Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Hemoglobina: una molécula modelo para el investigador (TRANSPORTE DE O2 Y…
Hemoglobina: una molécula modelo para el investigador
Los eritrocitos participan en el intercambio gaseoso de O y CO2 entre los pulmones y los tejidos.
La hemoglobina (Hb), es el componente fundamental de este proceso.
En 1849
Se convirtió en la primera proteína en ser cristalizada y asociada con una función fisiológica. Se encuentra entre las primeras proteínas cuyo peso molecular fueron correctas.
En 1958
Se convirtió en la primera proteína eucariota en ser sintetizada in vitro.
En 1960
Su estructura se estableció.El ARNm de la globina fue el primero en ser aislado y en tener una secuencia nucleótida determinada
La hemoglobina establecimiento teorías sobre cooperatividad y alosterismo.
GENÉTICA Y SÍNTESIS DE HEMOGLOBINA
La biosíntesis de la Hb tiene relación con la eritropoyesis.
Cada una de las cadenas polipeptídicas de la Hb cuenta con genes propios: α, β, δ, γ, ε.
Los genes α y β son independientes y se ubican en cromosomas distintos.
El grupo α se localiza en el brazo corto del cromosoma 16 y contiene codificadores de la cadena z.
El grupo β se localiza en el brazo corto del cromosoma 11 e incluye a los genes de las cadenas Gγ, Aγ, δ y ε.
La causa de las hemoglobinopatías es la mutación puntual.
La traducción es un proceso ribosómico en donde se sintetiza una cadena polipeptídica de acuerdo a un patrón proporcionado por la secuencia de codones del ARNm.
Activación
La que se forma el ARN de transferencia (ARNt).
Iniciación
El ARNt que contiene metionina, se alinea con el codón iniciador AUG en el ARNm del ribosoma.
Elongación
Cada anticodón del ARNt se adosa a cada codón del ARNm.
Terminación
Llega a un codón de finalización UAA, la cadena polipeptídica se completa y se separa del ribosoma.
El grupo hem se sintetiza en todos los tejidos, pero más en la médula ósea y el hígado.
Los eritrocitos sufren lisis intravascular, liberando Hb, puede ser tóxica para los tejidos a menos que se remueva rápidamente.
La haptoglobina (Hp) es una proteína plasmática que une Hb libre, a través de la formación de un complejo Hp-Hb.
TRANSPORTE DE O2 Y CO2
La sangre necesita un transportador de O2 porque este gas no es soluble en el plasma.
La relación entre la tensión de O2 y la saturación de la Hb se describe mediante la curva de saturación de la oxiHb.
La Hb está saturada 98% en los pulmones y 33% en los tejidos.
Se encuentran 7 segmentos no helicoidales: NA, AB, CD, EF, FG, GH Y HC.
Los segmentos helicoides son rígidos y lineales, mientras que los no helicoidales son flexibles.
La concentración del ión hidrógeno y la temperatura influye en la afinidad de la Hb por el O2.
Cuando la Hb se oxigena,tiene una configuración cuaternaria R, «relajada».
La Hb regula el pH sanguíneo.
ESTRUCTURA DE LA Hb
Un grupo prostético es la porción no polipeptídica de una proteína.
El hem es una molécula de porfirina que contiene un átomo de hierro en su centro.
El tipo de porfirina de la Hb es la protoporfirina IX.
Los contactos son α1β1 y α1β2 que determinan dos estructuras cuaternarias.
OxiHb.
DesoxiHb17.
La estructura secundaria.
Exhibe 8 segmentos helicoidales b Hb.
La estructura primaria.
Las cuatro cadenas de Hb normales16.
Las cadenas polipeptídicas contienen 141 aminoácidos.
