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EIWEISS (Proteinverdauung (Magen (Magensaft / Salzsäure (Denaturierung der…
EIWEISS
Proteinverdauung
Mund
Speichel
Nur mechanische Zerkleinerung
Magen
Magensaft /
Salzsäure
Denaturierung
der Proteine, Aktivierung des
Pepsins
Pepsin
Spaltung
von Proteinen zu
Polypeptiden
Duodenum
Bauchspeichel /
Trypsin, Chymotrypsin
Spaltung
in kürzere Peptide.
Teilweise Spaltung der Polypeptide in AS
Dünndarm
Bürstensaum /
Dipeptidasen, Aminopeptidasen
Vollständige Aufspaltung
in AS
Die Proteine müssen vor der Aufnahme ins Blut mit Hilfe von eiweißabbauenden Enzymen, sogenannten
Proteasen
, vollständig in ihre Bestandteile, die Aminosäuren zerlegt werden.
Resorption
Aminosäuren werden im mittleren Abschnitt des Dünndarms (Leerdarm/Jejunum) resorbiert und mit dem Blut zu den Zellen transportiert
Ein kleinerer Teil der aufgenommenen Proteine wird nicht vollkommen aufgespalten, sondern als Peptid in die Schleimhautzellen des Darms aufgenommen und dort von Peptidasen gespalten. Das erklärt auch Überempfindlichkeitsreaktionen gegen Eiweiß: größere, immunologisch noch wirksame Proteinstücke können die Darmwand passieren.
Zellstoffwechsel
Funktion
Bildung von
Hormonen
(z. B. Insulin) und
Enzymen
Energiegewinnung
(nur bei unzureichender Energieversorgung)
Umbau zu Nährstoffen ->
Gluconeogenese
(passiert nur bei Kohlenhydratmangel)
Transportfunktion
(z. B. Albumin und Hämoglobin)
Baustoff
-> Grundbaustein aller menschlichen Zellen
Schutz- und Abwehrfunktion
(Antikörper und Gerinnungsfaktoren)
Aufbau
bestehen aus vielen kleinen Einzelbausteinen, den
Aminosäuren
, die miteinander verknüpft sind
Aminosäuren haben einen einheitliche Bauplan:
Aminogruppe
,
Carboxylgruppe
und ein „
Rest
“ – nur dadurch unterscheiden sie sich voneinander
20 Aminosäuren, die in der Ernährung relevant sind
davon
8 essentielle Aminosäuren
:
Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Valin
Histidin (Säuglingsalter), Arginin (bei erhöhtem Bedarf)
Wenn sich Aminosäuren zusammenschließen, entstehen
Peptide
. Je nach Anzahl der verknüpften Einheiten spricht man von
Di-, Tri-, oder Polypeptiden
.
Proteine = tausende verknüpfte Aminosäuren
->
dreidimensionale Struktur
(entscheidend für die Funktion des Proteins)
Globuläre Proteine
kugel- oder knäuelförmige Struktur
gut wasserlöslich
Albumine
in Eiklar, Milch und Hülsenfrüchten
Transportprotein
Serumalbumin
im Blut
Globuline
wichtige Transportproteine im Blut
Gamma-Globuline
(Antikörper)
Wichtigster
Reserveeiweißstoff
in Pflanzensamen
Milch, Eiern, Fleisch, Hülsenfrüchten, Kartoffeln
Klebereiweiß von Getreide (Prolamin):
Gluten
(Klebereiweiß) (Glutenunverträglichkeit =
Zöliakie
= Überempfindlichkeit der Darmschleimhaut gegen Teile des Glutens)
Fibrilläre Proteine
gehören zu den Strukturproteinen
für die Ernährung relevant:
Actin
und
Myosin
Wechselwirkung zwischen den beiden machen Muskeln kontrahierbar und Bewegungen möglich
Fleisch und Fisch
Keratine
- Haare und Nägel
Elastine
im Bindegewebe
gestreckte, faserförmige Form
Kollagene
in Knorpel und Knochen
Proteiden
Phosphorsäure ->
Phosphoproteine
(z.B. das Milcheiweiß Casein)
Lipide ->
Lipoproteine
HDL/LDL -> dienen dem Transport von Fetten im Blut
Kohlenhydrat ->
Glykoproteine
„Farbstoff“ ->
Chromoproteine
roter Blutfarbstoff
Hämoglobin
: Proteingerüst + Eisen;
grüner Blattfarbstoff
Chlorophyll
: Proteingerüst + Magnesium
kommen sogar häufiger vor, als reine Proteine
= Proteine, die weitere Nicht-protein-Komponenten enthalten
Eigenschaften
Denaturierung
Hitze, Säure, Lab
komplizierte
Struktur wird aufgelöst
(je nachdem wie weit ist dieser Vorgang reversibel oder irreversibel)
Immer unangetastet bleibt die Primärstruktur = die Aminosäureanordnung
Beispiele: Eier kochen, Brot backen, Dicklegen von Käse, usw.
Im Magen werden Proteine durch die
Salzsäure
denaturiert und bieten so eine bessere Angriffsfläche für die Verdauungsenzyme.
Denaturierte Proteine sind leichter verdaulich!
Veränderung der Proteinstruktur
(Gerinnung)
Wasserbindungsvermögen
Proteine können Kolloide bilden und dadurch große Mengen Wasser binden
Beispiele: Gelatine, Brotteig
Bräunungsreaktionen
Verderb
Eiweiß ist ein idealer Nährboden für Bakterien und Pilze. Diese können die Eiweißstoffe zersetzen.
Biologische Wertigkeit
Qualität von Eiweiß wird durch seine Aminosäure- Zusammensetzung bestimmt
gibt an, wie gut es für den Körper nutzbar ist -> in welchem Ausmaß das aufgenommene Protein mit seinen Aminosäuren für die Synthese von körpereigenem Eiweiß genutzt werden kann
Referenzlebensmittel: Hühnerei (100)
abhängig von der Menge und der Relation essentieller Aminosäuren
Tierische Proteine haben im Durchschnitt höhere biologische Wertigkeit, als pflanzliche
limitierende Aminosäure:
Jene essentielle Aminosäure, die in einem Protein (bezogen auf den Bedarf) am wenigsten enthalten ist
Da verschiedene Nahrungsproteine unterschiedliche limitierende Aminosäuren aufweisen, kann durch Kombination von eiweißreichen Lebensmitteln die biologische Wertigkeit verbessert werden: Die Proteine ergänzen sich. Man spricht von
biologischem Ergänzungswer
t.
Verzehrempfehlungen
empfohlene Eiweißzufuhr für Erwachsene:
0,8g pro kg Körpergewicht
Im Wachstum (für den Säugling 2g Protein pro kg Körpergewicht) bei Infektionskrankheiten, körperlicher Betätigung, Wundheilung und Stress, in Schwangerschaft und Stillzeit ist der Eiweißbedarf erhöht.
10% der Gesamtenergiezufuhr
in Form von Eiweiß
ca. 55 g täglich;
Schwangerschaft ab dem 4. Monat: + 10g Protein pro Tag
Stillzeit: + 15g Protein pro Tag
Maximal ½ der Proteinzufuhr aus tierischen Produkten, mindestens ½ der Proteinzufuhr aus pflanzlichen Produkten
Die Zufuhr von Proteinen mit der Nahrung ist lebensnotwendig. („proteos“ = „an erster Stelle stehend“)
