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Les molécules du vivant (Protéines - Acides aminés (formation des…
Les molécules du vivant
Glucides
Fonction et reconnaissance cellulaire
energie : glucose (+glycogène), polysaccharides simples (glycogène + amidon)
soutien mécanique : parois cellulaires (cellulose, chitine)
reconnaissance via les sucres portés sur les protéines ou lipides + glycoprotéines
Mise en évidence
liqueur de Fehling : présence de sucres réducteurs : bleu -> rouge
eau iodée = lugol : présence d'amidon (devient violet) et présence de glycogène (devient orange)
Classification
oses : monosaccharides
passage triose -> hexose : ajout d'un carbone chiral -> plusieurs centres de chiralité
ribose et ribulose : pentoses dans l'ADN
isomère = même formule chimique mais pas la même structure spatiale
de fonction
de configuration = stéréo : carbone asymétrique (chiral) : D- hydroxyle à droite de l'observateur et
L- hydroxyle à gauche
n = 3 4 5 6 ou 7 : triose, tétrose, pentose, hexose...
dérivés : oses phosphorylés (glucose 6-P, glucose 1-P)
cyclisation : forme pyranique (5C-1O); forme furanique (4C-1O)
osides : oligosaccharides + polysaccharides + glycosides
saccharose = sucrose = glucose + fructose : synthèse par perte d'une molécule d'eau OH+H; non réducteur
maltose : sucre réducteur = glucose + glucose (malt, amidon)
lactose : sucre réducteur = galactose + glucose (lait)
amidon
végétaux : pomme de terre, riz, blé, maïs
polymère de glucose reliés en α1-4
amylose (linéaire) + amylopectine (ramifiée)
glycogène
muscles et foie des animaux + champignons
600g chez l'humain
polymère de glucose reliés en α1-4 et α1-6 (1/10)
fonction aldéhyde ou cétonique + fonction alcool
GAG
conjugés avec l'acide hyaluronique ou autres acides (glucuronique...) : sur les membrane : reconnassance avec d'autres protéines (Ig, hormones, plasma...)
Cn(H20)n
Protéines - Acides aminés
tyrosine : particulier : fonction OH dans un cycle aromatique (polaire) : important pour la catalyse
proline : particulier : pas de chaines latérales libres : important dans la structure des protéines
cf schéma
absorbance max : 280 nm (différent acides nucléiques 260)
pH acide : NH3+; pH basique : COO- (intermédiaire : parfois les deux)
certains AA beaucoup plus abondants Leu, Ala, Gly (coeur hydrophobe), Glu, Ser et d'autres moins Cys, Met (souffre), His, Trp
20 AA standard
groupe amine primaire + groupe acide carboxylique + R (radical)
histidine très peu présente : HisTag pour marquer les protéines recombinantes
position
AA non polaires : mb
AA polaire : intracellulaire + extracellulaire
AA hydrophobes : interieur des protéines
AA chargés : surface de la cellule (+tyrosine)
AA essentiels : Mets le
dans la
valise, il fait trop
d'
histoires d'argent = Met, Leu, Val, Lys, Ile, Phe, Trp, His, Arg + Thr
régime trop riche en protéines : surplus -> graisse régime trop pauvre en protéines : digestion de nos protéines+ perte musculaire et prot plasmatiques
formation des protéines
liaisons peptidiques : perte 1 molécule d'eau, pont peptidique -> liaison
commence N-terminal par NH2
termine C-terminal par COOH
structure
primaire
séquence AA linéaire
secondaire
interactions entre les AA par les carbones centraux
hélice : cordon de carbone (proline qui arrète l'hélice)
feuillet β : accordéon entre les carbones et chaines vers le haut ou le bas
tertiaire
interactions entre les chaines latérales : forme 3D biologiquement active + ponts disulfure + liaison hydrogène + effet hydrophobe + liaison ionique
quaternaire
rarement : plusieurs chaines polypeptidiques qui interagissent entre elle (hémoglobine : 4 chaines = 1 protéine)
modifications post-traductionnelles
phosphorylation
suppression ou clivage de certains AA ou morceaux de chaines
clivage
acéthylation, hydroxylation, glutamylation.....
