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enzimasb (Enzimas de interés clinico (Lipasa LPS pertenece a las…

- - - - La AST cataliza la transferencia de un grupo amino de un L-glutamato o L-aspartato al alfa oxiglutarato u oxalacetato.
        La AST se concentra mayormente en el citoplasma del hígado, músculo del miocardio y esquelético, y en el riñón. Tiene menor actividad en el páncreas, bazo, pulmones y eritrocitos.
      - La ALT cataliza la transferencia de un grupo amino de un L-glutamato o L-alanina al alfa-cetoglutarato o piruvato.
        La ALT su mayor concentración es en el citoplasma del tejido hepático
      - Recolección y manejo de las muestras. suero. Se conservan con una pérdida mínima de su actividad de 2 a 8 °C por tres semanas. Se conserva en congelación no más de tres días.
        
        Procedimientos analíticos.
        Hay tres métodos:
        • Determinación colorimética de punto final.
        • La vigilancia continua en el ultravioleta.
        • Reacciones acopladas. Técnica fluorescente enzimática.
        
        valores de decisión clínica:
        Los valores de referencia dependen de la edad, el sexo y el estado hormonal en mujeres. A 37 °C el rango para adultos de AST es 5 a 34 U/L y para ALT a sube hasta 50 U/L.
  - - - se utiliza p-nitrofenilfosfato (pNPP) como sustrato a pH alcalino, Bower y McComb, es una técnica de vigilancia continua que utiliza el coeficiente de absortividad molar del p-nitrofenol a 405 nm para calcular la actividad de la fosfatasa alcalina. Se utilizan varios tampones para unir grupos fosfatos, para evitar que el fosfato inorgánico inhiba a la ALP. El zinc y el magnesio activan a la enzima.
        
        Isoenzimas.
        La separación de isoenzimas de la fosfatasa alcalina en suero se basa en las propiedades químicas de diversas formas isoenzimáticas.
        Hay cuatro tipos de métodos para separar las isoenzimas:
        
        Electroforesis. método más utilizado, la electroforesis con: geles de acetato de celulosa, agarosa y poliacrilamida.
        En geles de acetato de celulosa la migración se basa sólo en una diferencia de carga de las isoenzimas. La electroforesis con poliacrilamida da mejor resolución esta técnica se basa en la separación por carga y peso molecular.
        
        Inactivacion por calor: Las más estable al calor es la placentaria, seguida de la hepática y la más débil la ósea. La muestra se trata se calienta a 56 °C por 10 minutos y se mide la actividad restante
        
        Inmunoquímicos.técnica más reciente para identificar isoenzimas. Se hacen reaccionar antisueros placentario, hepático, e intestinal con suero que contienen las isoenzimas de la fosfatasa alcalina.
        
        Inhibición.
        La L-fenilalanina inhibe ALP en placenta e intestino y deja la hepática y ósea. El levamisol inhiben las isoenzimas de hígado y hueso.
        
        Inmunoensayos
        Estos inmunoensayos presentan actividad cruzada: el inmunoensayo para la isoenzima ósea presenta actividad cruzada con la isoenzima hepática
        
        ALP se desnaturaliza a 37 °C, se recomienda que la reacción se realicen de 25 a 30 °C.
        El EDTA, citrato y oxalato disminuyen la actividad de la ALP, por lo que no debe tomarse la muestra con tubos con anticoagulantes quelantes.
  - - - Procedimientos analíticos.
        ACP total se mide a través de su capacidad de escindir grupos fosfatos a pH ácido.se usa p-nitrofenilfosfato (pNPP) como sustrato a pH ácido, utiliza el coeficiente de absortividad molar del p-nitrofenol a 405 nm para calcular la actividad de la fosfatasa ácida.
        
        Valores de decisión clínica
        Dependen de la edad, sexo y estado hormonal. ACP total es de 0.5 a 1.0 U/L y para PAP es < 2.4 ng/mL.
        
        Significado clínico: Cancer de prostata, hiperparatiroidismo, enfermedad deGaucher
  - - - CK-MM Musculo
      - La CK-BB cerebro ySNC
      - CK-MB te dijo muscular cardiaco
    - - Procedimientos analíticos:
        CK total. Se mide por medio de una reacción acoplada. El método de referencia es el de Oliver y Rosalki, un análisis cinético en la que se emplea una secuencia de reacción inversa
        
        isoenzimas: se miden por electroforesis que es el más usado, RÍA, cromatografia de cambio irónico para CK-MM e inmunohinibicion.
      - Valores de decisión clínica:
        Los rangos para CK en suero se ven afectados por la cantidad de masa muscular, la edad, el sexo, la raza y la actividad física del individuo.
        En general CK total:
        Varones: 15 – 160 U/L (37 °C).
        Mujeres: 15 – 130 U/L (37 °C).
  - - - La LD es un tetrámero formado por cuatro cadenas polipeptídicas. Cada cadena o subunidad pueden ser de dos tipos, cardiaca (H) o muscular (M).
        La combinación de estas subunidades producen isoenzimas:
        LD1: (HHHH).LD2: (HHMM).LD3: (MMMM).LD4: (HHHM).LD5: (HMMM).
        
        LD1
        
        LD2
        
        LD3
        
        LD4
      - Recolección y toma de la muestra.
        La elección es suero. Los tubos deben estar cerrados en posición vertical con el tapón hacia arriba.
        Las muestras deben separase lo más pronto posible, ya que el contacto con los coágulos aumentan los niveles de LD
        
        El Reactivo LD-P se utiliza para medir la actividad del lactato deshidrogenasa con un método cinético enzimático. En la reacción, la LD-P cataliza la reducción reversible piruvato a L-lactato con la oxidación concurrente de b-dinucleótido de nicotinamida adenina reducido (NADH) a b-dinucleótido de nicotinamida adenina (NAD).
        
