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Mecanismos de acción de las enzimas (Introducción (Determinaciones:…
Mecanismos de acción de las enzimas
Introducción
Transforman el sustrato con alta eficiencia y grandes incrementos de velocidad.
La mayoría son altamente específicas en naturaleza y se enlazan únicamente con un solo sustrato.
Ayudan a entender su poder catalítico y especificidad, con la cromatografía de rayos X y estudios cinéticos.
Determinaciones:
Secuencia de los complejos intermedios que se forman durante la transformación del sustrato a producto (s).
Velocidades a las cuales se forman, interconvierten o descomponen.
Estructuras y relaciones espaciales involucradas.
Factores:
Afectan los incrementos de la velocidad
No están involucrados en todas las reacciones
Se basan en la composición de sus sitios activos, interacciones son los sustratos y la reacción global.
A. Efectos de la proximidad y orientación:
Ligasas y transferasas podrían enlazar los dos sustratos, mayor posiblidad de interacción y una reacción fructífera.
Catálisis intramolecular de la hidrólisis de ésteres monofenílicos o de ác. dicarboxílicos, en los cuales el grupo carboxilato libre funciona como catalizador.
La velocidad de reacción es directamente proporcional a la cercanía del catalizador al enlace susceptible.
B. Catálisis ácido-base
Ácido- base específica:
Causa incrementos en la velocidad proporcionales a la concentración de protones e iones hidroxilo respectivamente.
Ácido- base general:
Los sitios activos contienen muchas cadenas de aminoácidos que pueden actuar como donantes de protones dentro de un rango de pH.
Cadenas laterales que pueden actuar como donantes y aceptores de protones durante la catálisis.
C. Catálisis covalente
Cisteína:
papaína, acetil CoA acetil transferasa,
Histidina:
Complejo de transición fosfo-enzima, glucosa - 6- fosfatasa y succinnil CoA sintetasa.
Serina:
colinesterasa, quimotripsina, tripsina, fosfoglucomutasa, etc.
Lisina:
Forman base de Schiff en el curso de la catálisis, fructora - bis -fosfaro aldolasa y D - amino oxidasa.
D. Efectos de torsión y distorsión
La estructura de la enzima soporta considerables alteraciones durante el curso de la catálisis.
E. Cambios en el medioambiente
Las velocidades son afectadas por los solventes, como dipolares apróticos (sin iones hidroxilo o protones), son óptimos para reacciones de desplazamiento nucleofílico.
F. Captación del protón
Hidrólisis del fenil- β - D glucopiranósido.
G. Formación de una base de Schiff durante la catálisis
Transaminación, descarboxilación de aminoácidos, sus racemizaciones, deshidratación de serina, o la remoción de azufre a partir de la cisteína, involucran piridoxal fosfato (coenzima).
Modelos de acción
Hipótesis de la llave y la cerradura:
Emil Fisher 1898,
modelo de molde
.
Encaje Inducido:
Koshland 1958, la rigidez del sitio activo se modifica.
Teoría de los tres puntos de adhesión:
Elegir una estéreo selectividad específica hacia el sustrato.