mise en évidence : biuret : présence de protéines (bleue -> violet)
électrophorèse
champ électrique -> migration moléculaire : poids moléculaire, charge, forme
SDS page : charges négatives qui se posent sur toutes les protéines aléatoirement et non spécifiquement + dénaturation des protéines -> uniquement le poids moléculaire
éléctrophorèse sur bande d'acétate de cellulose : détection de maladie : mutation sur un AA : meme poids moléculaire donc migration en fonction de leur charge (perte d'une charge positive ou négative en fonction de l'AA modifié)
pas de technique particulière pour les formes de protéines
roles
mouvement : myosine + actine
transport des molécules : hémoglobine et albumine (O2 et lipides)
structure : 50% du poids sec des cellules (collagène, kératine)
transport membranaire : canaux formés de protéines membranaires
régulation du métabolisme + communication cellulaire (insuline, GnRH, glucagon
reconnaissance moléculaire : immunité (Ac, CMH)
catalytiques : les enzymes sont des protéines (cf enzymes)
matière inerte vs matière vivante
CHONPS : atomes qui se lient entre eux pour former les molécules
matière vivante : C, H, O, N + eau
matière minérale + organique
matière inerte : Si, Fe, Mg, O + eau
matière minérale uniquement
matière organique : glucides, lipides, protides, vitamines, acides nucléiques
Matière minérale : eau, air, sels, ions minéraux
Lipides
(Cx Hy Oz) x>>z et y très grand
insolubles dans l'eau , solubles dans les solvants organiques (un ou plusieurs AG)
glycérides, cholestérol, stéroïde, vitamine D
Fonctions
Energie : 20% du poids
conversions énergétiques : quinones, caroténoïdes et chlorophylle
soutien mécanique
protection et isolation des organismes (cérides, pelage, tissu adipeux, production d'eau)
précurseurs (stéroïdes, vitamines, prostaglandines)
facteurs nutritionnels essentiels
communication (intercellulaire, messages nerveux, fonctions endocrines)
Classification
Sphingolipides
très présents dans la mb
amidification d'un AG sur une molécule de sphingosine
dont les 3 groupes sanguins qui possèdent un sucre de différence
Stéroïdes
4 cycles de carbones : 3xC6 + 1xC5
cholestérol, hormones (cortisone, progestérone, testostérone, oestrgène, vitamine, sels biliaire)
HDL : >50% protéines (bon) et LDL : <25% protéines (mauvais)
Phospholipides
Glycérol + 2 AG + 1 groupement phosphate (phosphatidylcholine)
hydrophobe : AG + hydophile : phosphate + groupe alcool
peuvent former des micelles, des liposomes, des couches ou bicouches (mb)
Prostaglandines
médiateurs de l'inflammation
enzymes peuvent coupées en A1, A2, C, D : libération de différents produits : Eicosanoïdes utilisés par les enzymes Cox : donnent les méd. inflam
Glycérides
Glycérol + 1-2-3 AG
Cérides : cires, peuvent changer d'aspect (tête cachalot - profondeur), abeille, plumes
Acides Gras
fonction acide COOH
saturés ou insaturés (fluidité membranaire) : cis ou trans (C18:1ω9)
essentiels : tous C18 (ω3 ω6 ω9 : 1 2 3 doubles liaisons) : obtenus par l'alimentation
Mise en évidence
tache sur le papier (lait, noix)
tétroxyde d'osmium : coloration noir
rouge soudan : goutelettes rouges
propriétés de l'eau
solvant : dissolution des sels + diffusion des ions
réactif : réactions chimiques + hydrolyse
capacité thermique : amortit les Δ de T° liées aux facteurs externes et internes
protection : liquides extraC, amoritsseur (LCR)
composition du corps humain : apports = sorties
boissons, aliments, métabolisme = urine, sueur, poumons