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Biochimie structurale des ACIDES AMINES (Classification: les 8 familles,…
Biochimie structurale des
ACIDES AMINES
Généralités
Rôle énergétique dans circonstances métaboliques particulières en étant substrat du cycle de Krebs ou de la néoglucogenèse
Structure moléculaire commune avec 1 C asymétrique alpha lié à 1 fn carboxylique (COOH ou gpt acide) + 1 fn amine primaire (NH2 ou gpt aminé) + 1 R de nature différente d'1 AA à l'autre > particularités et propriétés de l'AA
Rôle majeur dans biosynthèse de protéines, nucléotides (donc ADN & ARN), hormones, neurotransmetteurs et hème
250 AA dans la nature dont 20 AA standards protéinogènes pour cellules bactériennes, animales et végétales
source endogène : synthèse de novo + turn over des protéines
400 g/j de protéines (= 1kg de masse sèche) catabolisées puis resynthétisées notamment dans muscles en étroite relation avec reins et foie
extraction splanchnique
par le foie:
20% pour sa propre utilisation (synthèse de nbx protéines dont plasmatiques
50% éliminés directement sous forme urée
30% distribués dans tissus périphériques, ont été triés et sont surtout des AAE et AACR
alimentation = source exogène d'AA (70 g/j)
absorption par paroi intestinale > sang portal > foie
Classification:
les 8 familles
AA soufrés
cystéine (CYS - C) fn thiol -SH terminale > hydrophile & permet pont disulfure entre 2 cystéines au sein d'1 protéine (ex. insuline); précurseur de la taurine, constituant principal sels biliaires et coenzyme A
méthionine
(MET - M), AAE c'est le 1er AA de toute les protéines lors de la biosynthèse par le REG
AA aromatiques
possèdent 1 cycle aromatique = hexagone et 6 fn CH2
phénylalanine
(PHE - F), AAE hydrophobe
par hydroxylation >> tyrosine
tyrosine (TYR - Y) AA hydrophile; PHE & TYR précurseurs de molécules comme adrénaline; TYR précurseur des hormones thyroïdiennes
tryptophane
(TRP - W) AAE précurseur de la vit B" qui entre dans compo de NAD+
AA alcool
sérine (SER - S) avec alcool primaire; dans compo de certains phospholipides
thréonine
(THR - T) avec alcool secondaire; AAE
fn alcool sur R > AA hydrophiles; OH peut être estérifiée notamment par P < phosphoprotéines
AA dibasiques
l
ysine
(LYS - K) AAE qui entre notamment dans compo du collagène
arginine
(ARG - R) très présent dans protéines histones et dans cycle de l'urée; AA semi-E dans situation traumatiques (chirurgie)
histidine
(HIS - H), AA semi-E chez nourrisson car enzyme de biosynthèse très longue à être exprimée
2d fn amine sur le R > AA hydrophiles
AA amides
R : CO-NH2; AA très hydrophiles
très proches des AA dicarboxyliques
asparagine (ASN - N), glutamine (GLN - Q)
rôle essentiel dans métabolisme N : transportent l'N des tissus périph vers le foie qui élimine l'N par cycle de l'urée
AA dicarboxyliques
ou diacides
2d fn carboxylique > AA très hydrophiles; très répandus dans protéines et ss forme libre > rôle essentiel dans métabolisme N (transamination, cycle de l'urée et transport de l'ammoniac)
acide aspartique (ASP - D) R = CH2-COOH
acide glutamique (GLU - E) R = CH2-CH2-COOH
AA aliphatiques
valine
(VAL - V),
leucine
(LEU - L),
isoleucine
(ILE - I) isomères de position; 3AAE dits à chaîne ramifiée ou branchée sélectionnés par le foie lors de l'extraction splanchnique
alanine (ALA - A), très répandu dans nbx protéines
glycine ou glycocolle (GLY - G), AA le + simple
intervient dans détox hépatique & formation des sels biliaires
Plus la chaine HC est longue, + l'AA est hydrophobe
AA hétérocycliques
proline (PRO -P) AA atypique : son radical effectue 1 cycle avec fn amine du C asymétrique; entre dans compo du collagène
Nutrition
2 AA
semi-E
Histidine
chez nourrisson
Arginine
en pathologie
Facteur limitant
= AA n'étant pas ou peu présent
dans un aliment protéique
A connaitre pour faire varier les apports protéiques dans l'alimentation et éviter les carences
8 AAE
(histidine), leucine, thréonine, lysine,
tryptophane, phénylalanine, valine,
méthionine, isoleucine, (arginine)
"Hystérique, le très lyrique Tristan
fait vachement méditer Yseult, archi niaise"
Propriétés
physico-chimiques
Les
AA non ionisables ont 3 formes différentes
en fn du pH : à pK1 COOH > COO-; à pK2 NH3+ > NH2; chargés neutre à pHi = pK1 + pK2 / 2
Les
AA ionisables + COOH sup.
auront + 1 pKr acide
4 formes possibles dont neutre à pHi = pK1 + pKr / 2
Conversion
entre AA et
acide-alpha cétonique (intermédiaire de Krebs) >
synthèse de nvx AA, gérer pdts de dégradation des protéines, AA dans cycle de Krebs
Décarboxylation
/ décarboxylase, ex HIS > histamine (rxt inflam. allergique) ou GLU > GABA (neurotransmetteur)
Amidification
surtout par glutamine synthétase (GLU > GLN) pour amoniogénèse et uroniogénèse
Désamination
oxydation ou transamination (cf. M6S1 métabolisme azoté)
Ptés physiques
C asymétrique (sauf glycine) > stéréo-isomères L & D, seule forme L entre dans compo des protéines
forme cristaux et très soluble ( AA hydrophiles et/ou ionisables)
Fluorescence de certaines AA (TRP & TYR) > méthode d'étude des cellules pour détecter des protéines
Les
AA ionisables + NH3 sup.
auront + 1 pKr basique
4 formes possibles dont neutre à pHi = pK2 + pKr /
Comportement en solution
R apolaires hydrophobes : repoussent l'eau > AA dans coeur hydrophobe des protéines (GLY, ALA, VAL, LEU, ILE, MET, PHE, TRP, PRO)
R polaires hydrophiles mais non ionisables : vont venir en contact de l'eau, AA en périphérie des protéines (SER, THR, CYS, ASN, GLN, TYR)
R polaires hydrophiles , ionisable en fn du pH : en périphérie des protéines mais aussi capacité d'échange de ions H+ avec milieu modifiant ainsi leur compo (ASP, GLU, LYS, HIS, ARG)