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Proteine (IV. Structure tertiaire (A. Liaison interne (Pont disulfures pas…

- - - - Faible
      - attraction puis répulsion
    - - site apolaire des proteines
      - Détruite par des détergents (urée chlorure de guanidium
    - - liaisons covalente
      - entre deux cysteine
      - protege la proteine de la denaturation = proteine sécrété
      - DTT et beta mercaptoethanol detruisent
  - - - Proteine hydrophobe
      - Recepteur couplé aux proteines G
    - - 2 helice alpha
      - leucine répétée tous les 7 AA
      - AA à chaine latéraless basique
    - - Deux brins beta antiparallèles et une helice alpha
      - Deux doigts de zinc doivent former des dimères pour être actif
      - On retrouve 4 cysteine minimum
      - Helice alpha qui se lie a l'ADN
    - - 12 helice alpha qui capture le ligand
      - un recepteur nucléaire possède un domaine de liaison du ligand et un domaine de liaison à l'ADN (DBD)
  - - - peut fixer un ligand et activer la réponse cellulaire. Interagit avec l'ADN pr modifier expression d'un gène.
      - constitué
        
        DBD (souvent deux doigts de zinc)
        
        LBD (12 helice alpha)
      - 45 proteines ont 1 DBD+1 LBD
      - 3 proteines ont 1LBD (pas de doigts de zinc)
      - Ligand inconnu = récepteur nucléaire orphelin
    - - enzymes digestives et coagulation
      - 40%structure primaires mais identique structure tertiaire avec une sérine (importante pour la catalyse)
    - - sur la membrane plasmique et nécessite un domaine transmembranaire et un domaine de liaison du ligand
- - - - toujours dans le meme plan
      - mobile qu'autour de Calpha
      - nb reduit de conformation dependent
        
        de phi entre Calpha et NH
        
        psi entre Calpha et COOH
        
        table de ramachandran
        
        deux angles meme signe = helice alpha
        
        psi + et phi -= feuillet beta
        
        si psi - et phi + = problème
  - - - amphipathique : hydrophobe un coté hydrophile autre : bordure de la proteine
      - Hydrophobe : AA non chargé apolaire = proteine transmembranaire
      - hydrophile : AA chargé = dans les canaux ionique
  - - - parallèle ou anti parallele
      - liaison H formant des feuillet
      - pli au niveau de Calpha
  - - - connexion entre deux hélice alpha
        
        helice-boucle-helice
        
        proteine de liaison du calcium
        
        interragit avec le grand sillon de l'ADN
        
        helice-tour-helice
        
        Proteine de régulation de l'expression d'un gène
        
        boucle-helice d'un homéodomaine
        
        proteine facteur de transcriptions
      - connexion entre deux brin beta
        
        Épingle à cheveux
        
        formation d'un coude 4-5 AA souvent proline et glycine
        
        beta alpha beta
        
        deux brin beta séparé par helice alpha
- - - - sont identiques formant un homodimère : famille des RN
      - Différentes formant un hétérodimère : récepteur aux hormones thyroïdiennes
  - - - Répetition Gly-X(sauf proline Y) -Y
    - - triple hélice à enroulement à droite stabilisée par des liaison H entre NH et CO d'une autre liaison
  - - - Virus
        
        à ARN de la mosaique du tabac : helice arn associe à des SU pour se protéger
        
        sphérique de la tomate = association en dimères de nb feuillet Beta qui interagissent avec ARN viral. Le virus va être formé à l'extérieur par les proteines qui vont proteger ARN