysomes (5-20) ou associé au REG
isolation par centri différentielle
2 sous unités
pro: 50S + 30S = 70S
euca: 60S + 40S = 80S
Composition
acides nucléiques ribosomiaux ARN
Prot ribosomiales
prot Short en surface
prot Long pr synthèse
ARN r synthétisés ds nucléole, prot L et S ds cyto puis adréssés ds noyau
durée de vie de qq jours: autophagie lysosomale
2) Réticulum endoplasmique (RE)
10 à 15 % c, taille variable, continuité de l'env nucléaire
ens de cavité = citernes du RE, limités par membrane
REGranulaire, avec ribo: prod+maturation prot
RELisse: synthèse lipides
70% prot, 30% lipides
prot menbranaires
enzymes pr synthèse prot et métabolisme lipide
enzymes transfert des sucres sur prot: glycosyl-transférase
enzymes synthèse des stéroïdes et biosynthèse phospholipides
3) Appareil de Golgi
organite proche du noyau, empilement de saccules aplatis, associés à des vésicules
3 nv d'organisation
saccule: petite citerne aplatie et incurvée
dictyosome: empilement de 4 à 10 saccules golgiennes
compartiment cis, endoplasmique en rapport avec le RE: face de formation
70% prot, 30% lipides
compartiment médian
compartiment trans, exoplasmique, tourné vers surface des c: face de maturation
60% prot, 40% lipides
vésicules golgiennes: petites vésicules rondes en périphérie des saccules, interviennent ds trans des substances à l'int du Golgi
dictyosomes périodiquement renouvelés; vésicules de transition qui bourgeonnent du RE nv des saccules cis, destinés à remplacer les saccules trans donnant naissances aux vésicules de sécrétion
4) Etude de la compo chimique et obtention de RE et de dictyosomes in vitro
ultra centri différentielle, isole la membrane du RE sous forme de vésicules: microsomes
microsomes lisses: membrane plasmique (60% prot, 40% lipides) et REL
vésicules lisses: dictyosomes du Golgi
microsomes rugueux: membrane du REG
synthèse des prot= trad de l'ARNm par ribosomes: polysomes libre ds cytosol ou polysomes fixés sur le REG
Mise en évidence expérimentale de la synthèse protéique
exp de Palade
déterminer lieu de synthèse et suivre le devenir des prot (c acineuse du pancréas exocrine)
histo-autoradiographie
pulse chasse
marquage
suivre molécule marquée à différents intervalles de tps
:warning: schéma
flux dirige les prot du REG vers mp via Golgi
variante: fractionnement à la place autographie, microsomes ayant vitesse de séparations différentes, analyse quantitative du contenu; radioactivité prélevé ds culot
La maturation des protéines: modif post-traductionnelles
1) La glycosylation: add de glucides à la chaîne polypeptidique
au nv du REG: N-glycosylation
fixation d'un oligosaccharide sur NH2 asparagine
elaboration précurseur: oligosaccharide 7 oses (2 N-acétylglucosamines + 5 Man) liaison pyrophosphate, transporteur lipidique DOLICHOL (acide gras)
orientation du complexe dolichol-7oses vers face interne REG + nv oses
transfert chaîne oligosaccharide sur Asn de prot
excision de 3 résidus glucose et 1 manose; la glycoprot pourra subir d'autres modif ds golgi
an nv du Golgi
O-glycosylation
fixation d'un oligosaccharide sur OH serine ou thréonine grâce glycosyl-transférase; au nv des phases médian et trans du golgi
ajout N-acétylgalactosamine par glycotransférase
ajout résidus sucre sur aa libres, liés à nucléotide
nucléotide s'en sépare, perd phosphate et regagnent cyto
modif des chaînes oligosaccharidiques des prot N-glyco et O-glyco
formation de glycoprot
2) Autres modif post-traductionnelles
acquisition conformation 3D spécifique
association de la chaîne polypeptidiq à des prot chaperons, évitent repliements et agrégation
synthèse terminé, chaperon se dissocient puis établissement liasons peptidiques --> 3D
protéolyse: ex: proinsuline --> insuline par élimination d'un peptide
Centre de tri
Appareil de Golgi
orientation des prot vers
vésicules de sécrétion recouvertes de clathrine
sécrétion régulé de produits à exportés (hormones)
formation de lysosomes
vésicules de sécrétion recouvertes de coatomère, pr mp ou matrice extrac
tri effectué saccules trans grâce signaux d'adressages
Activité du REL
synthèse lipides (phospholipides, triglycérides, cholestérol)
renouvellement membrane, flipases répartissent phospholipides
stockage calcium, régul fonctionnement c en activant prot membranaires ou cytosoliques, 2nd messager, calsétrine
La dégradation des protéines
1) Les lysosomes
Isolement des lysosomes
densité proche mitochondrie, utilisation triton (détergent) --> - denses, fer --> + denses
Ultrastructure, compo chimique
organites limités par membrane, contient matrice avec enzymes hydrolitiques: hydrolases qui dégradent par hydrolyse les molécules internalisées par la c
