Muchas sustancias alteran la actividad de una enzima combinándose con ella de forma que influye el enlazamiento del sustrato y/o el número de recambio.
Inhibidores:
Sustancias que reducen la actividad de la enzima en esta forma.
Irreversibles o inactivadores, se ligan a la enzima tan fuertemente que bloquean permanentemente la actividad de la enzima.
Competitiva:
Involucra el enlazamiento del inhibidor en el sitio activo de la enzima.
La succinato deshidrogenasa, es inhibida competitivamente por el malonato, el cual se parece estructuralmente al succinato pero no puede ser deshidrogenado.
Incompetitiva:
Involucra el enlazamiento del inhibidor al complejo Enzima-Sustrato
No necesita parecerse al sustrato, presumiblemente distorsiona el sitio activo, rindiendo por tanto la enzima catalíticamente inactiva.
Mezclada:
Involucra el enlazamiento del inhibidor a la enzima libre y al complejo Enzima-sustrato.
Puede ser también no competitiva, un inhibidor mezclado se enlaza a los sitios de la enzima que participan en ambos, el enlazamiento al sustrato y la catálisis.
Control:
Disponibilidad de enzima: La cantidad de una enzima dada en una célula depende de su velocidad de síntesis y de degradación.
Actividad enzimática: Puede ser controlada directamente a través de alteraciones estructurales que influyen en la afinidad de enlazamiento del sustrato a la enzima o el número de recambio.
Modificación covalente: Involucra fosforilación y desfosforilación de la proteína, residuos de Ser, Thr o Tyr.