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Compartiment cytosolique (E. Role des proteines chaperons (Familles de…
Compartiment cytosolique
A. La synthèse proteique à lieu dans le cytoplasme
B. Modifications des proteines dans le cytosol
Réversible
Phosphorylation par une kinase
Dephosphorylation par phosphatases
ATTENTION UNE PROTEINE PHOSPHORYLE N'EST PAS FORCEMENT ACTIVEE
Irréversible permet attacher proteine a la face interne de la membrane plasmique par un AG ou par un groupement prényle
Myristoylation : liaison amide en N-term
Palmitoylation : liaison thioester
Farnesylation : groupement prenyle
Une proteine mature a une structure quaternaire
C.Attachement à la membrane de certaines proteines en cours de synthèse
AG ou groupement phényl
D. Adoption d'une conformation par les proteines en cours de synthèse
Au fur et a mesure que le ribosome progresse nous avons des repliements du domaines N-term puis C-term
E. Role des proteines chaperons
Proteines qui aide d'autres proteines sinon elles seront conduites dans le proteasomes
Familles de chaperons hsp70 hsp40 associées
Proteines de choc thermique composés AA hydrophobe
Les proteines mal repliées sont insoluble a cause des AA hydrophobe a la surface
Il y a une interaction avec les hsp
peut donner des agrégats dangereux et toxiques
Famille hsp60
Complexe capable de créer un environnement et aider au repliement
Intéragit avec AA hydrophobe pour entourer
Vient un chapeau GroES qui reste 15 seconde et enfin la proteine est libérée
F. Protéolyse sélective par les protéasomes, dépendante d'une étiquette
Protéasome = détruit les proteines marquée par l'ubiquitine ou autre
4 cas après la synthèse de la proteine
normal
remise dans le bon chemin par les chaperons
mauvais repliement
Envoyée vers la proteasomes pour être détruite et réutilisée
Cas pathologique
La forme empeche la destruction
G. 2 façons d'induire la dégradation
par activation d'une nouvelle ligase de l'ubiquitine
petit polypeptide
création d'un signal
phosphorylation ou démasquage
H. Différentes sortes d'ubiquitinilations
mono-ubiquittinylation
régulatrice des histones
multi-ubiquitinylation
favorise endocytose
résidu poly-ubitiquinylation
proteine est dégradée ou stimulation de son activité pour la réparation de l'ADN
I. Résistance aux protéases de certaines proteines
changement de conformation