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Les tissus conjonctifs
C'est un type de tissus fondamental…
Les tissus conjonctifs
C'est un type de tissus fondamental constituant un support structural et métabolique , un lien entre les tissus et les organes ainsi qu'une voie de passage des vaisseaux et des nerfs.
Ils régulent mes échanges de nutriments, métabolites et produits de dégradation entre les tissus et la circulation.
Ils sont séparés des autres tissus par une lame basale
MEC
Matrice Extra Cellulaire
Composant majoritaire du TC
Conditionne les propriétés physique de chaque type de TC
Constituée d'une Substance Fondamentale (SF) et de fibres (élastiques et de collagène), enchâssés dans la SF.
Substance fondamentale
Aspect: Milieu transparent, amorphe, à la consistance d'un gel très hydraté (semi-fluide). Permet la diffusion de l'oxygène et des molécules dissoutes. Multiplicité de forme : forme adaptée au besoin de chaque type de TC.
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Glycosaminoglycanes (GAG)
Polymères linéaires d'unités saccharidiques répétées
- Acides car chargés négativement
- GAGs Sulfatés : Ils se lient par des liaisons covalentes à diverses protéines pour former des protéoglycanes.
- Acide hyaluronique (très grand GAG non sulfaté) : il ne se fixe pas à des protéines, ne forme pas de protéoglycanes.
Très abondant dans les TC lâches, haute viscosité en solution aqueuse lui donnant un aspect de gel (ce gel n'est pas un obstacle à la diffusion des métabolites mais l'est pour la diffusion des bactéries. Certaines se sont donc adaptées en synthétisant une enzyme : la hyaluronidase. )
Protéoglycanes
= protéine + GAGs sulfatés (covalentes)
Très volumineuses molécules consituées de 90% à 95% d'hydrates de carbones
Ex : le versicane et la décorine (principaux protéoglycanes de la SF), le perlecan (lames basales) et l'aggrécane (cartilages)
Complexes macromoléculaires très hydrophiles
= acide hyaluronique + protéoglycanes (NON covalentes)
- Enormes complexes macromoléculaires qui occupent la plus grande partie de l'espace situé entre les fibres. Ces complexes ne forment pas d'agrégats globulaires comme d'autres protéines mais restent enroulés.
- Rôle dans la pression de gonflement permettant à la MEC de résister à la compression, du fait des groupements chargés qui rendent les complexes très hydrophiles (attirant de grandes quantités d'eau et d'ions positifs).
- Rôle dans la modulation de la biodisponibilité de certaines cytokines et facteurs de croissance, du fait encore de la charge négative élevée qui permet leur fixation.
Glycoprotéines d'adhérence
Rôle d'ancrage des cellules sur la MEC par l'intermédiaire des intégrines
Intégrines: Protéines transmembranaires, dimère de sous-unités alpha et béta =récepteurs cellulaires membranaires assurant : l'ancrage des cellules, l'intégrité du cytosquelette et la transduction du signal.
Fibronectines
A: Glycoprotéines volumineuses (440kDa), dimère de deux sous-unités identiques reliées par des ponts disulfures, présentant des sites de liaison pour les cellules et les composants de la MEC.
L: Dans la MEC des tissus de soutien, glycocalyx, à l'état soluble dans le plasma.
- Rôle majeur dans l'adhérence des cellules à la MEC par : liaison aux récepteurs cellulaires (intégrines [par l'intermédiaire d'une séquence d'acides aminés particulière : la séquence RGD]), liaisons au collagène fibreux et aux protéoglycanes contenant de l'héparane-sulfate d'autre part.
- Rôle également dans la communication cellulaire
La liaison fibronectine/intégrines peut activer des voies de signalisation intracellulaires pouvant induire prolifération, différenciation, motilité, … Elles sont essentielles au cours de l'embryogénèse (pour la migration et la différenciation de nombreux types cellulaires), ainsi que pour de multiples processus physiologiques (cicatrisation, hémostase, angiogénèse) ou pathologies (inflammation, cancérogénèse)
Laminines
A: Gros complexes constitués de 3 chaines polypeptidiques disposées en croix et liées par des ponts disulfures.
L: On les retrouve essentiellement au niveau de la lame basale
R: Facteurs d'ancrage comme la fibronectine: on retrouve donc des domaines de liaison aux cellules et aux composants de la MEC.
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Fibres
Collagènes
Fibres les plus communément retrouvées dans les tissus de soutien et de protéines les plus abondantes du corps humain
- Propriétés remarquables de résistance à la traction (plus résistant que l'acier à poids égal)
Type IV
- Ne forme PAS de fibrilles, mais une structure à large mailles, pour former, avec la laminine et l'héparane sulfate notamment, un réseau serré qui soutient l'épithélium et constitue une barrière filtrante sélectionnant les macromolécules.
- Spécifique des lames basales
Type II
- Forme des *fines fibrilles dispersées dans la substance fondamentale
- Cartilage hyalin
Type III
- Forme des fibres minces appelées fibres de réticuline, colorables par l'argent.
- Paroi des vaisseaux, tissus hématopoïétiques et lymphoïdes, foie, reins.) Ils forment l'armature réticulaire délicate de ces organes très cellulaires.
Type I
- 90% du collagène ; le plus abondant
- Forme des fibrilles reliées entre elles par des ponts intermoléculaires. CEs fibrilles peuvent se regrouper en fibres puis en faisceaux épais qui ont une grande résistance à la tension et que l'on peut observer en MO surtout après certaines colorations : Safran ou trichromes de Masson
- TC fibreux (derme, tendons, ligaments, cartilage fibreux, os)
Type VII
- Constitue les fibrilles d'ancrage à la lame basale.
Elastine
Protéine structurale importante présente sous forme de fibres et/ou de lames dans la MEC de : la peau, des poumons, des vaisseaux sanguins.
- Propriété d'étirement et de relâchement (fibre étirable 1,5 fois sa longueur initiale, puis relâchée)
Produite par les fibroblastes et les cellules musculaires lisses (des vaisseaux sanguins): produite sous la forme de précurseur : la proélastine, qui se polymérise dans la MEC. Les molécules d'élastine s'enroulent en un réseau de chaînes grâce à des AAs de pontage spécifiques : desmosine et isodesmosine. Les fibres d'élastine sont composées d'un noyau d'élastine (plage centrale amorphe) entouré de microfibrilles de fibrilline. Elles sont colorables par l'orcéine.
Ce sont les dernières structures à se mettre en place au cours de l'histogénèse, et les premières à être affectées par le vieillissement. Leur aspect varie donc avec l'âge du sujet.
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Collagènes produits par les fibroblastes
- Synthèse DANS les fibroblastes
[chaines alpha (hydroxyproline, glycine et proline), association de 3 chaines pour former le procollagène, puis exportation vers la MEC]
- Assemblage HORS des fibroblastes
[Clivage des rallonges peptidiques donc libération des molécules de tropocollagènes de 1,5nm de dia, autoassemblage des mol de tropo en fibrilles de 30 à 150 nm, puis éventuel assemblage des fibrilles en fibres de 1 à 40 µm**]