Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
LES PROTEINES Les acides aminés (Structure commune (Tétraédrique …
LES PROTEINES
Les acides aminés
Introduction
Mot inventé en 1838, signifie premier en grec
Fonctions importantes dans la cellule
Constituent toutes les enzymes qui sont des catalyseurs de toutes les réactions biochimiques
Sont des transporteurs
ex : hémoglobine
Sont des protéine de structure, c'est une solution mécanique qui apporte sa forme à la celle des tissus
Font un travail mécanique, elles permettent le mouvement des flagelles et la contraction des muscles
Apportent une protection immune
ex : immunoglobuline
Contrôlent la croissance et la différenciation cellulaire (par les hormones)
Décodent l'information génétique
ex : protéine robisomale
Régulent l'expression génétique
Forment les protéines polymères
Structure commune
Tétraédrique
Caractérisée par
NH2 (fonction basique)
COOH (fonction acide)
Squelette humain
Tous les AA naturels sont des α-amino-acides ou acide α-amine
Par référence au glycéraldéhyde
Tous les acides α-aminés naturels appartiennent à la série L
= acide L-α-aminés.
Structures des 20 acides aminés
20 chaînes latérales différentes
= 20 acides aminées naturels distincts
Chaînes latérales différentes par leur caractère polaire
Permet la classification des 20 AA naturels
8 chaînes latérales hydrophobes
(Ala, Ile, Leu, Phe, Val, Met, Tyr, Trp)
Double liaison conjuguée vont augmenter le caractère hydrophobe
Cycle aromatique avec caractère polaire plus important pour certaines
4 chaînes latérales polaires, mais non chargées à ph7
(Thr, Ser, Asn, Gln)
3 chaînes latérales chargées positivement à pH7
(Lys, Arg, His)
2 chaînes latérales chargées négativement à pH7
(Glu, Asp)
3 chaînes latérales "spéciales"
(Cys, Gly, Pro)
Chaînes latérales modifiées in sito
Hydroxyproline
Carboxyglutamate
Phosphosérine
Stéréo-isomérie et propriétés physiques
Carbone α asymétrique
Tous les AA (sauf la glycine) ont 2 stéréoisomèrese
2 isomères optiquement actif :
-Lévogyre
-Dextoyre
L'absorption moléculaire
N'absorbe pas la lumière visible (AA incolores)
Il faut une réaction chimique pour les détecter (à la ninhydrine)
Absorbe les UV lointains (moins de 190nm)
-> solution d'acides aminés difficile à doser
Absorbe dans les UV moyens (seulement chaînes aromatiques de Phe, Tyr et Trp)
-> absorption largement utilisée par la détection des acides aminés, des peptides et des protéines
Propriétés ioniques
Les AA sont des agents doubles
Caractère amphotère des aa "neutres"
Cas des aa à chaîne latérale ionisable
Application analytique
Solubilité des acides aminés : dépendante de leur état ionique
Dans l'eau : minimale à leur pHi
Dans les solvants ioniques : Faible mais différent suivant les AA
Chromatographie de partage
Fractionnement : différence de charge nette en fonction du pH
Chromatographie par échange d'ions
Principe : séparer les AA du moyens d'une matrice d'une chromatographie ionisée en fonction de la charge nette des AA
Electrophorèse
Principe : séparer les AA sur un support poreux, inerte et sous 'action d'un champs électrique, en fonction de la charge nette d'acide aminés
Propriétés chimiques
Dérivations
Arylation : condensation avec le FDNB de Sanger (Fluoro Dinitro Benzène)
Acylation : chlorure de dansyle
Carbamylation : condensation avec PTC d'Edman (PhenylisoThioCyanate)
Désamination et décarboxylation
Action de ninhydrine : méthode de détection et de dosage
Groupes latéraux réactifs
Lysine : base de Schiff
Cystéine : caractère nucléophile marqué du groupement thiol avec l'acide iodacétique (oxydation facile)
Iodation de la tyrosine : hormone thyroïdienne
Phosphorylation de la sérine et la thréonine : régulation post-transcriptionnelle des protéines
Glycolisation des sérines, thréonine et aspargine