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Cinética enzimática (Cinética de las reacciones: (Las mediciones cinéticas…
Cinética enzimática
Cinética de las reacciones:
Las mediciones cinéticas de reacciones catalizadas enzimáticamente están entre las técnicas más poderosas para dilucidar los mecanismos catalíticos de las enzimas.
Sigue la ecuación de Michaelis-Menten, asume que ES mantiene un estado estacionario, describe la velocidad de la reacción enzimática.
1. Asunción de equilibrio:
Leonor Michaelis y Maud Menten (1913), asumieron que k1>>k2 de modo que laprimera etapa de la reacción alcanza el equilibrio:
Aquí la Ks es la constante de disociación del primer paso en la reacción enzimática.
2. Asunción del estado estacionario:
[ES] permanece aproximadamente constante hasta que el sustrato está casi agotado.
La velocidad de síntesis de ES debe igualar su velocidad de consumo sobre la mayor parte del curso de la reacción.
Parámetros:
Constante de Michaelis, KM
Velocidad máxima de una reacción, Vmáx
, ocurre a altas concentraciones de sustrato cuando la enzima está saturada, esto es, cuando está enteramente en la forma ES.
Michaelis-Menten:
Ecuación básica de la cinética enzimática, describe la hipérbola rectangular.
Eficiencia Catalítica:
Mediante kcat/KM
Hans Lineweaver y Dean Burk:
Usa el recíproco de la ecuación de Michaelis-Menten
Dobles recíprocos.
Dos sustratos:
