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proteínas y aminoácidos proteina19…
proteínas y aminoácidos
Aminoácidos
Unidad básica de las proteinas
Enlace peptidico
2 aminoacidos=dipeptidos
3 aminoacidos=tripeptidos
3-10 aminoacidos=oligopeptidos
Muchos aminoacidos=polipeptidos
Hay alrededor de 300 aminoácidos
20 son codificados por el ADN
Clasificación
Grupo R polares no cargados
Asparagin
a
Glutamina
Tronina
Tirosina
Serina
Cisteina
Grupo R polares cargados
Histinina
t
Ácido aspartico
Arginina
Ácido glutamico
Lisina
Grupo R no polares
Finilalanina
Triptofano
Val
ina
Alanina
Glicina
Prolina
Son
Moléculas muy versátiles de gran importancia
Formados por
H
O
S
C
proteínas
se clasifican en
heteroproteínas (proteínas conjugadas)
se dividen en
glucoproteínas
características
lubricantes
funcionan como hormonas
inmunoglobulinas
receptoras
lipoproteínas
se dividen en
quilomicrones
lipoproteínas de baja densidad
lipoproteínas de alta densidad
nucleoproteínas
se divide en
histonas
cromoproteínas
se divide en
hemoglobina
hemocianina
clorofila
citocromo
holoproteínas (proteínas simples)
se dividen en
fibrosas
características
casi siempre insoluble en agua
cumplen papel estructural
forma alargada
se clasifican por
colágeno
elastina
queratina
alfaqueratinas
betaqueratina
globulares
características
forma compacta
mas solubles en agua
cumplen papel funcional
se clasifican por
prolaminas
ordeina
gleadina
secalina
avenina
gluteninas
gluten
orizanina
albuminas
seroalbumina
ovoalbumina
lactoalbumina
hormonas
insulina
hormona del crecimiento
prolactina
tirotropina
enzimas
hidrolasas
transferasas
estructura de las proteínas
secundaria
esta determinada por la relación en el espacio de los aminoácidos que forman parte del esqueleto polipetídico
se dividen dependiendo por su estructura secundaria
α hélice
se forma al enrollarse de manera helicoidal sobre si misma la estructura primaria
ejemplos que poseen estructura secundaria
subunidades de la hemoglobina
queratina
conformación β o hoja plegada
dos cadenas de aminoáciodos dentro de una misma proteína
ejemplo de proteína con conformación β
fibroína
terciaria
se forma sobre la estructura secundaria, la cual se pliega sobre sí misma, originando una estructura globular
la forma globular facilita la solubilidad de las proteínas en el agua y es responsable de sus propiedades biológicas como:
enzimas
transporte
hormonal
2 tipos de estructura terciaria
fibroso
queratina
fibroína
colágeno
globular
mioglobina
existen 2 tipos de enlaces
no covalentes
puente electrostático
interacciones hidrofóbicas
puentes de hidrógeno
covalentes
puentes disulfuro
primaria
depende de la secuencia de los aminoácidos de la cadena de polipéptidos
se da por medio de
enlaces peptídicos
peptídos simples
cuaternaria
proteína que ésta formada por más de una cadena polipéptica con estructuras terciarias
los más comunes están formados por:
oligómeros
trímeros
tetrámeros
dímeros
Funciones
Hormonal
Insulina
Glucagono
Transp
orte
Mioglobina
Oxígeno a los musculo
Lipoproteinas
Lípidos por la sangre
Hemoglobina
Oxígeno a la sangre
Citocromos
Estructural
Elástina
Queratina
Colágeno
Defensiva
Enzimática
Convertir alimentos en energia
Proteasa
Digerir proteinas
Amilasa
Digerir carbohidratos
Lipasa
Digerir grasas
https://www.youtube.com/watch?v=kw_GmZ6BNoE
https://www.youtube.com/watch?v=yuV6rKXLlWM
https://www.youtube.com/watch?v=42034hq-zJ4
https://www.youtube.com/watch?v=xeBk72hr7mk&feature=youtu.be
https://www.youtube.com/watch?v=k0Ypj3vFrlw&feature=youtu.be
Mildred Gabriela Herrera Monforte
Miguel Azael Gonzalez Casanova
primero c