enzymes tq nucléases, protéases, saccharases, phosphatases, endopeptidases et exopeptidaases
membrane: 40% lipides, 60% prot
membrane
pompe protons ATPase, ions H+, pH 5
glycoprot protecteurs
perméases, entrée et sortie des molécules
prot d'arrimages: reconnaissance d'autres vésicules
Biogenèse
hydrolases (enzyme) lysosomales synthétisées par REG, adréssé au golgi triées par TGN, transport vésiculaire guidé par récepteurs de mannose-6-P
synthèse enzymes lysosomales
par polysomes liés au REG puis N-glycosylées, tranférées ds golgi --> Man 6 P constitue seq d'adressage
formation vésicule de triage
formation lysosomes 1aires
transfo vésicule triage en lyso
élimination molécules clathrines
pH acide
recyclage vers Golgi
Rôles
hétérophagie (digestion subs ou b ds la c)
importation par endocytose/phagocytose, contenus ds endosomes/phagosomes, fusion avec lysosyme, formation endolysosome/phagolysosome puis hydrolysées (recyclage débrits ds cyto)
rôle: défense (MO, molécules toxiques, médic) et nutrition c
autophagie (lyse de ses propres constituant)
fragment trans golgien entoure structure à dégrader, formation autophagosome, fusion lysosome --> autophagolysosome puis hydrolyse
rôle: renouvellement constituants c, destruction zomes lésées: autolyse
lyse des matériaux extra c
hydrolyse ds milieu extra par libération enzymes de milieu extra par extocytose
lysosomes et pathologies, rôle d'appareil digestif de la c
membrane: compartimente enzymes, évite hydrolyse du cyto des c
contenu
p-ê perturbé par abs d'enzymes ou pH pas assez acide
c euca, nb varie selon fct c, bcp ds défense organisme (macrophages)
lysosomes 1aires: nv formé, pas encore intervenus ds digestion
lysosomes 2aires, fusino 1aire avec vésicule à dégrader
2) Les peroxysomes
Ultrastructure, compo chimique
ovoïdes, membrane: 30% lipides, 70% prot (perméases
matrice riche en enzymes --> 50
oxydases: 02 --> H2O2
catalase: H2O2 --> H2O + O2
Biogenèse
croissance
incorporation des constituants
séparation
Rôles
oxydation acides gras pr mitochondrie
oxydation aa
détoxification par oxydation
élimination eau oxygéné
petits organites clos, membrane trilamellaire, c euca, nb variable
3) Le protéasome :warning:
Structure et organistation
26S, coeur catalytique et 2 complexes régulateurs
centre creux, cavité pr dégrader prot après reconnaissance et transfert au centre catalytique
Le processus de dégradation protéique: ubiquitination
ubiquitine prot 76 aa
signal reconnaissance pr dégrader, fixé à la prot par liaison covalente entre glycine et lysine de prot ciblée, peut former chaîne d'ubiquitine
avec 3 types d'enzymes
E1: activation en présence d'ATP
E2: conjugaison
E3: ligase
complexe enzymatique multi protéique, c euca ds noyau, cyto et RE
fct: dégrader prot mal repliées, dénaturées ou obsolètes par protéolyse en coupant liaisons peptidiques (protéases puis hydrolyse
prot à dégradées marquées par 4 ubiquitines
dégradation protéasomales essentiel ds cycle c, expression génétique et rép au stress oxydatif
métabolisme= synthèse(anabolisme) t dégradation (catabolisme) des prot
bon fct des prot, adaptation c aux changemt de l'env (plasticité c)
synthèse ds cytosol, puis p-ê direction vers RE et appareil de Golgi
Synthèse des protéines
-petite sous unité ribo sur ARNm avant codon d'initiation de la trad
-grosse sous unité puis progression à partir du codon vers extrémité 3'
-codon stop: dissociation du riboet libération prot
toutes prot débutent synthèse ds cytosol, mas certaines prot acheminées vers RE
Prot cytoplasmiques
polysome libre
Prot destinées à un organite: noyau, peroxysome, mitochondrie
polysome libre puis rejoignent organites
Prot de sécrétion destinées à l'ext de la c
polysomes liés au REG
trad de l'ARNm ribosomes libres
association au REG
traversés le la membrane du REG
arrêt de la synthèse protéique
maturation
migration
Prot membranaires
polysomes liés au REG puis exocytose
Adressage des protéines
vers le REG: reconnue par SRP, fixation au RE, détachement puis recyclage du SRP, synthèse de la prot dans lumière du RE ou prot membranaire
vésicule de transport défini lieu de la futur prot
Chap 6: prod d'énergie cellulaire
Les mitochondries
1) Morphologie
Présentation
Description
2) Compo chimique et enzymatique
La membrane
Compartiments
3) Organite semi-autonome
ADN mitochondrial
Prot mitochondriales
4) Carrefour des voies métaboliques
Biosynthèse
Cycle de l'urée
Prod d'énergie: phosphorylation oxydative :red_flag:
Chloroplastes et photosynthèse
1) Structure des chloroplastes
2) Photosynthèse chez le chloroplaste