        La actividad de la LD se puede medir utilizando tanto la reacción directa la más usada por la mayoría de los laboratorios, como la inversa .La actividad de las isoenzimas LD se determina por métodos químicos y físicos: :
        
        Movilidad electroforética.
        
        Estabilidad al calor
        Es el menos preciso. Después de exponer el suero a 60 °C por 30 minutos, la LD1 no es afectada y la LD5 se destruye totalmente.
        
        Cromatografía de intercambio iónico.
        Se utilizan minicolumnas de intercambio iónico. Se basa en la separación de las fracciones de las isoenzimas Mediante el uso de una serie de soluciones amortiguadoras se eluyen LD3, LD4, LD5, LD2 y por último LD1
        
        Inmunoprecipitacion:Es una reacción de precipitación en fase sólida de dobles anticuerpos. Tiene una especificidad diagnóstica del 94% para infarto agudo del miocardio.
        
        Los rangos de referencia de isoenzimas LD se indican como porcentajes de la LD total:
        LD1: 22 – 36 %LD2: 35 – 46 %
        LD3: 13 – 26 %LD4: 3 – 10 %LD5: 2 – 9 %.
  - - - Significado Clínico.
        diagnóstico y tratamiento de trastornos pancreáticos. En la pancreatitis aguda aumentan con rapidez los niveles de AMS y LPS, los incrementos de AMS persisten por dos a tres días y los LPS persisten cinco días.
  - - - Valores de decisión clínica
        Depende del método.
        Suero: 27 a 130 U/L
        Orina: 1 a 15 U/h.
        
        Significado clínico.
        Diagnóstico y tratamiento de pancreatitis
  - - - alores de decisión clínica:
        Dependen de la edad, del sexo y la reza.
        Varones: 6 a 45 U/L (37 °C).
        Mujeres: 5 a 30 U/L (37 °C)
        
        Significado clinico: GGT aumenta en casi todos los trastornos hepatobiliares, las concentraciones más altas se encuentran en la obstrucción biliar. se utilizan en el diagnóstico y tratamiento de enfermedades hepáticas
  - - - Valores de decisión clínica:
        Hombres: 2.61 a 5.71 U/L (37°C).
        Mujeres: 1.98 a 5.54 U/L (37°C)
  - - - Valores de decisión clínica:
        2.0 a 9.5 U/L.
        Significado clínico.
        Se eleva en las afecciones hepatobiliares paralela a la ALP y GGT. También se eleva en la artritis reumatoide y carcinoma ovárico
  - - - Se encuentra en los eritrocitos, corteza suprarrenal, ganglios linfáticos, timo y bazo.
        
        Valores de decisión clínica (Valores de referencia):
        Suero: 0 a 0.18 U/L.
        Eritrocitos: 0.117 a 0.143 U/109 células.
        Eritrocitos: 10 a 15 U/g Hb.
        
        Significadoclinico. deficiencia de G-6-PD es una afección de tipo genético que ocasiona un suministro inadecuado de NADPH y, en por lo tanto niveles inadecuados de glutation reducido.
  - - - La Troponina cardíaca 1 (cTn1) y la Troponina cardíaca T (cTnT) son liberadas tempranamente de las células miocárdiacas dañadas después del infarto con un aumento mayor a la CK-MB, alcanzando su valor máximo a las 24 horas después del infarto, disminuyendo lentamente y son detectables después de 7 y 10 días posteriores al infarto.
      - existen 3 subunidades de la Troponina: troponina T: subunidad de union de la TRopina troponina 1: subunidad inhibidora *troponina C: subunidad de union al calcio
- - - - La mayoría de los análisis por enzimas con significado diagnóstico se efectúan a temperaturas de 25, 30 y 37 °C.
- - - - En ausencia de enzimas las reacciones químicas se efectuarían con tal lentitud que no podrían aportar la energía que se requiere para cubrir las necesidades metabólicas del organismo.
    - - • No se alteran ni se consumen durante la reacción.
        • Se requieren pequeñas cantidades de ellas.
        • Aceleran la velocidad a la cual la reacción química alcanza el equilibrio.
  - - - Algunas enzimas son proteínas conjugadas y contienen un cofactor además de la secuencia de aminoácidos.
        Los cofactores funcionan como activadores de las enzimas y se encuentran como un componente estructural integral de las mismas o enlazados débilmente a ellas.
        
        Los cofactores son:
        • Compuestos inorgánicos.
        • Iones metálicos.
        Zn2+, Fe+2, Cu+2, Mg+2 y Mn+2.
        • Compuestos orgánicos.
        Se denominan coenzimas. NAD+ NADP+ y piridoxal-5-fosfato.
        Las coenzimas enlazadas se denominan grupo prostético.
        La enzima intacta con su cofactor unido se denomina apoenzima.
        La enzima y el cofactor o coenzima forman la unidad con actividad catalítica que se denomina haloenzima
- - - - Las enzimas se unen a las moléculas del sustrato que va a reaccionar y forman complejos enzima-sustrato (ES).
        
        El complejo ES coloca las moléculas de sustrato en la alineación correcta con la enzima, de manera que ésta pueda ejercer su actividad catalítica para formar el producto.