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Estructura 3D de las proteínas (Clases estructurales (familia de proteinas…
Estructura 3D de las proteínas
Conformación
cambia por rotación
predominan en condiciones biológicas
arreglo espacial
estabilizado por interacciones débiles
Proteína Nativa
proteínas en cualquiera de sus conformaciones funcionales y dobladas
conformación más estable termodinámicamente
Interacciones hidrofóbicas
Proteínas intracelulares
doblamiento de la estruct. 2ria, 3ria y 4ria
Estabilidad de la proteína
capa de solvatación
Enlace peptídico es rígido y plano
6 átomos del grupo péptico están en un solo plano
oxígeno del carbonilo es trans respecto al hidrógeno de la amida
Psi
C(alfa)-C
Phi
C(alfa)-N
ángulos dinerales son los phi, psi
Ramachandran
Regiones más oscuras
conformaciones donde no hay overlap estérico
se pueden dar mas
Regiones blancas
conformaciones que no están permitidas
Estructura 2ria
Describe el arreglo espacial de sus átomos importantes sin importar el grupo R y su relación con otros segmentos
Arreglo estable de a.a. que dan lugar a patrones estructurales
ocurre cuando cada ángulo dihedral se mantiene igual a través del segmento
Hélice alfa
estructura 2ria común
polipéptido está enrollado alrededor de un eje imaginario
grupos R están hacia afuera de la hélice
unidad repetitiva
5.4 A del eje
Giro helical
c/u incluye 3.6 a.a.
Es right handed
a.a. tienen conformaciones Phi 57grados, y Psi 47grados
se forma más que otras conformaciones porque hace uso óptimo de H bonds internos
Hélice alfa
A.A. más propensos a formar hélice alfa
A>R>L>K>M
A.A. con carga (+) se encuentran 3 A.A. después de los cargados (-)
Afectado
A.A. vecinos
Estabilidad
secuencia
Forma abultada de N, S, T y C
P y G
Son los A.A. con menor tendencia de hacerlo
Prolina es muy rígido (por el nitrógeno que es parte del anillo) y no tiene H para hacer H bond con otros A.A.
Glicina le da mucha flexibilidad
Tiene un dipolo
Creado por los 4 A.A. que se encuentran en cada fin
Terminal Carboxilo tiene carga (-), aquí se encuentran los A.A. con carga (+) (para dar estabilidad)
Terminal amino tiene carga (+), aquí se encuentran los A.A. con carga (-) (para dar estabilidad)
Conformación Beta Sheets
Es más extendida
Cadena de polipéptido está extendido dentro de un zigzag
H bonds se forman entre segmentos adyacentes de la cadena
Cadena adyacente
Paralela
Periodo de repetición es más corto (6.5A)
Enlace de hidrógeno está doblada
Antiparalela
Periodo de repetición es más largo (7A)
Enlace de hidrógeno está lineal
Giros
Se ven en las proteínas globulares y en las antiparalelas
Los giros son los elementos que conectan sucesivas conformaciones de hélice y hoja
Los más comunes son los que conectan los terminales de dos segmentos de una antiparalela
G y P hacen estos giros
P porque ya que tiene el grupo imino se hace una configuración cis que facilita el giro. Este es el más común, es el tipo 1
G porque es pequeño y flexible, menos común y es el tipo 2. Glicina lo hace más flexible y permite el giro. Este tiene más movimiento por glicina y la ausencia de prolina
Ambos son formados por 4 a.a.
Estructura terciaria y cuaternaria
3ria
arreglo 3D de todos los a.a. en una proteína
Se mantiene por interacciones hidrofóbicas entre segmentos
Dos grupos de proteínas
Fibrosas
Cadenas acomodadas en hebras largas u hojas
Dan soporte, forma y protección externa a vertebrados
Adaptadas para una función estructural
Insolubles en agua
gran cantidad de a.a. hidrofóbicos
alfa queratina
hélice alfa right handed
Supertwist es hacia la izquierda
2 polipéptidos hacen la estructura 4ria
Colágeno
Hélice hacia la izquierda, supergiro hacia la derecha
3 a.a. por vuelta
3 cadenas alfa hacen la estructura 4ria
Cadenas alfa se juntan por un enlace entre hidroxilisina y lisina
tejido conectivo
Fibroina de seda
Rica en G y A
estabilizado por los P.H.
Estructura 4ria tiende a ser placas beta antiparalelas
Globulares
Cadenas dobladas en una forma esférica
Son solubles
Conformación más compactada que en las fibrosas
Mioglobina
Es bien compacta
En el interior solo hay espacio para 4 moléculas de agua
Dominio
Retiene la estructura si se separa de la proteína, también retiene su función
Independientemente estables.
Motif
Envuelve dos o más elementos de la estructura 2ria y las conexiones entre ellos
Estructura 3ria, es definida
Pierde la estructura una vez se separa de la proteína
No tiene función
Clases estructurales
alfa y beta alternado
alfa y beta segregado
All beta
Estructura terciaria se conserva mejor evolutivamente que la secuencia de a.a.
All alfa
familia de proteinas
Superfamilias