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Hemoglobina: una molécula modelo para el investigador (NUEVAS GLOBINAS…
Hemoglobina: una molécula modelo para el investigado
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HEMOGLOBINA NORMAL Y SUS VARIANTES
La hemoglobina puede transportar O, ser soluble, capta y descarta O a presiones apropiadas y es un amortiguador.
Su estructura se designa como α2 β2 , para indicar que posee dos cadenas α y dos β.
La más importante es la Hb A1c.
Es una medida de control de los pacientes diabéticos.
La Hb fetal (HbF), es el componente principal de la Hb del recién nacido.
Las hemoglobinas Gower I- II y Portland aparecen en el primer trimestre de gestación.
La Hb Gower II es la más importante.
EVOLUCIÓN NATURAL
Se generan cantidades pequeñas de proteínas como la mioglobina y la hemoglobina.
Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria u otras hemoproteínas que catalizan las reacciones de óxido reducción.
La hemoglobina animal puede ser aislada en forma tetramérica, conteniendo dos cadenas polipeptídicas α-globina y dos β-globina.
Las plantas utilizan la hemoglobina para unir y transferir oxígeno a las mitocondrias durante la respiración.
Dos tipos de hemoglobinas en las plantas.
Simbióticas.
No simbióticas.
NUEVAS GLOBINAS
Un tercer tipo de globina en ratones y en humanos denominada neuroglobina (NGB).
La hexacoordinación es un mecanismo que regula la unión del ligando con las proteínas hémicas, a través de la competición entre un ligando externo y uno interno por una cadena de aminoácidos (histidina distal).
Funciones de la NGB.
Transportador de O2.
Facilitador de su difusión a la mitocondria.
Enzima.
Facilitando la generación glicolítica de ATP.
Sensor de O2 y como detoxificador de óxido nítrico.
Los intrones B12-2 y G7-0 se conservan en las hemoglobinas y mioglobinas de los vertebrados.
La NGB puede suplir de O2 al cerebro, atravesando la barrera hematoencefálica.
La mioglobina es una especialización muscular de una globina intracelular.
Las hemoglobinas pentacoordinadas de los vertebrados permite.
La difusión facilitada.
El almacenamiento de O2 por la mioglobina.
El transporte de O2 por la Hb.
La NGB y la Cygb comparten las mismas propiedades estructurales y fisiológicas.
OXIDACIÓN Y REDUCCIÓN
La oxihemoglobina en solución se autoxida y transforma en metahemoglobina (metHb-Fe+3).
La oxidación de la Hb es escalonada.
Los compuestos intermedios se denominan híbridos de valencia.
La metHb se convierte en hemicromos.
La reducción de la metHb se produce por acción de la enzima citocromo b metahemoglobina reductasa.
Cualquier alteración de la síntesis del GSH conduce a hemólisis.
El proceso que evita la oxidación de la Hb requiere la oxidación del glutatión reducido a glutatión oxidado.
