acides aminés, structure des protéines
Quaternaire
Introduction
acides aminés
Secondaire
Tertiaire
Primaire
fonctions
anemie falciforme
polymères d'acides aminés
phénotype cellulaire
enzymes
structures
machineries
regulation
pompes
canaux
hormones
mutation gène globine ß
proline cyclique
pK
± polaires
9 essentiels
glycine
modifiables
Carbone alpha asymétrique
stereoisomeres
seulement L dans cellules
symétrique
apolaire
polaire non chargé
polaire chargé
phenylalanine
proline
aspargine
serine
cysteine
tyrosine
glutamate -
lysine +
aspartate -
arginine +
histidine +
pH auquel 50% molécules chargées
Hystérique, le très lyrique Tristan fait vachement méditer Iseult
Histidine, leucine, threonine, lysine, tryptophan, phénylalanine, valine, methionine, isoleucin
vit C + proline: collagène
phosphorylation
acetylation
Serine
Thréonine
Tyrosine
lysine
condensation
liaison peptidique
libère H2O
consomme E
liaison covalente entre 2 acides aminés
structure
rigide
planaire
feuillet ß
hélice alpha
insuline
proline
liaisons non covalentes
hydrogène
van der Waals
ionique
hydrophobes
direct
indirect: médié par ions en solution
plus forte
H receveur
O et N donneur
du à alignement de dipôles autour atomes
faible
E H2O qui font pas ponts H
ponts S
coupé et sécrété
ponts H entre 2 feuillets
van der Waals entre purines
ponts H dans axe
3,6 acides aminés par tour
chaines latérales vers extérieur
conformation
domaines
doigt de Zinc
cysteine sur ß
Histidine sur alpha
cation divalent
1 ou plusieurs exons
structure tertiaire ac fonction
discret
majeur
ligand
prions
facteur transcription dimerique
liaisons H entre feuillets ß
poche hydrophobe