acides aminés, structure des protéines

Quaternaire

Introduction

acides aminés

Secondaire

Tertiaire

Primaire

fonctions

anemie falciforme

polymères d'acides aminés

phénotype cellulaire

enzymes

structures

machineries

regulation

pompes

canaux

hormones

mutation gène globine ß

proline cyclique

pK

± polaires

9 essentiels

glycine

modifiables

Carbone alpha asymétrique

stereoisomeres

seulement L dans cellules

symétrique

apolaire

polaire non chargé

polaire chargé

phenylalanine

proline

aspargine

serine

cysteine

tyrosine

glutamate -

lysine +

aspartate -

arginine +

histidine +

pH auquel 50% molécules chargées

Hystérique, le très lyrique Tristan fait vachement méditer Iseult

Histidine, leucine, threonine, lysine, tryptophan, phénylalanine, valine, methionine, isoleucin

vit C + proline: collagène

phosphorylation

acetylation

Serine

Thréonine

Tyrosine

lysine

condensation

liaison peptidique

libère H2O

consomme E

liaison covalente entre 2 acides aminés

structure

rigide

planaire

feuillet ß

hélice alpha

insuline

proline

liaisons non covalentes

hydrogène

van der Waals

ionique

hydrophobes

direct

indirect: médié par ions en solution

plus forte

H receveur

O et N donneur

du à alignement de dipôles autour atomes

faible

E H2O qui font pas ponts H

ponts S

coupé et sécrété

ponts H entre 2 feuillets

van der Waals entre purines

ponts H dans axe

3,6 acides aminés par tour

chaines latérales vers extérieur

conformation

domaines

doigt de Zinc

cysteine sur ß

Histidine sur alpha

cation divalent

1 ou plusieurs exons

structure tertiaire ac fonction

discret

majeur

ligand

prions

facteur transcription dimerique

liaisons H entre feuillets ß

poche hydrophobe