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PROTEINE (Sekundärstruktur (alpha-Helix (Helix dass aus H-Bin besteht:…
PROTEINE
Sekundärstruktur
alpha-Helix
Helix dass aus H-Bin besteht: nicht alle AS können Helix ausbilden, da bei einigen sind Reste zu lang oder zu verzweigt, was bedeutet dass sie dann destabilisieren können. Alle Helices im tierischen Organismus sind hauptsächlich rechtsgängig.
es gibt 3,6 AS pro Windung, so ist es am meisten stabil
Beta-Faltblatt
Genauso durch H-Bin aber ein biss anders u know wie. Es gibt parallel und antiparallele Fltbläter
WICHTIG!!! Reste stehen immer in entgegengesetzter Richtung bei Einer Peptidkette also aus dem Blatt, bei 2 benachbarten Ketten immer in eine Richtung
Plus noch Beta-Turn
Omega-Loop,
auch superspiralisiertees Helix(aus meherern Helices)
Tertiärstruktur
Wie entsteht?
durch spontanes Falten bei normalen Proteinen durch hydrophoben effkt alles hydrophobes drin alles hydrophiles außen
bei Membranproteinen umgekehrt u know
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Dabei ist am meissten Molekül schon am Ende des Faltens, also hier gibt es Helices und Faltblätter zusammen
Wie kann ads aussehen?
globular: Golobuline, Albumine, Histone - allgemein so kugelförmig
fibrillär: Keratine, Kollagene - allgemein faserförmig
Primärstruktur
Proteine sind allgemein Polypeptidketten. Ledes Polypeptid besteht aus Peptide, die mithilfe von Säureammidbindung verbunden sind. Eig Peptide sind lineare AS-Ketten, DIE durch diese Bindungen verbunden sind.
AS
Es gibt 20 PROTEINOGENE AS, die durch verschiedene Tripplette codiert werden und haben auch verscjiedene Eigenschften aufgrund iherer Aufbau. Es gibt: Neutrale AS, die als Reste also als Seitenketten einfach Kohlenstoffetragen; leicht polarisierte, bei denen als seitenketten Hydroxylgruppen vorkommen und ganz polarisierte, also positiv oder negativ geladene durch Säürenresten oder Ammoniumresten(die sind dementsprechend sauer oder basisch)
Glycin: SK: H,
Alanin: Methylrest;
Phenylalanin: Methylrest mit einem Benzolring
Cystein: Thiogruppe
Glutaminsäure: Alphaamminopentandisäure - sauer
Säureammidbindung
oder auch Peptidbindung. entsteht durch Abspaltung von Wasser, also Kondensation und C-Terminus von einer AS wird mit N-Terminus von 2. AS verbunden. Dann werden die weiter und weiter verknppft in BESTIMMTER Reihenfolge(was genetisch reguliert bei der Biosynthese wird).
Diese Struktur ist mesomer, denn Peptidbindunglänge liegt zwieschen Doppel und Einfachbindung. Aus diesem Grund gibt es keine Rotation, sondern nur ci-trans-Konformation, wobei bei Peptidbindungen nur transßIsomere beteiligt sind, denn cis so instabil sind.
WICHTIG!!! AS liegen oft als Zwitterionen vor, wobei Amminrest wird protoniert, Säre deprotoniert ->dadurch entsteht ne basische Reaktion von COO- und eine sauere von NH3+,
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