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LA STRUTTURA DELLE PROTEINE (NELLE PROTEINE SI DISTINGUONO 4 LIVELLI…
LA STRUTTURA DELLE PROTEINE
NELLE PROTEINE SI DISTINGUONO 4 LIVELLI STRUTTURALI
OGNI PROTEINA HA UNA PROPRIA CONFORMAZIONE, CIOE' UNA FORMA TRIDIMENSIONALE SPECIFICA E CARATTERISTICA NELLA QUALE SI POSSONO RITROVARE 4 LIVELLI DIVERSI DI ORGANIZZAZIONE.
STRUTTURA PRIMARIA:
E' RAPPRESENTATA DALLA
SEQUENZA DEGLI AMMINOACIDI
NELLA CATENA PEPTIDICA, UNITI L'UNO ALL'ALTRO DA LEGAMI COVALENTI
SONO LE PROPRIETA' CHIMICHE E LE POSIZIONI DEI SINGOLI AMMINOACIDI CHE DETERMINANO LA STRUTTURA TRIDIMENSIONALE DELLE PROTEINE.
ANCHE UN LEGGERO CAMBIAMENTO DELLA STRUTTURA PRIMARIA PUO' AVERE EFFETTI IMPORTANTI SULLA FORMA COMPLESSIVA DELLA MOLECOLA E SULLA SUA FUNZIONE.
TRANSTIRETINA: PER ESEMPIO, QUESTA IMPORTANTE PROTEINA DI TRASPORTO DEL SANGUE E' COMPOSTA DA 4 CATENE PEPTIDICHE FORMATE DA 127 AMMINOACIDI.
ESSA MANTIENE LA SUA FUNZIONE SOLO SE I SUOI AMMINOACIDI SONO DISPOSTI SECONDO .
L'ESATTA SEQUENZA NON E' LASCIATA AL CASO, MA DIPENDE ED E' DETERMINATA DAL PATRIMONIO GENETICO DELLA CELLULA
STRUTTURA SECONDARIA. IL LIVELLI SUCCESSIVO E' COSTITUITO DALLA STRUTTURA SECONDARIA
CHE DIPENDE INVECE DA INTERAZIONI PIU' DEBOLI OVVERO DA LEGAMI AD IDROGENO.
ESSA E' RAPPRESENTATA DALL'AVVOLGIMENTO IN FORMA DI SPIRALE O DAL RIPIEGAMENTO DI ALCUNE PARTI DELLA PROTEINA.
STRUTTURA ALFA ELICA:
L'AVVOLGIMENTO A ELICA DELLA CATENA POLIPEPTIDICA DETERMINA LA FORMAZIONE DI UNA STRUTTURA SECONDARIA DENOMINATA ALFA ELICA.
FOGLIETTO RIPIEGATO O BETA:
UN PARTICOLARE TIPO DI RIPIEGAMENTO INVECE CREA IL FOGLIETTO RIPIEGATO O BETA.
ENTRAMBE LE STRUTTURE SECONDARIE SONO DOVUTE ALLA FORMAZIONE DI
LEGAMI A IDROGENO (RAPPRESENTATI DA UNA SERIE DI PUNTINI AD INTERVALLI REGOLARI) TRA ATOMI DI IDROGENO E DI OSSIGENO DI DIVERSI AMMINOACIDI.
STRUTTURA ALFA ELICA
: I LEGAMI A IDROGENO UNISCONO AMMINOACIDI POSTI SULLA STESSA CATENA POLIPEPTIDICA.
STRUTTURA A FOGLIETTO:
I LEGAMI A IDROGENO UNISCONO AMMINOACIDI DISPOSTI SU DIVERSE CATENE POLIPEPTIDICHE
I
GRUPPI R DEGLI AMMINOACIDI NON INFLUENZANO LA STRUTTURA SECONDARIA.
STRUTTURA TERZIARIA: E' DOVUTA AI RIPIEGAMENTI DELLA CATENA POLIPEPTIDICA NEI TRATTI DI RACCORDO TRA LE ALFA ELICHE E I FOGLIETTI RIPIEGATI DELLA STRUTTURA SECONDARIA.
L
A STRUTTURA TERZIARIA E' QUINDI LA FORMA TRIDIMENSIONALE COMPLESSIVA ASSUNTA DA UN POLIPEPTIDE, QUALE RISULTATO DI TALI RACCORDI.
MOLTE PROTEINE HANNO UNA STRUTTURA TERZIARIA DI TIPO
GLOBULARE
(GLI ENZIMI PER ESEMPIO), ALTRE
FIBROSA
(COME LE PROTEINE STRUTTURALI DEI CAPELLI E TENDINI) COSTITUITE DA FIBRE ALLUNGATE E SOTTILI.
GENERALMENTE LA STRUTTURA TERZIARIA
E' IL RISULTATO DELLE INTERAZIONI TRA I GRUPPI R DEI SUOI AMMINOACIDI. ED E' FAVORITA DA LEGAMI IDROGENO TRA LE CATENE LATERALI POLARI E DAI LEGAMI IONICI CHE UNISCONO GRUPPI CON CARICA OPPOSTA.
PONTI DISOLFURO
: LA FORMA DEI UNA PROTEINA PUO' ESSERE STABILIZZATA ANCHE DA LEGAMI COVALENTI DETTI PONTI DISOLFURO.
STRUTTURA QUATERNARIA:
E' IL RISULTATO DEL MODO IN CUI 2 O PIU' CATENE POLIPEPTIDICHE , CHIAMATE SUBUNITA' SI LEGANO INSIEME E INTERAGISCONO.
ESEMPI DI PROTEINE CON STRUTTURA QUATERNARIA: TRASTIRETINA, COLLAGENE E EMOGLOBINA.
MOLTE PROTEINE SONO COSTITUITE DA 2 O PIU' CATENE POLIPEPTIDICHE (SUBUNITA') E IL RISULTATO DELL'ASSOCIAZIONE DELLE VARIE SUBUNITA' E' DETTO STRUTTURA QUATERNARIA. NON E' PRESENTE QUINDI IN TUTTE LE PROTEINE.